Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов

Обнаружено изменение структурного состояния фракций транскрипционно активного и репрессированного хроматина печени крыс при стимуляции перекисного окисления липидов тетpaxлор метаном и Е-витаминной недостаточностью, заключающееся в релаксации структуры второй фракции и компактизации первой. Указанны...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:

Bibliographische Detailangaben
Datum:	1991
Hauptverfasser:	Губский, Ю.И., Левицкий, Е.Л., Примак, Р.Г., Величко, А.Н.
Format:	Artikel
Sprache:	Russian
Veröffentlicht:	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1991
Schriftenreihe:	Биополимеры и клетка
Schlagworte:	Структура и функции биополимеров
Online Zugang:	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153560
Tags:	Tag hinzufügen Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:	Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов / Ю.И. Губский, Е.Л. Левицкий, Р.Г. Примак, А.Н. Величко // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 3. — С. 89-94. — Бібліогр.: 18 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

id	irk-123456789-153560
record_format	dspace
spelling	irk-123456789-1535602019-06-15T01:27:10Z Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов Губский, Ю.И. Левицкий, Е.Л. Примак, Р.Г. Величко, А.Н. Структура и функции биополимеров Обнаружено изменение структурного состояния фракций транскрипционно активного и репрессированного хроматина печени крыс при стимуляции перекисного окисления липидов тетpaxлор метаном и Е-витаминной недостаточностью, заключающееся в релаксации структуры второй фракции и компактизации первой. Указанные нарушения могут быть связаны с изменением содержания металлов (Ca, Fe, Си) в исследованных фракциях хроматина. Виявлено зміни структурного стану транскрипційно активного та репресованого хроматину печінки при стимуляції перекисного окислення ліпідів, що проявляються в релаксації структури другого і компактизації першого. Вказані порушення можуть бути пон'язані із змінами вмісту металів (Ca. Fe, Cu) у вивчених фракціях хроматину. Changes in the structural condition of transcriptionally active and repressed rat liver chromatin fractions under LPO stimulation by tetrachloromethane and E-vitamin insufficiency were revealed, which consist in the relaxation of the second fraction structure and the compactization of the first one. These disturbances may be connected with the change in the metal content (Ca, Fe, Cu) in the chromatin fractions studied. 1991 Article Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов / Ю.И. Губский, Е.Л. Левицкий, Р.Г. Примак, А.Н. Величко // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 3. — С. 89-94. — Бібліогр.: 18 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002D6 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153560 015.357.631:577.15+611.657 ru Биополимеры и клетка Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection	DSpace DC
language	Russian
topic	Структура и функции биополимеров Структура и функции биополимеров
spellingShingle	Структура и функции биополимеров Структура и функции биополимеров Губский, Ю.И. Левицкий, Е.Л. Примак, Р.Г. Величко, А.Н. Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов Биополимеры и клетка
description	Обнаружено изменение структурного состояния фракций транскрипционно активного и репрессированного хроматина печени крыс при стимуляции перекисного окисления липидов тетpaxлор метаном и Е-витаминной недостаточностью, заключающееся в релаксации структуры второй фракции и компактизации первой. Указанные нарушения могут быть связаны с изменением содержания металлов (Ca, Fe, Си) в исследованных фракциях хроматина.
format	Article
author	Губский, Ю.И. Левицкий, Е.Л. Примак, Р.Г. Величко, А.Н.
author_facet	Губский, Ю.И. Левицкий, Е.Л. Примак, Р.Г. Величко, А.Н.
author_sort	Губский, Ю.И.
title	Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов
title_short	Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов
title_full	Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов
title_fullStr	Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов
title_full_unstemmed	Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов
title_sort	изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов
publisher	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate	1991
topic_facet	Структура и функции биополимеров
url	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153560
citation_txt	Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов / Ю.И. Губский, Е.Л. Левицкий, Р.Г. Примак, А.Н. Величко // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 3. — С. 89-94. — Бібліогр.: 18 назв. — рос.
