Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность

Полипептидная цепь гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrolis segeium, реконструирована на основании данных по строению и составу триптических и химотриптических пептидов немодифицированного белка, триптических фрагментов малеил-белка и химотриптических пептидов одного из малеил-фрагментов. По...

Повний опис

Збережено в:

Бібліографічні деталі
Дата:	1991
Автори:	Роднин, Н.В., Левитина, Т.Л., Гусак, Н.М., Козлов, Э.А.
Формат:	Стаття
Мова:	Russian
Опубліковано:	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1991
Назва видання:	Биополимеры и клетка
Теми:	Структура и функции биополимеров
Онлайн доступ:	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152945
Теги:	Додати тег Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:	Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность / Н.В. Роднин, Т.Л. Левитина, Н.М. Гулак, Э.А. Козлов // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 1. — С. 87-93 — Бібліогр.: 17 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

id	irk-123456789-152945
record_format	dspace
spelling	irk-123456789-1529452019-06-14T01:25:10Z Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность Роднин, Н.В. Левитина, Т.Л. Гусак, Н.М. Козлов, Э.А. Структура и функции биополимеров Полипептидная цепь гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrolis segeium, реконструирована на основании данных по строению и составу триптических и химотриптических пептидов немодифицированного белка, триптических фрагментов малеил-белка и химотриптических пептидов одного из малеил-фрагментов. Полипептидная цепь построена из 247 остатков аминокислот и имеет молекулярную массу 29135. Обсуждаются особенности реконструкции полипептидной цепи данного белка, связанные с его расцеплением протеазой гранул. Поліпептидний ланцюг грануліна вірусу гранулеза озимої совки, Agrolis segeium , реконструйовано на підставі даних будови та складу триптичних і хімотріптіческіх пептидів немодивікованого білка, триптичних фрагментів Мале-білка і хімитриптичних пептидів одного з Мале-фрагментів. Поліпептидний ланцюг побудовано з 247 залишків амінокислот і має молекулярну масу 29135. обговорюються особливості реконструкції поліпептидного ланцюга даного білка, пов'язані з його розчепленням протеазой гранул. The complete amino acid sequence of the granulin of the A. segetum granulosis virus has been reconstructed using the data on tryptic and chymotryptic peptides of protein. In some cases the peptides obtained are compared with the amino acid sequences of the Trlchoplusia ni and Pirn's brassicae granulosis virus granulins. The polypeptide chain comprises 247 amino acids residues having the molecular weight 29135. The peculiarities of the reconstruction of polypeptide chain and cleavage of granulin by trypsin chymotrypsin and proteinase from granula are discussed. 1991 Article Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность / Н.В. Роднин, Т.Л. Левитина, Н.М. Гулак, Э.А. Козлов // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 1. — С. 87-93 — Бібліогр.: 17 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002B8 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152945 577.112.5 + 578.841 ru Биополимеры и клетка Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection	DSpace DC
language	Russian
topic	Структура и функции биополимеров Структура и функции биополимеров
spellingShingle	Структура и функции биополимеров Структура и функции биополимеров Роднин, Н.В. Левитина, Т.Л. Гусак, Н.М. Козлов, Э.А. Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность Биополимеры и клетка
description	Полипептидная цепь гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrolis segeium, реконструирована на основании данных по строению и составу триптических и химотриптических пептидов немодифицированного белка, триптических фрагментов малеил-белка и химотриптических пептидов одного из малеил-фрагментов. Полипептидная цепь построена из 247 остатков аминокислот и имеет молекулярную массу 29135. Обсуждаются особенности реконструкции полипептидной цепи данного белка, связанные с его расцеплением протеазой гранул.
format	Article
author	Роднин, Н.В. Левитина, Т.Л. Гусак, Н.М. Козлов, Э.А.
author_facet	Роднин, Н.В. Левитина, Т.Л. Гусак, Н.М. Козлов, Э.А.
author_sort	Роднин, Н.В.
title	Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность
title_short	Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность
title_full	Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность
title_fullStr	Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность
title_full_unstemmed	Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность
title_sort	реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, agrotis segetum полная аминокислотная последовательность
publisher	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate	1991
topic_facet	Структура и функции биополимеров
url	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152945
citation_txt	Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность / Н.В. Роднин, Т.Л. Левитина, Н.М. Гулак, Э.А. Козлов // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 1. — С. 87-93 — Бібліогр.: 17 назв. — рос.
series	Биополимеры и клетка
work_keys_str_mv	AT rodninnv rekonstrukciâpolipeptidnojcepigranulinavirusagranulezaozimojsovkiagrotissegetumpolnaâaminokislotnaâposledovatelʹnostʹ AT levitinatl rekonstrukciâpolipeptidnojcepigranulinavirusagranulezaozimojsovkiagrotissegetumpolnaâaminokislotnaâposledovatelʹnostʹ AT gusaknm rekonstrukciâpolipeptidnojcepigranulinavirusagranulezaozimojsovkiagrotissegetumpolnaâaminokislotnaâposledovatelʹnostʹ AT kozlovéa rekonstrukciâpolipeptidnojcepigranulinavirusagranulezaozimojsovkiagrotissegetumpolnaâaminokislotnaâposledovatelʹnostʹ
first_indexed	2025-07-14T04:23:54Z
last_indexed	2025-07-14T04:23:54Z
_version_	1837594873803309056
fulltext	S u m in я ι ν S o m e p rope r t i e s of d i sc re te D N A - f r a g m e n t s a p p e a r i n g d u r i n g the f r a c t i o n a t i o n of Crcpis capilluris lysed iinciei by F I G E are i n v e s t i g a t e d . It is s h o w n tha t l a r g e D N A - F r a g n i c n i s h a v e a capac i ty to se lec t ive d i s i n t e g r a t i o n in to s m a l l ones u n d e r phys ica l and chemica l i n f l uences and are able to a n o m a l o u s mobi l i ty in the p resence of i n t e r c a l a t o r c ih id ium bromide . It is supposed tha t d iscre te D N A - f r a g m e n t s a re f l anked by s t i ck ing e n d s p c r m i U i n g them to f o r m muKimer i c and t o p o l o g i c a l l y i n t e g r a t e d s t r uc tu r e s . УДК .577.112.5 + 578.841 Η. В. Роднин, Т. Л. Левитина, Η. М. Гусак, Э. А. Козлов РЕКОНСТРУКЦИЯ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ ГРАІІУЛИНА ВИРУСА ГРАНУДЕЗА ОЗИМОЙ СОВКИ, AGROTIS SEGETUM ПОЛНАЯ АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ Полипептидная цепь гранулина вируса грану леза озимой совки, Agrolis segeium, ре- конструирована на основании данных по строению и составу триптических и химотрип- тических пептидов ^модифицированного белка, триптичеекпх фрагментов малеил-белко и химотриптических пептидов одного из малеил-фрагментов. Полипептидная цепь построе- на из 247 остатков аминокислот и имеет молекулярную массу 29135. Обсуждаются особенности реконструкции полипептидной цепи данного белка, связанные с его рас- щеплением протеазой гранул. Введение. Бакуловирусы подразделяются на две серологически родст- венные группы, различающиеся по форме тел включения (ТВ): А — вирусы ядерного полиэдроза (ВЯП, форма ТВ — многогранники) и В — вирусы грапулеза (ВГ, ТВ овальной формы). Распространение бакуло- вирусов в природных популяциях насекомых в значительной степени зависит от белка ТВ, защитный супервириокапсид из которого предох- раняет вирус от воздействий среды при передаче