Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии

Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии

Исследовали связь между интенсивностью накопления оксидативно модифицированных белков и состоянием системы протеолиза в базальных ядрах (хвостатое ядро, бледный шар, прилежащее ядро перегородки, амигдалярный комплекс) мозга крыс после эпизода острой гипобарической гипоксии. Показано, что под дейс...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2014
Автор: Сопова, И.Ю.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут фізіології ім. О.О. Богомольця НАН України 2014
Назва видання:Нейрофизиология
Теми:
Материалы VI Конгресса Украинского общества нейронаук, посвященного 90-летию со дня рождения академика П. Г. Костюка (Киев, 4 – 8 июня 2014 г.)
Онлайн доступ:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/148295
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии / И.Ю. Сопова // Нейрофизиология. — 2014. — Т. 46, № 4. — С. 414-416. — Бібліогр.: 9 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id irk-123456789-148295
record_format dspace
spelling irk-123456789-1482952019-02-18T01:25:04Z Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии Сопова, И.Ю. Материалы VI Конгресса Украинского общества нейронаук, посвященного 90-летию со дня рождения академика П. Г. Костюка (Киев, 4 – 8 июня 2014 г.) Исследовали связь между интенсивностью накопления оксидативно модифицированных белков и состоянием системы протеолиза в базальных ядрах (хвостатое ядро, бледный шар, прилежащее ядро перегородки, амигдалярный комплекс) мозга крыс после эпизода острой гипобарической гипоксии. Показано, что под действием острой гипоксии в базальных ядрах усиливаются процессы пероксидации белков параллельно с увеличением активности протеолиза. Аккумуляция окисленных протеинов рассматривается как один из факторов, влияющих на активность протеаз. Досліджували зв’язок між інтенсивністю накопичення оксидативно модифікованих білків і станом системи протеолізу в базальних ядрах (хвостате ядро, бліда куля, прилегле ядро, амігдалярний комплекс) мозку щурів після епізоду гострої гіпобаричної гіпоксії. Показано, що під дією гострої гіпоксії в базальних ядрах посилюються процеси пероксидації білків паралельно зі збільшенням активності протеолізу. Акумуляція окиснених протеїнів розглядається 2014 Article Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии / И.Ю. Сопова // Нейрофизиология. — 2014. — Т. 46, № 4. — С. 414-416. — Бібліогр.: 9 назв. — рос. 0028-2561 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/148295 612.398: 612.826:612.273.2 ru Нейрофизиология Інститут фізіології ім. О.О. Богомольця НАН України
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
language Russian
topic Материалы VI Конгресса Украинского общества нейронаук, посвященного 90-летию со дня рождения академика П. Г. Костюка (Киев, 4 – 8 июня 2014 г.)
Материалы VI Конгресса Украинского общества нейронаук, посвященного 90-летию со дня рождения академика П. Г. Костюка (Киев, 4 – 8 июня 2014 г.)
spellingShingle Материалы VI Конгресса Украинского общества нейронаук, посвященного 90-летию со дня рождения академика П. Г. Костюка (Киев, 4 – 8 июня 2014 г.)
Материалы VI Конгресса Украинского общества нейронаук, посвященного 90-летию со дня рождения академика П. Г. Костюка (Киев, 4 – 8 июня 2014 г.)
Сопова, И.Ю.
Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии
Нейрофизиология
description Исследовали связь между интенсивностью накопления оксидативно модифицированных белков и состоянием системы протеолиза в базальных ядрах (хвостатое ядро, бледный шар, прилежащее ядро перегородки, амигдалярный комплекс) мозга крыс после эпизода острой гипобарической гипоксии. Показано, что под действием острой гипоксии в базальных ядрах усиливаются процессы пероксидации белков параллельно с увеличением активности протеолиза. Аккумуляция окисленных протеинов рассматривается как один из факторов, влияющих на активность протеаз.
format Article
author Сопова, И.Ю.
author_facet Сопова, И.Ю.
author_sort Сопова, И.Ю.
title Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии
title_short Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии
title_full Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии
title_fullStr Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии
title_full_unstemmed Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии
title_sort связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии
publisher Інститут фізіології ім. О.О. Богомольця НАН України
publishDate 2014
topic_facet Материалы VI Конгресса Украинского общества нейронаук, посвященного 90-летию со дня рождения академика П. Г. Костюка (Киев, 4 – 8 июня 2014 г.)
url http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/148295
citation_txt Связь между содержанием оксидативно модифицированных белков и активностью протеолиза в базальных ядрах мозга крыс после острой гипоксии / И.Ю. Сопова // Нейрофизиология. — 2014. — Т. 46, № 4. — С. 414-416. — Бібліогр.: 9 назв. — рос.