series	Биополимеры и клетка
work_keys_str_mv	AT gubskijûi izmeneniestrukturnogosostoâniâfrakcionirovannogohromatinapečenipriaktivaciiperekisnogookisleniâlipidov AT levickijel izmeneniestrukturnogosostoâniâfrakcionirovannogohromatinapečenipriaktivaciiperekisnogookisleniâlipidov AT primakrg izmeneniestrukturnogosostoâniâfrakcionirovannogohromatinapečenipriaktivaciiperekisnogookisleniâlipidov AT veličkoan izmeneniestrukturnogosostoâniâfrakcionirovannogohromatinapečenipriaktivaciiperekisnogookisleniâlipidov
first_indexed	2025-07-14T05:01:14Z
last_indexed	2025-07-14T05:01:14Z
_version_	1837597222897713152
fulltext	16. Covalent s t ruc tures of β and γ autolyt ic der ivat ives of h u m a n α - t h r o m b i n / J . -P. Bo- issel, B. L. Bonniec, M. J. Rabiet et a l . / / J . Biol. C h e m . - 1984.—259, N 9.— P. 5691 — 5697. 17. Proteolytic der ivat ives of th rombin / J. Elion, J . -P. Boissel, B. Bonniec et a l . / / A n n . N. Y. Acad. S c i . - 1986 ,—485 .—P. 16—26. 18. Amino acid sequences of por t ions of the α and β chains of bovine f i b r i n o g e n / R. A. Mart inel l i , A. S. Ingl is , M. K. Rubira et a l . / / A r c h . Biochem. and Biophys .— 1979,— 192, N 1 , — P . 27—32. 19. Disulfide-Iinked cyanogen bromide pept ides of bovine f ibr inogen / R. Timpl, P. P. Fi- etzek, E. Wachter , V. van D e l d e n / / B i o c h i m . et biophys. acta — 1977 — 490, N 2.— P. 420—429. 20. Vali Z., Scheraga H. A. Local izat ion of the b ind ing site on f ibrin for the secondary b ind ing site of t h r o m b i n / / B i o c h e m i s t r y . — 1988.— 27, N 6 . — P . 1956—1963. 21. Пехник И. В., Селищева Μ. Ю., Серейская А. А. Влияние ионной силы на фермен- тативную активность т р о м б и н а / / Б и о п о л и м е р ы и клетка.— 1990.— 6, № 3.— С. 59—65. 22. Серейская А. А., Пехник И. В., Осадчук Т. В. Действие различных форм тромбина на неспецифические высокомолекулярные с у б с т р а т ы / / Б и о х и м и я . — 1990. — 55, № 4,— С. 645—652. 23. Серейская А. А., Струкова С. M. Особенности действия тромбина на высокомоле- кулярные с у б с т р а т ы / / Д о к л . А Н СССР.— 1985.—282, № 2 . — С . 481—484. 24. Catalytic competence of h u m a n α - and γ - th rombin in the ac t ivat ion of f ib r inogen and fac tor X I I I / S . D. Lewis, L. Lorand , J . W. Fen ton II, J . A. S h a f e r / / B i o c h e m i s t - ry.— 1987.—26, N 2 4 , — P . 7597—7603. 25. The refined 1,9 A crys ta l s t ruc ture of h u m a n α - th rombin : in teract ion wi th D-Phe- Pro-Arg-ch loromethylke tone and s ignif icance of the Tyr -Pro -Pro -Trp inser t ion seg- ment / W. Bode, I. Mayr , U. B a u m a n n et a l . / / E M B O J.— 1989.—8, N 1 1 . — P . 3467—3475. Ин-т биоорг. химии и нефтехимии АН УССР, Киев Получено 18.10.90 У Д К 015.357.631:577.15+611.657 Ю. И. Губский, Е. Л. Левицкий, Р. Г. Примак, А. Н. Величко ИЗМЕНЕНИЕ СТРУКТУРНОГО СОСТОЯНИЯ ФРАКЦИОНИРОВАННОГО ХРОМАТИНА ПЕЧЕНИ ПРИ АКТИВАЦИИ ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ Обнаружено изменение структурного состояния фракций транскрипционно активного и репрессированного хроматина печени крыс при стимуляции перекисного окисления ли- пидов τ етpax лор метаном и Ε-витаминной недостаточностью, заключающееся в релак- сации структуры второй фракции и компактизации первой. Указанные нарушения мо- гут быть связаны с изменением содержания металлов (Ca, Fe, Си) в исследованных фракциях хроматина. Введение. Одним из основных молекулярных механизмов действия ря- да генотоксических факторов (облучение, химические повреждения, старение и др.) на клетку является свободнорадикальное повреждение Д Н К и хроматина [1—3]. При этом основными генераторами свобод- ных радикалов могут быть полиненасыщеьные жирные кислоты фос- фолипидов биологических структур — мембран и хроматина [4, 5] . Ра- нее нами были обнаружены резкие нарушения функционирования фракций изолированного хроматина при активации1 перекисного окис- ления липидов (ПОЛ) in vivo и in vitro [б—8]. В ,настоящей работе проведен анализ структурного состояния фракций транскрипционно активного (TAX) и репресированного хро- матина (PX) печени крыс при активации ПОЛ однократным введе- нием классического· прооксидантного агента тетрахлорметана (TXM) [3] и содержании животных на Е-авитаминозном рационе [9]. В ка- честве критериев, характеризующих структурное состояние хроматина, использовали спектры его· собственной флюоресценции, отношение бе- л о к / Д Н К и процентное содержание фракций. Состояние липидного © Ю. И. ГУБСКИЙ, Е. л . Л Е В И Ц К И Й , Р. Г. ПРИМАК, А. Н. ВЕЛИЧКО, 1991 ISSN 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 3 1 компонента в хроматине оценивали по спектрам флюоресценции комп- лекса хроматин-—пи.ре.н, а белковой части хроматина — по тепловы- делению при взаимодействии фракций хроматина с фосфатидилхоли- новыми липосомами. Учитывая важную роль ионов м-еталлов в фор- мировании структуры хроматина [10—13J, определяли также содер- жание ряда биометаллов (Fe, Cu, Ca) в исследуемых фракциях хроматина. Материалы и методы. В работе использовали крыс-самок линии Вистар трехмесячного возраста (150—200 г). Животных декапитиро- вали под легким эфирным наркозом в утренние часы, печень извлека- Т а б л и ц а 1 Характеристики хроматина печени крыс в условиях стимуляции ПОЛ Ε-авитаминозом (п—6) Characteristics of rat liver chromatin under LPO stimulation by E-avitaminosis (n=6) Показатели PX TAX Показатели Контроль Опыт Контроль Опыт Фракция, % 90,7 93,0* 9,3 7,0* Б е л о к / Д Н К 1,3 1,3 11,0 10,4 Диеновые конъюгаты, нмоль/мг белка 48,2' 30,3 4'3,9 107,9* * P < 0 , 0 5 (по сравнению с контролем) . ли и из нее выделяли фракции TAX и PX [8]. Состоя-ние Е-авитами- ноза моделировали содержанием животных в течение 2 месяцев на диете, лишенной α-токоферола. Контрольных животных содержали на полноценной диете [9]. Тетрахлорметан вводили внутрибрюшинно в дозе 2 мл/кг массы тела. Длительность интоксикации составляла 2 ч. В качестве контроля использовали интактных животных. Определение продуктов ПОЛ (диеновых конъюгатов) во фракци- ях хроматина проводили, как описано ранее [3]. Концентрацию Д Н К и белка во фракциях хроматина определяли спектрофотометрически [8]. Собственную флюоресценцию препаратов хроматина изучали в диапазоне 300—450 нм при длине волны возбуждения 280 нм. Состоя- ние липидного компонента в хроматине оценивали с помощью флюо- ресцентного зонда пирена (ICh5 М) по полосе эксимеров (470 нм) при длине волны возбуждения 340 нм. Флюоресцентные измерения прово- дили на спектрофлюориметре «Hitachi MPF-4» (Япония) при темпе- ратуре 25 °С. Микрокалориметрическое изучение взаимодействия фрак- ций изолированного хроматина с фосфатидилхолиновыми липосомами осуществляли на микрокалориметре LKB-2107 (Швеция), смешивая 2 мл хроматина (0,5 мг/мл) и 4 мл суспензии липосом (1 