его от насекомого к насекомому. Инфекционность вируса в значительной мере определяет- ся способностью ТВ растворяться в кишечнике личинок насекомых. Этот процесс идет при участии протеазы ТВ [1\|]. В течение ряда лет нами была определена первичная структура нескольких полиэдринов (белок полиэдров) ряда ВЯП [1], а также изучены взаимоотношения протеазы полиэдров с белком ТВ [.1—3]. То обстоятельство, что про- теаза ТВ и ее естественный субстрат (белки ТВ) находятся в комплек- се, значительно затрудняет выделение перасщепленного белка и иссле- дование его первичной структуры. Если в группе А бакуловирусов известны первичные структуры де- сяти белков ТВ [1, 4, 5], выясненные как путем определения амино- кислотной последовательности белка, так и секвенированием соответ- ствующих генов, то в группе В бакуловирусов к настоящему моменту просеквенированы лишь гены гранулинов Trichoplusia пі и Pieris bras- sicae [7]. В данном сообщении подробно описан принцип реконструк- ции полипептидной цепи гранулина ВГ A. segetum на основании опуб- ликованных нами ранее данных по составам и строению триптических и химотриптических пептидов восстановленного и карбоксиметилиро- ванного гранулина [8] и триптических фрагментов малеил-гранулина © Н. в . РОДНИН, Т. л . ЛЕВИТИНА, Η. М. ГУСАК, Э. А. КОЗЛОВ, 1991 ISSN 0233-7657. БПОПОЛИ.МЕРЫ И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 1 87 [9]. Применяя для обработки трипсином гранулин, предварительно- расщепленный протеазой гранул [1], мы попытались установить пеп- тидные связи, расщепляемые данной протеазой. Материалы и методы. Гранулин получали растворением гранул в 68 % -пой у к - сусной кислоте [10]. Белок модифицировали восстановлением и карбоксиметилирова- нием [11], окислением [12] и обработкой малеиновым ангидридом [13]. Пептиды и фрагменты гранулина получали разделением триптического [14], химотриптического гидролизата [8, 15] S-BKM-гранулина , а т а к ж е триптического гидролизата окислен- ного и малеинированного белка [9]. N-концевую последовательность гранулина опре- деляли методом Эдмана в сочетании с дансилированием, применяя для растворения белка DS-Na [16]. Методы установления аминокислотной последовательности пепти- дов приведены в работе [14] . Аминокислотный состав белка и его пептидов определя- ли на анализаторе аминокислот ААА-331 ( Ч С С Р ) , как описано ранее [14]. Результаты и обсуждение. Ранее [3] мы показали, что гранулы ВГ A. segetum содержат протеазу, которая при их растворении в ще- лочных условиях расщепляет гранулин в такой степени, что фрагмен- ты белка не обнаруживаются электрофорезом в полиакриламидном геле (ПААГ). Попытка растворить гранулы после их предварительной обработки ингибиторами протеаз не увенчалась успехом. Поэтому гра- нулин получали, растворяя гранулы в уксусной кислоте без предвари- тельного ингибирования протеазы ТВ, после чего белок восстанавли- вали и карбоксиметилировали (S-BKM-гранулин) либо окисляли и малеилировали. Как показал электрофорез в ПААГ, полученные таким методом препараты гранулина расщеплены в меньшей степени, чем при растворении гранул в щелочных условиях. Можно полагать, что Рис. 1. Схема реконструкции фрагмента Тмі Fig·. 1. Recons t ruc t ion pa t t e rn of Tml f r a g m e n t обработка уксусной кислотой, а также восстановление и карбоксиме- тилирование не ингибируют полностью протеазу ТВ, активность кото- рой восстанавливается при переводе белка в щелочную среду. Можно также допустить, что некоторый протеолиз происходит и при хране- нии гранул. С помощью электрофореза в ПААГ (данные не приведены) также показано, что расщепление S-BKM-гранулина трипсином в стандартных условиях происходит с образованием не только большого числа мелких пептидов, но и крупных фрагментов с молекулярными массами от 12 000 до 20 000. При этом значительная часть белка не расщепляется вообще. В этих же условиях химотрипсин практически не расщепляет S-BKM-гранулин, в то время как протеаза ТВ, обладающая химотрип- тической активностью [17], расщепляет гранулин до мелких пептидов. 88 ISSN 0233-7657. БПОПОЛИ.МЕРЫ И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 1 88 Мы полагаем, что протеаза гранул способна расщеплять трипсин и хи- мотрипсин, а те, в свою очередь,— протеазу гранул, чем и может объ- ясняться присутствие нерасщепленной полипептидной цепи белка после протеолиза. Поэтому обработку гранулина химотрипсином вели в до- статочно жестких условиях: 22 ч в 2 M мочевине при трехкратном до- бавлении фермента [15]. Даже в таких условиях расщепления мы по- лучили большое число не только мелких пептидов, но и крупных пере- крывающихся фрагментов, склонных к сильной ассоциации, что зна- чительно затрудняло разделение смеси и получение индивидуальных Рис. 2. Схема реконструкции фрагмента Тм2 Fig. 2. Recons t ruc t ion pa t t e rn of Tm2 f r a g m e n t пептидов и фрагментов [8, 15]. Предположение о влиянии протеазы гранул па действие трипсина и химотрипсина подтверждается тем фак- том, что у окисленного и малеинированного гранулина расщепление трипсином идет значительно полнее и специфичнее [9]. Появление с небольшим выходом фрагментов, образующихся при расщеплении не- специфических для трипсина связей (например, Asn-Glu, Thr-Glu), мо- жет быть объяснено действием протеазы гранул до их растворения. Гидролиз пептидных связей по карбоксильным группам остатков лизина и аргинина при обработке S-BKM-гранулина химотрипсином можно объяснить проявлением триптической активности химотрипсина в жестких условиях. Перечисленные особенности расщепления гранулина и сложности разделения смесей фрагментов значительно затруднили исследования первичной структуры и реконструкцию полипептидной цепи белка. Даже появление данных по аминокислотной последовательности грану- лина родственного ВГ Т. пі [6], выведенной из нуклеотидной после- довательности соответствующего гена, не дало возможности однозначно реконструировать полипептидную цепь белка на основании имевших- ся в тот момент данных по составам и структуре пептидов. Один из вариантов реконструкции с максимальной степенью гомологии с дру- гими белками ТВ был опубликован нами ранее [1]. Для однозначной реконструкции необходимо было продолжить исследования триптиче- ских и химотриптических пептидов S-BKM-белка [8] и триптических фрагментов гранулина, модифицированного малеиновым ангид- ридом [9]. В результате анализа опубликованных нами данных по пептидам и фрагментам белка [8, 9] вполне осуществима реконструкция поли- пептидной цепи. Этапы ее можно представить в виде схем (рис. 1—5), па которых стрелками над пептидами отмечены стадии определения 88 ISSN 0233-7657. БПОПОЛИ.