series Нейрофизиология
work_keys_str_mv AT sopovaiû svâzʹmeždusoderžaniemoksidativnomodificirovannyhbelkoviaktivnostʹûproteolizavbazalʹnyhâdrahmozgakrysposleostrojgipoksii
first_indexed 2025-07-12T19:04:38Z
last_indexed 2025-07-12T19:04:38Z
_version_ 1837469092697604096
fulltext NEUROPHYSIOLOGY / НЕЙРОФИЗИОЛОГИЯ.—2014.—T. 46, № 4414 УДК 612.398: 612.826:612.273.2 И. Ю. СОПОВА1 СВЯЗЬ МЕЖДУ СОДЕРЖАНИЕМ ОКСИДАТИВНО МОДИФИЦИРОВАННЫХ БЕЛКОВ И АКТИВНОСТЬЮ ПРОТЕОЛИЗА В БАЗАЛЬНЫХ ЯДРАХ МОЗГА КРЫС ПОСЛЕ ОСТРОЙ ГИПОКСИИ Поступила 27.05.14 Исследовали связь между интенсивностью накопления оксидативно модифицированных белков и состоянием системы протеолиза в базальных ядрах (хвостатое ядро, бледный шар, прилежащее ядро перегородки, амигдалярный комплекс) мозга крыс после эпизода острой гипобарической гипоксии. Показано, что под действием острой гипоксии в ба- зальных ядрах усиливаются процессы пероксидации белков параллельно с увеличением активности протеолиза. Аккумуляция окисленных протеинов рассматривается как один из факторов, влияющих на активность протеаз. КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: оксидативно модифицированные белки, протеолиз, базаль- ные ядра, острая гипоксия. 1Буковинский государственный медицинский университет, Черновцы (Украина). Эл. почта: sopova.i.yu@gmail.com (И. Ю. Сопова). ВВЕДЕНИЕ К существенным факторам, влияющим на развитие патологических состояний, следует отнести окис- лительную модификацию протеинов. Уровень та- ких протеинов в значительной мере связан, в част- ности, с активностью протеаз, которые «атакуют» такие белки гораздо легче, чем немодифицирован- ные [1]. В нашем исследовании в опытах на крысах, подвергнутых острой гипобарической гипоксии, мы пытались выявить связь между содержанием окси- дативно модифицированных белков (ОМБ) и актив- ностью протеолиза в базальных ядрах – глубоких структурах головного мозга, которые имеют слож- ное морфологическое строение и полифункциональ- ны. Как известно, ряд изменений в этих структурах ответственны за развитие разнообразных патологий. МЕТОДИКА Работа выполнялась на 32 крысах-самцах. Состо- яние гипобарической гипоксии у животных соз- давали в модифицированной барокамере, снижая давление до соответствующего высоте 12000 м над уровнем моря. В таких условиях крыс выдержива- ли до второго агонального вдоха, после чего «опу- скали на нулевую высоту» [2]. Через 30 мин после прекращения действия острой гипоксии проводили декапитацию животных. Для исследования извлекали ряд структур голов- ного мозга – хвостатое ядро, бледный шар (палли- дум), прилежащее ядро перегородки (аккумбенс) и амигдалярный комплекс (миндалину) [3]. Гомо- генаты тканей этих структур готовили в трис-НСl- буфере (0.05 М, рН 7.4). Навески тканей получали путем объединения проб от двух животных. Уровень ОМБ определяли согласно содержанию альдегид- и кетон-динитрофенилгидразонов. Этот показатель для ОМБ нейтрального характера из- меряли, используя флуориметрию при длине вол- ны 370 нм. Количество ОМБ основного характера устанавливали при длине волны 430 нм [4]. Интен- сивность тканевого протеолиза определяли по по- казателям лизиса альбумина, казеина и коллагена [4]. Результаты исследования обрабатывали с по- мощью пакета программ «STATISTICA 5.0» с ис- пользованием дисперсионного анализа [5]; при этом в однофакторном анализе в качестве незави- симого фактора рассматривалась острая гипоксия. Для определения зависимости между измеренными показателями применяли корреляционный анализ с использованием непараметрического рангового ко- эффициента корреляции r Спирмена. Статистиче- ски достоверными считались межгрупповые разли- чия при Р < 0.05. NEUROPHYSIOLOGY / НЕЙРОФИЗИОЛОГИЯ.—2014.—T. 46, № 4 415 СВЯЗЬ МЕЖДУ СОДЕРЖАНИЕМ ОКСИДАТИВНО МОДИФИЦИРОВАННЫХ БЕЛКОВ И АКТИВНОСТЬЮ ПРОТЕОЛИЗА РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ Под действием острой гипобарической гипоксии как концентрация продуктов белковой пероксида- ции, так и интенсивность протеолиза в базальных ядрах возрастали. Прирост альдегидо- и кетоно- производных нейтрального характера в прилежа- щем ядре перегородки составлял в среднем 20.6 % (F1,12 = 7.72, Р = 0.017), а в бледном шаре – 30.6 % (F1,12 = 19.45, Р = 0.0008) (табл. 1). В этих же струк- турах происходило существенное накопление ОМБ основного характера. Соответственные показатели увеличивались на 28.5 (F1,12 = 58.28, Р = 0.000006) и 48.2 (F1,12 = 75.20, Р = 0.000002) %. Параллельно в условиях острой гипоксии в ба- зальных ядрах головного мозга увеличивалась про- теолитическая активность (табл. 2). В наибольшей степени у животных, перенесших острую гипок- сию, возрастала активность ферментов, расщепля- ющих коллаген. В прилежащем ядре перегородки такая активность увеличивалась в 1.7 (F1,12 = 38.28, Р = 0.00005), в хвостатом ядре – в 1.6 (F1,12 = 38.35, Р = 0.00005), в амигдале – в 2.5 (F1,12 = 207.80, Р = 0), а в паллидуме – в 5.1 (F1,12 = 399.78, Р = 0) раза. Лизис альбумина и казеина после гипоксии возрастал также значительно, но лишь в отдель- ных ядрах. Так, альбуминрасщепляющая актив- ность ферментов нервных клеток исследованных структур после действия гипоксии увеличивалась на 31.6–53.0 %. Показатели достоверности разли- чий были следующими: в аккумбенсе – F1,12 = 17.82, Р = 0.0012, в бледном шаре – F1,12 = 66.75, Р = 0.000003, в миндалине – F1,12 = 38.05, Р = 0.00005. Увеличение активности ферментов, расщепляющих казеин, было обнаружено в приле- жащем ядре перегородки (на 20.2 %; F1,12 = 14.81, Р = 0.0023) и паллидуме (на 52.6 %; F1,12 = 153.26, Р = 0). Связь между накоплением окисленных протеинов в базальных ядрах в условиях тяжелой гипоксии и увеличением интенсивности протеолиза отчетливо отражалась в корреляционных связях. Устойчивые положительные корреляции выявлялись между по- казателями содержания ОМБ и активностью проте- Т а б л и ц а 1. Содержание производных оксидативно модифицированных белков (ОМБ) в базальных ядрах мозга после эпизода острой гипоксии (М ± m, n = 6–8) Т а б л и ц я 1. Вміст похідних оксидативно модифікованих білків у базальних ядрах мозку після епізоду гострої гіпоксії (М ± m, n = 6–8) Определяемые продукты Группы животных Содержание, ммоль/г общего белка прилежащее ядро хвостатое ядро бледный шар миндалина Альдегидо- и кетонпроизводные ОМБ нейтрального характера (λ = 370 нм) контроль 7.8 ± 0.32 8.3 ± 0.30 7.4 ± 0.39 7.5 ± 0.30 гипоксия 9.4 ± 0.48* 9.4 ± 0.52 9.7 ± 0.33* 7.9 ± 0.34 Альдегидо- и кетонпроизводные ОМБ основного характера (λ = 430 нм) контроль 3.1 ± 0.08 3.6 ± 0.17 3.3 ± 0.10 3.1 ± 0.17 гипоксия 4.0 ± 0.07* 3.9 ± 0.10 4.9 ± 0.15* 3.3 ± 0.07 П р и м е ч а н и е. Звездочками отмечены случаи достоверных отличий от контроля с Р < 0.05. Т а б л и ц а 2. Интенсивность протеолиза в базальных ядрах мозга после эпизода острой гипоксии (М ± m, n = 6–8) Т а б л и ц я 2. Інтенсивність протеолізу в базальних ядрах мозку після епізоду гострої гіпоксії (М ± m, n = 6–8) Субстрат Группы животных Интенсивность протеолиза, Е440/ч · г ткани прилежащее ядро хвостатое ядро бледный шар миндалина Альбумин контроль 102.6 ± 6.23 106.5 ± 4.47 79.8 ±3.26 55.1 ± 1.41 гипоксия 135.3 ± 4.62* 92.5 ± 2.57* 122.1 ± 4.02* 72.5 ± 2.44* Казеин контроль 108.5 ± 3.81 78.0 ± 3.68 65.3 ± 1.14 50.7 ± 2.36 гипоксия 130.4 ± 4.01* 88.0 ± 2.28 99.6 ± 4.93* 47.7 ± 1.58 Коллаген контроль 2.9 ± 0.22 3.1 ± 0.12 1.8 ± 0.07 1.6 ± 0.08 гипоксия 4.8 ± 0.22* 4.9 ± 0.27* 9.3 ± 0.76* 4.1 ± 0.24* П р и м е ч а н и е. Обозначения те же, что и в табл. 1. NEUROPHYSIOLOGY / НЕЙРОФИЗИОЛОГИЯ.