Изучение различных физико-химических характеристик неканонического комплекса эукариотического фактора элонгации eEF-lA с деацилированной тРНК - Будкевич, Т.В.; Негруцкий, Б.С; Сердюк, И.Н.; Ельская, А.В. (Биополимеры и клетка, 2000)
Эукариотический фактор элонгации 1A (eEF-1A) играет важную роль в трансляции, катализируя GTP-зависимое связывание аминоацил-тРНК (аа-тРНК) с акцепторным (А) сайтом рибосомы. Классическая схема биосинтеза белка предусматривает существование комплекса eEF-1A в GTP-связанной форме с аа-тРНК. Однако несколькими независимыми методами было показано формирование в условиях in vitro необычного тройного комплекса [eEF-1A·GDP-тРНК]. Выдвинуто предположение о роли неканонического комплекса в цикле каналирования (channeling) тРНК в ходе элонгации трансляции у высших эукариот Задачей представленного исследования было определение константы диссоциации [eEF-1A·GDP-mPHK] комплекса методом стационарной флюоресцентной поляризации, а также радиуса инерции комплекса [eEF-1A·GDPmPHK] методом малоуглового нейтронного рассеяния (small angle neutron scattering – SANS).