МЕРЫ И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 1 89 N-концєвой последовательности. В схемах представлено минимально необходимое для реконструкции число пептидов. Перекрывающимися пептидами мы считали те, у которых секвенированием установлены идентичные последовательности, или в том случае, когда состав боль- шего пептида был равен сумме составов нескольких более мелких пеп- тидов. При отсутствии таких данных мы расставляли фрагменты, при- бегая к сравнению с известными аминокислотными последовательпос- δ '—~ ~~ Ch^2 ~ ~~ 1 Ch^ Рис. 3. Схема реконструкции фрагментов Тм4 (а) и Тмб (б) Fig. з. Recons t ruc t ion pa t t e rn s of Тгп4 (a) and Tm (б) f r a g m e n t s Рис. 4. Схема реконструкции фрагментов Тм8 (а) и Тм9 (б) Fig. 4. Recons t ruc t ion pa t t e rn s of Tm8 (a) and Tm9 (6) f r a g m e n t s тями гранулинов ВГ Т. пі [6] и P. brassicae [7], которые выведены из нуклеотидных последовательностей соответствующих генов. Для оценки достоверности реконструкцию удобнее начать с триптических фрагментов малеил-гранулина. Ф р а г м е н т Tm 1. При расщеплении фрагмента химотрипсином были получены 12 пептидов [9], включающих 56 остатков аминокислот из 76, имеющихся во фрагменте. Поэтому для реконструкции были при- влечены данные по триптическим и химотриптическим пептидам [14, 15]. На целом фрагменте установлена последовательность четырех ами- нокислот с N-конца. На рис. 1 приведена схема реконструкции. Пере- крыванием удается реконструировать три участка: 1 — 39, 42—60, 61 — 71. Сумма аминокислотных составов этих участков и двух не вошед- ших в них химотриптических пептидов ТмІСІїЗ и Тм1СЬ7 равна амино- кислотному составу фрагмента TmI без одного остатка триптофана. Последний во фрагменте не определяется, так как он выделен из окис- ленного белка. Ясно, что участок 1—39 в TmI занимает N-концевое положение, а остальные участки и два пептида расставлены по прин- ципу максимальной гомологии с двумя другими гранулинами. 90 ISSN 0233-7657. БПОПОЛИ.МЕРЫ И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 1 90 Ф р а г м е н т T м 2. Из рис. 2 очевидно, что структура фрагмента полностью установлена на основании перекрывания различных пептидов. Φ ρ а г м е π τ T м 4. Его аминокислотный состав [7] можно пред- ставить как сумму составов пептидов Ch 13, Т15, Т20 и Т24 [6] с той разницей, что сумма больше на остатки Lys и Туг. Пептиды Tl5 и Т20 входят в состав фрагмента Тмб, который, очевидно, занимает С-кон- Рис. 5. Схема реконструкции полипептидной цепи гранулина В Г A. segetum Fig. 5. Recons t ruc t ion pa t t e rn of the polypept ide chain of Agrotis segetum g r anu los i s v i rus g r anu l in цевое положение в Тм4. ITa основании этих предпосылок расписана структура Тм4 (рис. 3, а). Предполагается, что пептид Ch 13 перекры- вался остатками Lys и Туг с пептидом Т24. Ф р а г м е н т T м 5. Его аминокислотный состав равен сумме со- ставов пептида Ch5 и фрагмента Тм52 [6]. На рис. 3,6, представлена схема реконструкции фрагмента. Ф р а г м е н т T м 8. N-концевая часть фрагмента (1—21) уста- навливается на основании перекрывания последовательности несколь- ких триптических и химотриптических пептидов (рис. 4, а) . С-концевая часть (22—28) реконструируется из пептидов Ch 19 и T8 [6] при сравне- нии с двумя другими гранулипами. Ф р а г м е н т Tm 9. На рис. 4,6, его строение выписано па осно- вании предположения о том, что пептид СИЗО [6] входит в состав дан- ного фрагмента. Из приведенных выше данных о строении триптических фрагмен- тов малеил-белка и некоторых триптических и химотриптических пеп- тидов может быть реконструирована вся полипептидная цепь гранули- на (рис. 5). На целом белке проведены две стадии деградации по ме- тоду Эдмана. Скобка во фрагменте Тм4 на рис. 5 частично раскрыта по сравнению с рис. 3, а, на основании предположения о том, что пептид Ch39 перекрывает N-конец Тм4, а пептид Ch36 входит в состав Тм4 и локализуется на участке 18—21, исходя из гомологии с другими гра- нулинами. На основании гомологии расставлены и остатки Leu (по- ложение 17) и Gln (положение 22). В положениях 56, 61 и 227 нами ISSN 02.43-7(357. Б И О П О Л И М Е Р Ы И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. Л<° 1 91 установлена микрогетерогенность [8, 9]. На рис. 5 перекрывание от- сутствует только в связке Arg-Gly (63—64). Реконструированная таким образом полипептидная цепь гранулина ВГ A. segeium включает 247 остатков аминокислот и имеет молекулярную массу 29 135. Амино- кислотный состав, рассчитанный по представленной первичной структу- ре (Lysi4, His7, Argi8, Asp13, Asni3, Thru, Se r i b Glui7, Glnn, Pro i 6 , Gly12, Alai2, l/2Cys4, Уаііз, Mete, ІІЄ17, Leuis, Tyr i6, Phei5, Тгрз), хорошо согла- суется с аминокислотным составом, определенным ранее [3]. Все по- лученные нами пептиды и фрагменты удается локализовать в рекон- струированной полипептидной цепи белка. На рис. 5 вертикальными стрелками обозначены связи, расщепля- емые трипсином при обработке в стандартных условиях (6 ч, 37 °С), которые не соответствуют специфичности трипсина. Можно полагать, что связи Tyr-X и Phe-X (обозначены пунктирными стрелками) в ка- кой-то степени расщепляются самим трипсином. Однако трудно пред- ставить себе, что трипсин может расщеплять и связи Thr-Glu, Gln-Ser, Asn-X, Leu-X (обозначены жирными стрелками). Мы полагаем, что расщепление этих связей является результатом действия протеазы гранул. Не исключено, что она же расщепляет и связи Tyr-X, Phe-X. Данное предположение (расщепление белка протеазой по двадца- ти сайтам) хорошо согласуется с результатами электрофореза в ПААГ гранулина, полученного растворением гранул в щелочной среде при 37 °С [3]. В случае расщепления белка по указанным сайтам получен- ные фрагменты действительно не могли бы быть обнаружены электро- форезом в ПААГ. Расщепление белка протеазой гранул существенно отличается от такового в случае полиэдрипа и протеаз полиэдров [1, 2]. Вероятно, это имеет определенный биологический смысл, обсудить который можно только в контексте связи структуры и функции белков ТВ двух серологически родственных групп бакуловирусов — ВЯП и ВГ. R E C O N S T R U C T I O N O F TI IE G R A N U L I N P O L Y P E P T I D E CHAIN O F T H E A G R O T I S S E G E T U M G R A N U L O S I S V I R U S . C O M P L E T E A M I N O ACID S E Q U E N C E Ν. V. Rodnin, T. L. Levitina, N. Af. Gusak, E. A. Kozlov Ins t i tu te of Molecula r Bio logy and Genetics, Academy of Sciences of the Ukra in ian SSR, Kiev S u m m a r y The complete amino acid sequence of the g ranu l in of the A. segetum g r anu los i s v i rus h a s been reconst ructed u s ing the da ta on t rypt ic and chymotrypt ic pept ides of protein. In some cases the pept ides obtained are compared wi th the amino acid sequences of the Trichoplusia tit and Pieris brassicae g r anu los i s v i rus g ranu l ins . The polypept ide chain comprises 247 amino acids res idues h a v i n g the molecular we igh t 29135. The pecul iar i t ies of the recons t ruc t ion of polypept ide chain and c leavage of g ranu l in by t rypsin chymot ryp- sin and pro te inase f rom g r a n u l a are discussed. С П И С О К Л И Т Е Р А Т У Р Ы 1. Kozlov Ε. Α., Levitina Τ. L., Gusak Ν. Μ. The p r imary s t ruc ture of baculovi rus inclu- sion body prote ins . Evolu t ion and s t ruc tu re - func t ion aspects / / Curr . Topics Microbiol, and Immunol .— 1986,—V. 131,—P. 135—164. 2. Сравнительные биохимические исследования полиэдренных белков бакуловирусов / Э. А. Козлов, Т. Л. Левитина, Η. М. Гусак и д р . / / Б и о х и м и я — 1 9 7 8 . - 4 3 , № 12.