—2014.—T. 46, № 4416 И. Ю. СОПОВА олиза в прилежащем ядре перегородки (r от 0.613 до 0.785) и бледном шаре (r от 0.799 до 0.899). Таким образом, результаты проведенных нами исследований показали, что тяжелая гипобариче- ская гипоксия сопровождается развитием окис- лительного стресса в базальных ядрах головного мозга. Увеличение содержания ОМБ после острой гипоксии, как правило, является следствием интен- сификации продукции свободных радикалов [6, 7]. Возрастание интенсивности протеолиза, с одной стороны, может быть обусловлено действием того же фактора. Под действием острой гипоксии вслед- ствие значительной активации свободнорадикаль- ных процессов повреждаются клеточные мембра- ны, что сопровождается увеличением активности мембраносвязанных ферментов, к которым отно- сятся и протеолитические [8]. С другой стороны, такое изменение активности протеолиза согласует- ся с предположением о том, что окислительная мо- дификация белков служит одним из существенных механизмов регуляции их распада в клетке [9]. Эксперименты на животных были выполнены в со- ответствии с положениями Хельсинкской Декларации 1975 г., пересмотренной и дополненной в 2002 г. Проведе- ние экспериментов было одобрено Комиссией по биоме- дицинской этике Буковинского государственного универ- ситета. В ходе работ соблюдались принципы Европейской Конвенции о защите позвоночных животных, которые ис- пользуются для экспериментов и других научных целей (Страсбург, 1985). І. Ю. Сопова1 ЗВ’ЯЗОК МІЖ ВМІСТОМ ОКСИДАТИВНО МОДИФІКОВАНИХ БІЛКІВ ТА АКТИВНІСТЮ ПРОТЕОЛІЗУ В БАЗАЛЬНИХ ЯДРАХ МОЗКУ ЩУРІВ ПІСЛЯ ГОСТРОЇ ГІПОКСІЇ 1Буковинський державний медичний університет, Чернівці (Україна). Р е з ю м е Досліджували зв’язок між інтенсивністю накопичення окси- дативно модифікованих білків і станом системи протеолі- зу в базальних ядрах (хвостате ядро, бліда куля, прилегле ядро, амігдалярний комплекс) мозку щурів після епізоду го- строї гіпобаричної гіпоксії. Показано, що під дією гострої гіпоксії в базальних ядрах посилюються процеси перокси- дації білків паралельно зі збільшенням активності протеолі- зу. Акумуляція окиснених протеїнів розглядається як один із факторів, що впливають на активність протеаз. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 1. Е. Е. Дубинина, А. В. Пустыгина, “Окислительная модификация протеинов, ее роль при патологических состояниях”, Укр. біохім. журн., 80, № 6, 5-18 (2008). 2. Л. В. Пастушенков, “Основные методы оценки протекторного действия антигипоксантов в эксперименте и особенности их влияния на обменные процессы в клетке”, в кн.: Фармакологическая коррекция гипоксических состояний, Медицина, Москва (1989), с. 118-124. 3. Р. Д. Синельников, Я. Р. Синельников, Атлас анатомии человека, Медицина, Москва (1994). 4. В. М. Магаляс, А. О. Міхеєв, Ю. Є. Роговий та ін., Сучасні методики експериментальних та клінічних досліджень Центральної науково-дослідної лабораторії Буковинської державної медичної академії, БДМА, Чернівці (2001). 5. О. В. Гойко, Практичне використання пакета STATISTICA для аналізу медико-біологічних даних, Вища шк., Київ (2004). 6. A. L. Dafre, N. S. Arteni, I. R. Siqueira, et al., “Pertubations in the thiol homeostasis following nеоnatal cerebral hypoxia- ischemia in rats,” Neurosci. Lett., 345, No. 1, 65-68 (2003). 7. T. Zitnanova, K. Sumegova, and M. Simko, “Protein carbonyls as a biomarker of hypoxic stress,” Clin. Biochem., 40, No. 8, 567-570 (2007). 8. К. Н. Веремеенко, Протеолиз в норме и при патологии, Здоров’я, Киев (1998). 9. А. И. Араков, И. М. Мосохоев, “Модификация белков активным кислородом и их распад”, Биохимия, 54, № 2, 179-186 (1989).

Схожі ресурси