мг/мл) при температуре 26,0 °С. Липосомы из яичного лецитина (СССР) получа- ли ультразвуковой обработкой на диспергаторе УЗДН-2Т (22 кГц, 10 мин) . Наличие металлов во фракциях хроматина определяли на атомло- адсорбционном спектрофотометре AAS-I («Carl Zeiss», ГДР) ; кальций при длине волны 422,67, железо — 248,30, медь 327,50 нм [14]. Статистическую обработку полученных данных проводили непара- метрическим методом [15], в связи с чем в таблицах ошибки средних величин не приведены. Результаты и обсуждение. TXM [3, 8] и Е-авитаминоз (табл. 1) вызывают резкую структурную перестройку в хроматине печени, ха- рактеризующуюся снижением фракции TAX и накоплением продуктов ПОЛ в этой фракции. Исследование структурных характеристик фракционированного хроматина в условиях активации ПОЛ позволило' установить следую- щие закономерности (рис. 1). В спектре -собственной флюоресценции фракции PX присутствуют три полосы: 310, 340 и 356 нм. Согласно 90 ISSN 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 3 90 [16], эти полосы можно идентифицировать как тирозиновую составля- ющую, а также триптофанилы II и III класса соответственно. В спек- тре TAX тонкой структуры не регистрируется: полоса имеет один мак- симум при 330 нм. Такое различие можно объяснить тем, что в бел- ках этой фракции хроматина в отличие от PX триптофановые остатки находятся преимущественно в I форме, т. е. внутри глобул, для ко- торых характерен максимум при 330 нм, а тирозин-овьіе вследствие пе- рехода внутрь белковых макромолекул излучают с очень низким кван- Рис. 1. Спектры собственной флюоресценции фракций хроматина при стимуляции П О Л ( С б е - . к а = 1,0 м г / м л ) : 1. 2— PX (контроль, опыт) ; 3, 4 — TAX (контроль, опыт) ( / , 2 усилены в 30 раз по сравнению с 3, 4) Рис. 2. Кинетика тепловыделения при взаимодействии фракций хроматина с фосфати- дилхолиновыми липосомами при стимуляции П О Л : 1, 2 — P X (контроль, опыт) ; 3, 4 — TAX (контроль, опыт) товым выходом по сравнению с аналогичными группами, расположен- ными на поверхности макромолекул белка. Уширение полосы может быть объяснено присутствием как тирозилов, так и триптофанилов II класса. Обнаруженные различия в спектрах собственной флюоресценции фракций TAX и PX могут быть обусловлены различной степенью' ком- пактизации структуры этих фракций [3, 8]. Внутриглобулярное рас- положение компонентов белковых цепей во фракции TAX может спо- собствовать большей «открытости» нитей ДНК, что приводит к повы- шению ее матричной активности [3]. При стимуляции ПОЛ TXM во фракции PX наблюдается более высокая по сравнению с контролем интенсивность собственной белко- вой флюоресценции без изменения структуры спектра (рис. 1, кри- вые 1, 2). По-видимому, это может происходить вследствие удаления Д Н К хроматина от белковой поверхности, так как в ней существуют группы (аминная, иминная, карбонильная и др.), способные тушить флюоресценцию тирозина и триптофана. Не исключено, что определен- ный вклад в наблюдаемое возгорание флюоресценции при стимуляции ПОЛ может вносить удаление молекул белков друг от друга, в ре- зультате чего наблюдается уменьшение контактов новых люминофор- ных центров с тушащими группами соседних белков. Эти процессы приводят в конечном итоге к релаксации структуры PX в условиях ак- тивации ПОЛ. Аналогичная картина наблюдалась нами и при Е-ави- таминозе. Во фракции TAX активация ПОЛ вызывает снижение