— С. 2189—2196. 3. Некоторые физико-химические свойства белка тел включения вируса ядерного по- лиэдроза и вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum / Э. А. Козлов, Т. Л . Л е - витина, Η. М. Гусак, С. Б. С е р е б р я н ы й / / Б и о п о л и м е р ы и клетка.— 1985.— 1, № 3.— С. 121 — 124. 4. Rohrman G. F. Po lyhedr in s t ruc ture / / J. Gen. Virol.— 1986.— 67, N 8 , — P . 1499—1513. 92 ISSN 0233-7657. БПОПОЛИ.МЕРЫ И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 1 92 5. Cameron J. R., Possee R. D. Conserva t ion of polyhedrin gene promoter func t ion bet- ween Autographa califortiica and Mamestra brassicae nuc lear polyhedros is v i r u s / / Virus Res.— 1989,—2, N 3 . — P . 183—200. 6. Cloning and sequencing of the g ranu l in f rom the Trichoplusia ni g r a n u l o s i s v i r u s / D Akiyoshi, R. Chaker ian , G. F. Roh rman et a l . / / V i r o l o g y — 1985 — 141, N P. 328—332. 7. The nucleotide sequence of the Pieris brassicae g r anu los i s v i rus g r anu l in g e n e / R. Chaker ian , G. F. Rohrman , M. H. Nesson et a l . / / J . Gen. Virol — 1985,— 66, N 6.— P. 1263—1269. 8. Дополнительное исследование триптических и химотриптических пептидов гранули- на вируса гранулеза озимой совки, A. segetum / Т. Л . Левитина, Н. В. Роднин, Η. М. Гусак и д р . / / Б и о п о л и м е р ы и клетка.— 1989.— 5, № 6.— С. 52—60. 9. Исследование триптических фрагментов малеил-гранулина вируса гранулеза ози- мой совки, Agrotis segetum / Н. В. Роднин, Η. М. Гусак, Т. JL Левитина и д р . / / Там же.— С. 61—67. 10. Comparative chemical s tudies of the nuclear polyhedros is v i rus of Bombyx mori and Galleria mellonella / E. A. Kozlov, T. L. Levit ina, N. M. Sidorova et a l . / / J . Inver t . Pa thol .— 1975.—25, N 1 .—P. 103—107. 11. Серусодержащие аминокислоты полиэдренного белка вируса желтухи тутового шел- к о п р я д а / С . Б. Серебряный, В. М. Кавсан, В. К. Кибирев, М. С. К а ц м а н / / Х п м . природ, соединений.— 1968.— Nv 3.— С. 174—178. 12. Hirs С. Н. Determina t ion of cystein as cystic a c i d / / M e t h . Enzymol .— 1967.— 11— P. 55—62. 13. Триптические пептиды малеилированпого белка тел включений вируса ядерного полиэдроза тутового шелкопряда. 1. Разделение и аминокислотный с о с т а в / Э. А. Козлов, Т. Л . Левитина, М. С. Кацман, С. Б. Серебряный // Биоорг. химия.— 1978.—4, № 8 . — С . 1029—1035. 14. Строение некоторых триптических пептидов гранулина вируса гранулеза озимой совки,Agrot is segetum / Т. Л . Левитина, С. Б. Серебряный, Н. В. Роднин, Э. А. Коз- лов // Биополимеры и клетка.— 1986.— 2, № 1.— С. 30—35. 15. Строение некоторых химотриптических пептидов гранулина вируса гранулеза ози- мой совки, Agrotis segetum / Т. Л . Левитина, Н. В. Роднин, С. Б. Серебряный, Э. А. К о з л о в / / Там же.— № 2 , — С . 73—81. 16. Weiner A. Ai., Plott Т., Weber R. Amino te rmina l sequence ana lys i s of pro te ins puri- fied on a nanomol scale bv gel e lectrophoresis // J. Biol. Chem — 1972.— 247, N 10.— P. 3242—3251. 17. Eppstein D. A., Thoma J. A. Alkal ine pro tease associated with the mat r ix protein of a v i rus infec t ing the cabbage l o o p e r / / B i o c h e m . and Biophvs. Res. Communs .— 1975.— 62, N 4,— P. 478—484. Ин-т молекуляр. биологии и генетики АН УССР, Киев Получено 06.04.90 ISSN 0233-7657. БПОПОЛИ.МЕРЫ И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 1 93

Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность

Репозитарії

Схожі ресурси