Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков
Gespeichert in:
| Datum: | 2005 |
|---|---|
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russian |
| Veröffentlicht: |
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України
2005
|
| Schriftenreihe: | Проблемы криобиологии и криомедицины |
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/138532 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков / Я.О. Нардид, Л.В. Цымбал // Проблемы криобиологии. — 2005. — Т. 15, № 4. — С. 750–751. — рос., англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
irk-123456789-138532 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
irk-123456789-1385322018-06-20T03:07:10Z Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков Нардид, Я.О. Цымбал, Л.В. Криобиологическое оборудование 2005 Article Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков / Я.О. Нардид, Л.В. Цымбал // Проблемы криобиологии. — 2005. — Т. 15, № 4. — С. 750–751. — рос., англ. 0233-7673 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/138532 ru Проблемы криобиологии и криомедицины Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
Russian |
| topic |
Криобиологическое оборудование Криобиологическое оборудование |
| spellingShingle |
Криобиологическое оборудование Криобиологическое оборудование Нардид, Я.О. Цымбал, Л.В. Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков Проблемы криобиологии и криомедицины |
| format |
Article |
| author |
Нардид, Я.О. Цымбал, Л.В. |
| author_facet |
Нардид, Я.О. Цымбал, Л.В. |
| author_sort |
Нардид, Я.О. |
| title |
Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков |
| title_short |
Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков |
| title_full |
Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков |
| title_fullStr |
Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков |
| title_full_unstemmed |
Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков |
| title_sort |
температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков |
| publisher |
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України |
| publishDate |
2005 |
| topic_facet |
Криобиологическое оборудование |
| url |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/138532 |
| citation_txt |
Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии модификаторов мембранных белков / Я.О. Нардид, Л.В. Цымбал // Проблемы криобиологии. — 2005. — Т. 15, № 4. — С. 750–751. — рос., англ. |
| series |
Проблемы криобиологии и криомедицины |
| work_keys_str_mv |
AT nardidâo temperaturozavisimyeperehodyvmembraneéritrocitovprivozdejstviimodifikatorovmembrannyhbelkov AT cymballv temperaturozavisimyeperehodyvmembraneéritrocitovprivozdejstviimodifikatorovmembrannyhbelkov |
| first_indexed |
2025-07-10T05:59:33Z |
| last_indexed |
2025-07-10T05:59:33Z |
| _version_ |
1837238508344836096 |
| fulltext |
Установлено, что форма спектра поглощения
гемоглобина свежезабранной крови, не обработанной
озоном, характерна для оксигемоглобина.
В оптическом спектре крови после гипотермического
хранения в области поглощения гемоглобина регистри-
руется широкая размытая полоса без четко выраженных
пиков поглощения, характерных для окси- или дезокси-
форм. При добавлении озона в спектре все более
проявляются полосы поглощения, характерные для
оксигемоглобина. При дозе озона 0,26 мг/л спектр
приобретает форму, полностью соответствующую
оксигемоглобину. На основании сопоставления полу-
ченных результатов с известными результатами иссле-
дований состояния эритроцитов методом 31Р-ЯМР в
данной работе делается вывод, что эффект уширения
спектральных линий связан с неоднородностью по
степени оксигенации эритроцитов крови, которая
длительное время хранилась в гипотермических
условиях.
Из термограмм тепловой денатурации следует, что
озон в указанных выше дозах не приводит к существен-
ным изменениям конформации молекул гемоглобина.
Поэтому можно предположить, что действие малых доз
озона на оксигенацию эритроцитов связано с влиянием
на ферментативные системы и состояние 2,3-ДФГ.
Таким образом, полученные результаты показывают,
что стимулирующее действие озона на состояние
гемоглобина носит дозозависимый характер, и это
явление может представлять практический интерес для
криобиологии.