интенсивнос- ти собственной белковой флюоресценции также без изменения струк- туры спектра (рис. 1, кривые 5, 4). При Ь-авитаминозе наблюдается сходная направленность процесса. Эти данные могут свидетельство- 92 I S S N 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 3 91 вать об обратном по сравнению с PX эффекте — конденсации (ком-' пактизации), приводящей к сближению Д Н К с белковой поверхно- стью и более эффективному тушению флюорофоров. Для анализа белкового компонента хроматина при активации ПОЛ использовали тепловые эффекты взаимодействия фракций- хро- матина с фосфатидилхолиновыми липосомами. Эти эффекты (рис. 2), по всей вероятности, являются результирующими двух разнонаправ- ленных процессов: эндо — за счет разрушения структурированной во- ды и экзо — за счет образования связей между белками и липосома- Рис. 3. Спектры флюорес- ценции пирена в образцах хроматина при стимуляции П О Л : 1, 2 — PX (контроль, опыт); 3, 4 — TAX (конт- роль, опыт) ми. Однако в случае TAX эндоэффект отчетливо проявляется, в то время как в PX он скрыт из-за более сильного экзоэффекта. Видно, что активация ПОЛ приводит к уменьшению экзоэффекта взаимодей- ствия PX с липосомами. При этом кинетика процесса сохраняется, что свидетельствует о сохранении механизма ксмплексообразования и, ве- роятно, уменьшении мест связывания. Последнее обстоятельство мо- жет быть обусловлено тем, что на единицу поверхности липосомы при более рыхлой упаковке репрессированного хроматина приходится меньшее количество- активных центров связывания, способных к вза- имодействию. В случае TAX воздействие TXM и Е-авитами,ноза носит другой ха- рактер: экзоэффект возрастает, полностью нивелируя эндоэффект. Это свидетельствует, по всей вероятности, об увеличении мест связывания, поскольку можно предположить, что компактизация активной формы хроматина приводит к возрастанию (раскрытию) центров, способных к взаимодействию. Понятно, что на кинетику тепловыделения обеих форм хроматина оказывает влияние различное соотношение белок/ДНК (см. табл. 1). Таким образом, данные микрокалориметрии подтверж- дают наличие выявленных с помощью флюоресцентного анализа раз- личий в компактизации структуры активной и репрессированной форм хроматина, возникающих при воздействии на организм эксперимен- тальных животных стимуляции ПОЛ. Использование флюоресцентного зонда пирена при анализе ли- пи дного компонента во фракциях хроматина основывалось на- извест- ных фактах о зависимости эксимеризации от микровязкости лшіидно- го окружения Bi мембранах [17] и отсутствии эксимеризации пирена в белках [18]. Наличие эксимеризации в рассматриваемых фракциях хроматина (рис. 3) указывает на то, что имеющиеся в хроматине ли- пиды образуют надмолекулярные структуры мицеллярного типа с на- личием гидрофобных зон. При равных концентрациях хроматина по отношению к белку и близких значениях в данных препаратах по фос- фолипидам наблюдаемая нами интенсивность полосы эксимеров в слу- чае TAX была заметно выше. Этот факт позволяет предположить, что, несмотря на сходство упаковки липидных образований в обеих фрак- циях хроматина, микровязкость мест локализации пирена в TAX не- сколько' ниже, чем в PX. Это, в свою очередь, может быть связано с различной плотностью^ упаковки и уровнем транскрипционной актив- ности исследуемых фракций хроматина [3, 8]. 92 ISSN 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 3 92 Однако изменения значений эксимеризации в образцах TAX и, PX при стимуляции ПОЛ in vivo обнаружить не удалось. Этот факт так- же является косвенным подтверждением того, что обнаруженные раз- личия в величине тепловыделения во фракциях хроматина при стиму- ляции ПОЛ обусловлены изменением в белковой составляющей хроматина. Таким образом, в результате проведенных исследований удалось установить некоторые различия в характере структурной организации и плотности упаковки эндогенных липидов во фракциях TAX и PX пе- Т а б л и ц а 2 Содержание ионов металлов во фракциях хроматина печени крыс в условиях стимуляции ПОЛ (мкг/мг белка) (п=6) Contents of metal ions in rat liver chromatin fractions under LPO stimulation (mkg/mg protein) Фракции хроматина Ca Fe Cu Фракции хроматина Ca Fe J Cu Е-авитаминоз Тетрахлорметан PX PX контроль 38,0 0,8 2,5 контроль 66,4 1,8» 2,5 опыт 53,2* 1,2 5,9* опыт 72,0 2,2 10,0* TAX 53,2* TAX 72,0 2,2 контроль 60,8 2,0 3,8 контроль 62,8 3,0 5,9 опыт 93,2* 2,3 1,5* опыт 72,0* 3,3: 2,5* * P < 0 ,05 (по сравнению с контролем) . чсни крыс. Более рыхлой (релаксированной) структуре TAX [3, 8] со- ответствует и менее плотная упаковка эндогенных липидов в этой фрак- ции хроматина. Активация ПОЛ в условиях in vivo, наоборот, приво- дит к некоторой структурной компактизации TAX и релаксации PX. Возможно, что обнаруженные различия в структурной организации ис- следованных фракций хроматина печени интактных животных и при стимуляции ПОЛ связаны с различным уровнем репликации и транс- крипции Д Н К в этих фракциях в условиях in vivo. Выявленные отличия могут быть обусловлены И! изменением ко- личества металлов (Ca, Fe, Cu) при стимуляции ПОЛ в исследован- ных фракциях хроматина (табл. 2). Известно, что указанные металлы оказывают влияние на структурную организацию хроматина и на про- цессы ПОЛ [4, 10—13]. Обращает на себя внимание факт большего содержания железа и меди в TAX по сравнению с PX. Различное со- держание этих металлов может быть связано с большей интенсивно- стью процессов ПОЛ в TAX [6]. Индукция ПОЛ приводит к изменению количества всех исследо- ванных металлов во фракциях хроматина, что особенно четко выра- жено в случае меди. Учитывая важную роль этих металлов в процес- сах компактизации — декомпактизации хроматина и ПОЛ [4, 10—13], можно предположить изменение их количества в условиях стимуляции ПОЛ как одну из возможных причин модификации структуры и про- цессов ПОЛ в хроматине. P е з ю м е Виявлено зміни структурного стану транскрипційно активного та репресованого хрома- тину печінки при стимуляції перекисного окислення ліпідів, щ о проявляються в релак- сації структури другого і компактизаці ї першого. Вказані порушення можуть бути пон'язані із змінами вмісту металів (Ca. Fe, Cu) у вивчених фракціях хроматину. ISSN 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 3 93 S u m m a r y C h a n g e s in the s t ruc tu ra l condi t ion of t r ansc r ip t iona l ly active and repressed ra t liver chromat in f r a c t i o n s under L P O s t imula t ion by t e t r ach lo romethane and Ε-v i tamin insuf - ficiency were revealed, which consis t in the re laxa t ion of the second f rac t ion s t r u c t u r e and the compac t iza t ion of the f i rs t one. These d i s tu rbances m a y be connected wi th t h e c h a n g e in the meta l content (Ca, Fe, Cu) in the chromat in f r ac t ions s tudied. С П И С О К Л И Т Е Р А Т У Р Ы 1. Faney R. С. Pro tec t ion of DNA by t h i o l s / / P h a r m a c o l . Ther.