Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues
Phosphorylation of endocytic adaptor ITSN2 that enabled its interaction with the SH2 domains of signaling proteins was recently reported. The aim of this study was to determine whether tissue-specific ITSN2 phosphorylation and subsequent recognition by phosphotyrosine-binding domains could occur in...
Saved in:
| Date: | 2013 |
|---|---|
| Main Authors: | , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | English |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2013
|
| Series: | Вiopolymers and Cell |
| Subjects: | |
| Online Access: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153213 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues / O.V. Novokhatska, S.V. Pankivskyy, M.V. Dergai, L.O. Tsyba, A.V. Rynditch // Вiopolymers and Cell. — 2013. — Т. 29, №. 5. — С. 424-427. — Бібліогр.: 10 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
irk-123456789-153213 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| fulltext |
|
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
English |
| topic |
Short Communications Short Communications |
| spellingShingle |
Short Communications Short Communications Novokhatska, O.V. Pankivskyy, S.V. Dergai, M.V. Tsyba, L.O. Rynditch, A.V. Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues Вiopolymers and Cell |
| description |
Phosphorylation of endocytic adaptor ITSN2 that enabled its interaction with the SH2 domains of signaling proteins was recently reported. The aim of this study was to determine whether tissue-specific ITSN2 phosphorylation and subsequent recognition by phosphotyrosine-binding domains could occur in mouse tissues. Methods. In silico prediction of interaction motifs, expression of recombinant proteins in bacterial system, GST pull-down analysis, immunoblotting. Results. Analysis of phosphoproteomic data demonstrated tyrosine phosphorylation of mouse ITSN2 homologue, Ese2 protein. Scansite service was used to predict binding motifs for the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 within Ese2. Comparison of ITSN2 and Ese2 sequences showed conservation of predicted interaction motifs between human and mouse. GST-fused SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 were obtained and used as phosphorylation «sensors» of tyrosine-based motifs within Ese2 molecule. Binding of Ese2 to the SH2 domains of Fyn and PLCg1 was observed in brain, lung and heart whereas SH2 domains of Abl1 and PI3KR1 interacted with Ese2 in lung and heart only. Conclusions. Differential Ese2/ SH2 interactions in tissues suggest that tissue-specific tyrosine phosphorylation might regulate specific binding of the Ese2 adaptor to the signaling molecules. |
| format |
Article |
| author |
Novokhatska, O.V. Pankivskyy, S.V. Dergai, M.V. Tsyba, L.O. Rynditch, A.V. |
| author_facet |
Novokhatska, O.V. Pankivskyy, S.V. Dergai, M.V. Tsyba, L.O. Rynditch, A.V. |
| author_sort |
Novokhatska, O.V. |
| title |
Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues |
| title_short |
Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues |
| title_full |
Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues |
| title_fullStr |
Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues |
| title_full_unstemmed |
Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues |
| title_sort |
differential recognition of itsn2/ese2 by the sh2 domains of fyn, abl1, plcg1 and pi3kr1 in mouse tissues |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| publishDate |
2013 |
| topic_facet |
Short Communications |
| url |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153213 |
| citation_txt |
Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues / O.V. Novokhatska, S.V. Pankivskyy, M.V. Dergai, L.O. Tsyba, A.V. Rynditch // Вiopolymers and Cell. — 2013. — Т. 29, №. 5. — С. 424-427. — Бібліогр.: 10 назв. — англ. |
| series |
Вiopolymers and Cell |
| work_keys_str_mv |
AT novokhatskaov differentialrecognitionofitsn2ese2bythesh2domainsoffynabl1plcg1andpi3kr1inmousetissues AT pankivskyysv differentialrecognitionofitsn2ese2bythesh2domainsoffynabl1plcg1andpi3kr1inmousetissues AT dergaimv differentialrecognitionofitsn2ese2bythesh2domainsoffynabl1plcg1andpi3kr1inmousetissues AT tsybalo differentialrecognitionofitsn2ese2bythesh2domainsoffynabl1plcg1andpi3kr1inmousetissues AT rynditchav differentialrecognitionofitsn2ese2bythesh2domainsoffynabl1plcg1andpi3kr1inmousetissues |
| first_indexed |
2025-07-14T04:51:07Z |
| last_indexed |
2025-07-14T04:51:07Z |
| _version_ |
1837596585433759744 |
| spelling |