Температурозависимые переходы в мембране эритроцитов при воздействии
модификаторов мембранных белков
Я.О. Нардид, Л.В. Цымбал
Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков
Temperature-Dependent Transitions in Erythrocyte Membrane
Under Effect of Membrane Protein Modifiers
YA.O. NARDID, L.V. TSYMBAL
Institute for Problems of Cryobiology and Cryomedicine of the National Academy of Sciences of Ukraine, Kharkov
Перестройки динамической структуры биомембран,
вызываемые изменением температуры, обусловлены
модификацией конформационной динамики ее компо-
нентов. Установлено, что природа этих переходов
неспецифична, так как определяется изменениями вода-
белок-липидных взаимодействий в мембранах. В
настоящее время недостаточно исследованы струк-
турно-функциональные свойства природных мембран
при модификации основной части свободных липидов,
а также при изменении конформации мембранно-
связанных белков. Изучение при этом реакции мембра-
ны на их структурную модификацию, возможно,
позволит приблизиться к пониманию механизмов
холодовой и осмотической чувствительности клеток.
Известно, например, что окисление SH-групп мембран-
ных белков вызывает существенные изменения их
транспортных характеристик и проницаемость мембран.
Глубокое изучение этой проблемы дает возможность
более целенаправленно осуществлять подбор хими-
In optical spectrum of blood after hypothermic storage
in the area of hemoglobin absorption a wide vague band
without distinctly manifested absorption peaks, typical for
oxy- or desoxy shapes is recorded. Typical for oxyhe-
moglobin absorption bands were progressively found after
ozone adding. At 0.26 mg/l ozone dose the spectrum gets
the shape, completely corresponding to oxyhemoglobin.
Basing on comparing obtained results with the known
investigation results of erythrocyte state using 31P-NMR
we conclude in this work, that the effect of spectral line
widening is associated with heterogeneity by oxygenation
extent of blood erythrocytes, which were stored under
hypothermic conditions for a long time.
It proceeds from heat denaturation thermograms, that
ozone under the mentioned above doses does not result in
considerable changes of hemoglobin molecule confor-
mation. Therefore we can suppose that the effect of low
ozone doses on erythrocyte oxygenation is associated with
the effect on enzyme systems and on 2,3-DPG state.
Thus, the results obtained show that stimulating effect
of ozone on hemoglobin state has a dose-dependent
character and this phenomenon can be of practical interest
for cryobiology.
Rearrangements in dynamic structure of biomembrane,
caused by temperature change, are stipulated by modifi-
cation of conformation dynamics of its components. Nature
of these transitions was established to be non-specific one,
because it was determined by changes in water-protein-
lipid interactions in membranes. Nowadays structural and
functional properties of natural membranes when modifying
the main part of free lipids, as well as when changing
conformation of membrane-bound proteins, are poorly
investigated. At the same time studying membrane reaction
on their structural modification will possibly enable
approaching to understanding the mechanisms of cold and
osmotic cell sensitivity. For examples, SH-group oxidation
of membrane proteins is known to cause considerable
changes in their transport characteristics and membrane
permeability. Profound studying of this problem enables
more targeted selection of chemical compounds, capable to
cause cryoprotective effect. The work was aimed to study
the peculiarities of dynamic structure response of
750ПРОБЛЕМЫ
КРИОБИОЛОГИИ
Т. 15, 2005, №4
PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 15, 2005, №4
ческих соединений, способных оказывать криозащитное
действие. Цель работы – изучение особенностей
реакции динамической структуры мембраны эритро-
цитов на модификацию мембранных белков специ-
фическими реагентами: йодацетамидом и N-этил-
малеимидом.
В опытах была использована донорская кровь группы
II. Для исследования влияния модификации сульф-
гидрильных групп мембранных белков йодацетамидом
и N-этилмалеимидом на термотропные перестройки
мембранных компонентов был применен метод ЭПР
спиновых зондов. В качестве зонда использовали спин-
меченый аналог пальмитиновой кислоты (АПК),
имеющий нитроксильный фрагмент (стабильный
радикал) в области полярной головки жирной кислоты.
На спектрометре “Bruker” (Германия) со стандартной
термоприставкой регистрировали спектры ЭПР, анали-
зировали частоту и анизотропию вращения нитроксиль-
ных радикалов.
Были изучены температурозависимые перестройки
структуры мембраны эритроцитов в диапазоне темпе-
ратур 37-5°С. Установлено, что модификация сульф-
гидрильных групп белков приводит к изменению
профиля температурной зависимости параметра
подвижности нитроксила в области 30°С и наиболее
заметна при температурах ниже 17°С. При этих темпера-
турах ранее были зарегистрированы переходы на водно-
белковой поверхности мембраны эритроцитов, в том
числе с использованием ковалентной метки на 8Н-
группы белков. Таким образом, получено хорошее
совпадение термоиндуцированных изменений динами-
ческой структуры водно-липидной поверхности моди-
фицированных мембран эритроцитов и водно-белковой
поверхности при использовании ковалентных меток.
Анализ анизотропии вращения зонда показывает, что
модификация сульфгидрильных групп белков приводит
к существенному изменению параметра вращения,
рассчитанного по паре компонент спектра, наиболее
зависящей от ориентации оси вращения нитроксильного
фрагмента АПК. Модификация поверхностных групп
белков мембран эритроцитов вызывает, по-видимому,
изменение анизотропии вращения жирно-кислотного
спинового зонда.
Полученные результаты позволяют заключить, что
окисление SН-групп мембранно-связанных белков
сульфгидрильными реагентами приводит к изменению
водно-липидных взаимодействий, прежде всего, на
внутренней поверхности мембраны.
Оптимізація методу повільного заморожування меристем картоплі
Н.О. ШЕВЧЕНКО, Т.Ф. СТРИБУЛЬ
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, м. Харків
Optimization of Method for Potato Meristem Slow Freezing
N.O. SHEVCHENKO, T.F. STRIBUL
Institute for Problems of Cryobiology and Cryomedicine of the National Academy of Sciences of Ukraine, Kharkov
Методи кріозбереження цінних клонів рослин із
вегетативним розмноженням включають технологічні
прийоми одержання рослинного матеріалу, його
охолодження, кріозбереження у контейнерах за темпе-
erythrocyte membrane on modification of membrane
proteins by specific reagents: iodoacetamide and N-
ethylmaleimide.
In experiments we used A (II) donor blood. In order to
investigate the modification effect of sulfhydryl groups of
membrane proteins by iodoacetamide and N-ethylmaleimide
on thermotropic rearrangements of membrane components
we applied EPR method of spin probes. As a probe we used
spin-labelled analogue of palmic acid (APA), having nitroxyl
fragment (stable radical) in polar head area of fatty acid.
EPR spectra were recorded using the Bruker spectrometer
(Germany) with standard thermodevice, frequency and
anisotropy of nitroxyl radical rotation were analysed as well.
Temperature-dependent rearrangements of erythrocyte
membrane structure within 37-5°C temperature range were
studied. Modification of protein sulfhydryl groups was
established to result in a change of temperature dependency
profile of mobility parameter for nitroxyl in 30°C area and it
was more visible under temperatures under 17°C. Under
these temperatures the transitions on water-protein
erythrocyte membrane surface were registered previously,
including using covalent label on protein SH-groups. Thus,
there was obtained a good coincidence of thermoinduced
changes in dynamic structure of water-lipid surface of
modified membranes of erythrocytes and water-protein
surface when using covalent labels. Anisotropy analysis
of probe rotation demonstrates, that modification of
sulfhydryl groups of proteins results in a considerable
change of rotation parameter, calculated by couple of
spectrum components, most dependent on orientation of
rotation axis of APA nitroxyl fragment. It appears that
modification of protein surface groups of erythrocyte
membranes causes a change in rotation anisotropy of fatty
acid spin probe.
The results obtained enable concluding that oxidation
of SH-groups of membrane-bound proteins by sulfhydryl
reagents results in a change in water-lipid interactions
Cryopreservation methods of rare plant clones with
vegetative propagation comprise the techniques of procure-
ment, cooling, cryopreservation in containers with
temperature of liquid nitrogen, thawing and growth renewal
751ПРОБЛЕМЫ
КРИОБИОЛОГИИ
Т. 15, 2005, №4
PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 15, 2005, №4
|