— 1988.— 39, N 1—3.— P. 101—108. 2. Grdina D. J., Sigdestad C. P. Rad ia t ion protectors : the unexpected benef i t s // D r u g Metab . Rev.— 1989.—20, N 1 . — P . 13—42. 3. Перекисное окисление липидов и параметры термоденатурации фракций хромати- на печени крыс / Ю. И. Губский, Е. JI. Левицкий, В. И. Чабанный и д р . / / У к р . биохим. журн.— 1990.—62, № 2 . — С . 76—82. 4. Губский Ю. И. Регуляция перекисного окисления липидов в биологических мем- б р а н а х / / Б и о х и м и я животных и человека.— Киев : Наук, думка , 1978.— Вып. 2.— С. 72—84. 5. Vaca С. E., Harms-Ringdahl U. In te rac t ion of lipid peroxidat ion p roduc t s with nucle- ar macromolecu les // Biochim. et biophys. acta .— 1989.— 1001, N 1.— P. 35—43. 6. Перекисное окисление липидов фракций хроматина печени крыс / Ю. И. Губский, Е. Л . Левицкий, Н. Б. Гольдштейн, А. Я. Литошенко // Докл . АН УССР. Сер. Б.— 1989,—AfO 2 . — С . 70—72. 7. Перекисное окисление липидов и эндогенная ДНК-полимеразная активность фрак- ций изолированного хроматина печени крыс / Ю. И. Губский, Е. Л . Левицкий, Н. Б. Гольдштейн, А. Я. Литошенко / / Бюл. эксперим. биологии и медицины. — 1989,— 57, No 3 ,—С. 296—298. 8. Функциональная активность фракционированного хроматина печени крыс при од- нократном введении тетрахлорметана / Ю. И. Губский, Е. Л . Левицкий, Н. Б. Голь- дштейн и д р . / / В о п р . мед. химии.— 1989.— 35, № 4.— С. 119—124. 9. Перекисное окисление липидов и транспорт Ca 2 + в микросомах печени крыс при антиоксидантно» недостаточности / Ю. И. Губский, М. Д. Курский, О. В. Задори- на и д р . / / Д о к л . АН УССР. Сер. Б.— 1987 .—№ 1.—С. 65—68. 10. Lebkowskij J. S., Laemmli U. К. Evidence for two levels of DNA fo ld ing in h is tone- depleted HeLa i n t e rphase n u c l e i / / J . Мої. Biol.— 1982,— 156, N 2 . — P . 309—324. 11. Lebkowsky J. S., Laemmli U. K. Non-his tone pro te ins and l o n g - r a n g e o r g a n i s a t i o n of HeLa in te rphase D N A / / I b i d . — P . 325—344. 12. Иванов В. И. О роли металлов в дезоксирибонуклеиновой к и с л о т е / / Б и о ф и з и к а . — - 1965,— 10, № 1,—С. 11—16. 13. Иванов В. И., Минченкова Л. Е. Влияние ионов металлов переменной валентности на тепловую денатурацию Д Н К / / Биохимия.— 1965 — 30, № 6 . — С . 1213—1217. 14. Прайс В. Аналитическая атомно-адсорбционная спектроскопия.— М. : Мир, 1976.— 355 с. 15. Ашмарин И. П., Васильев И. И., Амбросов В. А. Быстрые методы статистической обработки и планирование экспериментов.— Л. : Изд-во Ленингр. гос. ун-та, 1979.— 79 с. 16. Бурштейн Э. А. Собственная флюоресценция б е л к а — М . : В И Н И Т И , 1977.— 190 с — (Сер. Биофизика ; № 7) . 17. A method for m e a s u r i n g m e m b r a n e viscosi ty u s i n g pyrene eximer fo rma t ion / M. Dem- bo, V. Glushko, M. F. Aberl in, M. S o n e n b e r g / / B i o c h i m . et biophys. a c t a — 1979.— 522, N 1.— P. 201—211. 18. Владимиров Ю. Α., Добрецов Г. Ε. Флюоресцентные зонды в исследовании биоло- гических мембран.— М. : Наука , 1980.— 320 с. Н И И фармакологии и токсикологии М З УССР, Киев Получено 25.09.90 94 I S S N 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II К Л Е Т К А . 1991. Т. 7. № 3 94

Изменение структурного состояния фракционированного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов

Institution

Ähnliche Einträge