irk-123456789-1532132019-06-14T01:26:36Z Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues Novokhatska, O.V. Pankivskyy, S.V. Dergai, M.V. Tsyba, L.O. Rynditch, A.V. Short Communications Phosphorylation of endocytic adaptor ITSN2 that enabled its interaction with the SH2 domains of signaling proteins was recently reported. The aim of this study was to determine whether tissue-specific ITSN2 phosphorylation and subsequent recognition by phosphotyrosine-binding domains could occur in mouse tissues. Methods. In silico prediction of interaction motifs, expression of recombinant proteins in bacterial system, GST pull-down analysis, immunoblotting. Results. Analysis of phosphoproteomic data demonstrated tyrosine phosphorylation of mouse ITSN2 homologue, Ese2 protein. Scansite service was used to predict binding motifs for the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 within Ese2. Comparison of ITSN2 and Ese2 sequences showed conservation of predicted interaction motifs between human and mouse. GST-fused SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 were obtained and used as phosphorylation «sensors» of tyrosine-based motifs within Ese2 molecule. Binding of Ese2 to the SH2 domains of Fyn and PLCg1 was observed in brain, lung and heart whereas SH2 domains of Abl1 and PI3KR1 interacted with Ese2 in lung and heart only. Conclusions. Differential Ese2/ SH2 interactions in tissues suggest that tissue-specific tyrosine phosphorylation might regulate specific binding of the Ese2 adaptor to the signaling molecules. Нещодавно виявлено фосфорилювання адаптора ендоцитозу ITSN2, що забезпечує впізнавання цього білка SH2-доменами білків, залучених до передачі мітогенного сигналу. Метою цієї роботи було перевірити, чи має взаємодія ITSN2 з SH2-вмісними біл- ками тканиноспецифічний характер. Методи. Передбачення мотивів взаємодії in silico, експресія білків у бактерійній системі та культурі клітин ссавців, преципітація з використанням білків, злитих з GST. Результати. Дані фосфопротеомних досліджень свідчать про фосфорилювання тирозинових залишків гомолога ITSN2 миші, білка Ese2. За допомогою сервісу Scansite у складі Ese2 передбачено мотиви взаємодії з доменами SH2 білків Fyn, Abl1, PLCg1 і PI3KR1. Порівняння послідовностей інтерсектинів людини та миші показало консервативність передбачених мотивів. Отримано злиті з GST домени SH2 білків Fyn, Abl1, PLCg1 і PI3KR1, які використано для преципітації білка Ese2 з лізатів мозку, легень і серця миші. Зв’язування Ese2 з доменами SH2 білків Fyn і PLCg1 спостерігали в усіх досліджуваних тканинах, тоді як домени SH2 білків Abl1 і PI3KR1 упізнавали Ese2 лише в легенях та серці. Висновки. Диференційне впізнавання Ese2/SH2 у тканинах дозволяє припустити, що тканиноспецифічне фосфорилювання регулює специфічне зв’язування адапторного білка Ese2 із сигнальними молекулами. Недавно показано фосфорилирование адаптора эндоцитоза ITSN2, опосредующее узнавание этого белка SH2-доменами белков, вовлеченных в передачу митогенного сигнала. Целью этой работы было проверить, имеет ли взаимодействие ITSN2 с SH2- содержащими белками тканеспецифический характер. Методы. Предсказание мотивов взаимодействия in silico, экспрессия белков в бактериальной системе и культуре клеток млекопитающих, преципитация с использованием белков, слитых с GST. Результаты. Данные фосфопротеомных исследований свидетельствуют о фосфорилировании тирозиновых остатков гомолога ITSN2 мыши, белка Ese2. При помощи сервиса Scansite в составе Ese2 предсказано мотивы взаимодействия с доменами SH2 белков Fyn, Abl1, PLCg1 и PI3KR1. Сравнение последовательностей интерсектинов человека и мыши показало консервативность предсказанных мотивов. Получены слитые с GST домены SH2 белков Fyn, Abl1, PLCg1 и PI3KR1, использованных для преципитации белка Ese2 из лизатов головного мозга, легких и сердца мыши. Связывание Ese2 с доменами SH2 белков Fyn и PLCg1 наблюдали во всех исследованных тканях, тогда как домены SH2 белков Abl1 и PI3KR1 узнавали Ese2 только в тканях легких и сердца. Выводы. Дифференциальное узнавание Ese2/SH2 в тканях позволяет предположить, что тканеспецифическое фосфорилирование опосредует специфическое связывание адаптерного белка Ese2 с сиг- нальными молекулами. 2013 Article Differential recognition of ITSN2/Ese2 by the SH2 domains of Fyn, Abl1, PLCg1 and PI3KR1 in mouse tissues / O.V. Novokhatska, S.V. Pankivskyy, M.V. Dergai, L.O. Tsyba, A.V. Rynditch // Вiopolymers and Cell. — 2013. — Т. 29, №. 5. — С. 424-427. — Бібліогр.: 10 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000834 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153213 577.155.2 en Вiopolymers and Cell Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |