Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы
Фактор инициации З (ІF-3) Е. соli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеинтрансферазы. Из двух полипептидных цепей ІF-3 только короткая цепь (β или s ) может модифицироваться за счет присоединения лейцина, фенилаланина или метионина к N-концевому аминокислотному остатку цепи....
Збережено в:
| Дата: | 1989 |
|---|---|
| Автор: | |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Russian |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1989
|
| Назва видання: | Биополимеры и клетка |
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/154290 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы / Н.В. Белицина // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 1. — С. 80-83. — Бібліогр.: 10 назв. — рос. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
irk-123456789-154290 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
irk-123456789-1542902019-06-16T01:28:16Z Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы Белицина, Н.В. Краткие сообщения Фактор инициации З (ІF-3) Е. соli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеинтрансферазы. Из двух полипептидных цепей ІF-3 только короткая цепь (β или s ) может модифицироваться за счет присоединения лейцина, фенилаланина или метионина к N-концевому аминокислотному остатку цепи. Фактор ініціації 3 (ІF-3) Е. соli є субстратом для лейцил (фенілаланіл)-тРНК-протеїнтрансферази. З двох поліпептидних ланцюгів ІF-3 лише короткий ланцюг (β або s) може модифікуватися за рахунок приєднання лейцину, фенілаланіну або метіоніну до N-кінцевого амінокислотного залишку ланцюга. Initiation factor 3 (IF-3) of Escherichia coli is a substrate for Leu(Phe)-tRNA-protehl transferase (EC 2.3.2.6). Of the two polypeptide chains, only the short one (β or s) can be modified by the attachment of leucine, phenylalanine or methionine to the N-terminal amino acid residue of the chain. 1989 Article Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы / Н.В. Белицина // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 1. — С. 80-83. — Бібліогр.: 10 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000097 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/154290 577.214.43 ru Биополимеры и клетка Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
Russian |
| topic |
Краткие сообщения Краткие сообщения |
| spellingShingle |
Краткие сообщения Краткие сообщения Белицина, Н.В. Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы Биополимеры и клетка |
| description |
Фактор инициации З (ІF-3) Е. соli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеинтрансферазы. Из двух полипептидных цепей ІF-3 только короткая цепь (β или s ) может модифицироваться за счет присоединения лейцина, фенилаланина или метионина к N-концевому аминокислотному остатку цепи. |
| format |
Article |
| author |
Белицина, Н.В. |
| author_facet |
Белицина, Н.В. |
| author_sort |
Белицина, Н.В. |
| title |
Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы |
| title_short |
Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы |
| title_full |
Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы |
| title_fullStr |
Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы |
| title_full_unstemmed |
Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы |
| title_sort |
фактор инициации 3 (іf-3) escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-трнк-протеин трансферазы |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| publishDate |
1989 |
| topic_facet |
Краткие сообщения |
| url |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/154290 |
| citation_txt |
Фактор инициации 3 (ІF-3) Escherichia coli является субстратом для лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансферазы / Н.В. Белицина // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 1. — С. 80-83. — Бібліогр.: 10 назв. — рос. |
| series |
Биополимеры и клетка |
| work_keys_str_mv |
AT belicinanv faktoriniciacii3íf3escherichiacoliâvlâetsâsubstratomdlâlejcilfenilalaniltrnkproteintransferazy |
| first_indexed |
2025-07-14T05:56:35Z |
| last_indexed |
2025-07-14T05:56:35Z |
| _version_ |
1837600704899842048 |
| fulltext |
1. Tobin A. J. Evaluat ing the contribution of posttranscriptional processing to differen-
tial gene express ion / /Deve lop . Biol.— 1979.—68, N 1.—P. 47—58.
2. Groudine M., Weintraub H. Activation of globin genes during chicken development / /
Cell— 1981.—24, N 2 .—P. 393—401.
3. On pre-messenger RNA and transcriptions. A review / K. Scherrer, M.-T. Imaizumi-
Scherrer, C.-A. Reynaud, A. T h e r w a t h / / М о ї . Biol. Repts.— 1979.—5, N 1.—P. 5—28.
4. Harrison P. R. Molecular analysis of erythropoiesis. A current appraisal / / Exp. Cell
Res.— 1984.— 155, N 2 .—P. 321—344.
5. Gazaryan K. G. Genome activity and gene expression in avian erythroid cells / / Int.
Rev. C v t o L - 1982.—74,— P. 95—126.
6. Последовательности, кодирующие глобин, в 28S пре-мРНК и в цитоплазматической
Р Н К эритроидных клеток голубя / К. Г. Газарян, В. И. Дубовая, Н. С. Незнанов
и д р . / / М о л е к у л я р . биология.— 1980.—14, № 4.—С. 766—772.
7. Tarantul V. Z., Dubovaya V. L, Neznanov N. S. Globin-coding sequences in nuclear
and cytoplasmic RNA of pigeon erythroid cells / / IX Int. symp. of structure and
function of erythroid cell.—Berlin, 1980.—P. 82.
8. Moderatelly repetitive sequences of the pigeon genome transcribed in erythroid cells:
transcription assessment and c l o n i n g / V . Z. Tarantul, V. A. Goltsov, V. I. Dubovaya
et al. / / Biomed. et biochim. acta.— 1984.—43, N 1.— P. 48—50.
9. Тарантул В. 3., Газарян К. Г. Гетерогенная ядерная РНК: структура и функция / /
Успехи биол. химии.— 1982.—22.—С. 26—62.
10. Кавсан В. М. Неоднозначность границ транскрипции эукариотических г е н о в / / Б и о -
полимеры и клетка.— 1987.—3, № 3 — С . 115—127.
11. Broders F., Scherrer /С. Transcription of the alpha globin gene domain in normal
and AEV-transformed chicken erythroblasts: mapping of gigant globin-specific RNA
including embryonic and adult genes / / М о ї . and Gen. Genet.— 1987.—209, N 2.—
P. 210—220.
12. Метаболически стабильные классы ядерной Р Н К информационного типа / К . Г. Га-
зарян, Е. Д. Кузнецова, И. В. Фетисова, В. 3. Тарантул / / Молекуляр. биология.—
1979.—13, № 4.—С. 761—768.
13. Venetianer P., Leder P. Enzymatic synthesis of solid phase-bound DNA sequences
corresponding to specific mammalian g e n e s / / P r o c . Nat. Acad. Sci. USA.— 1974.—•
71, N 10.—P. 3892—3895.
14. Reynaud C.-A., Imaizumi-Scherrer M.-T., Scherrer K. The size of the transcriptional
units of the avian globin genes defined at the pre-messenger RNA l e v e l / / J . Мої.
Biol.— 1980.—140, N 4 .—P. 481—505.
Ин-т молекуляр. генетики АН СССР, Москва Получено 12.01.88
УДК 577.214.43
ФАКТОР ИНИЦИАЦИИ 3 (IF-3)
Escherichia coli ЯВЛЯЕТСЯ СУБСТРАТОМ
ДЛЯ ЛЕЙЦИЛ (ФЕНИЛАЛАНИЛ) -тРНК-ПРОТЕИН ТРАНСФЕРАЗЫ*
Н. В. Белицина
Фактор инициации 3 (IF-3) Е. coli играет определяющую роль в узнавании м Р Н К в
процессе инициации трансляции [1]. Известны две формы IF-3 (длинная и укорочен-
ная) — α и β [2], или 1 и s [3]. В препаратах IF-3 в виде миноров встречаются также
1-форма без концевого метионина, содержащая лизин с N-конца, и s-форма, которая с
N-конца имеет аргинин [4].
Лейцил(фенилаланил)-тРНК-протеин трансфераза Е. coli (ЕС 2.3.2.6) переносит
аминокислотные остатки из аминоацил-тРНК только на те субстраты, которые на
N-конце имеют положительно заряженною аминокислоту (аргинин, лизин, гистидин)
[5]. Так, в частности, субстратом являются ocsi-казеин и β-казеин. При этом с N-кон-
ца полипептид удлиняется на одну аминокислоту: лейцин, фенилаланин или метионин.
Фермент использует для этого Лей-тРНК Л е й , Фен-тРНК$ е н и элонгаторную Мет-
т Р Н К М е т [б]. Д о сих пор в Е. coli не был идентифицирован белок, который являлся
бы субстратом для Лей(Фен)-тРНК-протеин трансферазы.
В настоящей работе приведены данные о перенесении лейцина, фенилаланина и
метионина из соответствующих аминоацил-тРНК в IF-3. Из двух его полипептидных
* Представлена членом редколлегии А. В. Ельской.
80 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА.— 1989.— Т. 5, № 1
цепей (1 и s) только короткая (s) может модифицироваться с участием Лей- (Фен) -
тРНК-протеин трансферази.
Рибосомы, однократно осажденные в ультрацентрифуге, и IF-3 получали из
Е. coli по методу [7, 8]. В опытах использовали коммерческие препараты тотальной
т Р Н К Е. coli («Boehringer-Manheim», Ф Р Г ) , энзиматически аминоацилированные
[ 3 H ] фенилаланином ( [ 3 H] Фен, «Amersham», Англия, 370 ГБк /ммоль) , [ 3 H ] лейцином
( [ 3 H] Лей, «Amersham», Англия, 370 ГБк/ммоль) или [ 3 5 S] метионином ( [ 3 5 S]Мет, Таш-
кент. отд-ние «Изотоп», 990 ГБк/ммоль) [7]. Препарат Лей (Фен)-тРНК-протеин транс-
феразы выделяли из белков, смываемых с рибосом Е. coli 1 M NH4Cl в 20 мМ трис-
Рис. 1. Профиль элюции Лей (Фен) -тРНК-протеин трансферазы с ДЭАЭ-целлюлозной
колонки: включение [ 3 H] Фен (1) и [ 3 H ] Л е й (2) в asi-казеин. В рамке—флюорограм-
ма геля после электрофореза инкубационной смеси, содержащей 0,6 мкг а 8 і -казеина,
ДЭАЭ-целлюлозную фракцию и [ 3 Н ] Ф е н - т Р Н К (инкубация 30 мин при 37 °С)
Fig. 1. DEAE-cellulose elution profile of Leu (Phe)- tRNA-protein t ransferase : [ 3 H] Phe
(1) and [ 3 H] Leu (2) incorporation into a s i -casein. Insert: gel f luorogram af ter electro-
phoresis of the incubation mixture containing 0.6 μ g of aS i -casein, the DEAE-cellulose
fraction and [ 3 H]Phe- tRNA (incubation for 30 min, 37 °С)
Рис. 2. Кинетика включения [ 3 H] Лей и [ 3 H] Фен в ТХУ-нерастворимый продукт препа-
рата IF-3: 1 — проба объемом 50 мкл содержит 0,3 мкг IF-3, 2 мкг белка препарата
Лей (Фен) -тРНК-протеин трансферазы и 20 пмолей [ 3 H] Фен-тРНК; 2 — то же, но
вместо последнего — 20 пмолей [ 3 H] Лей-тРНК; 3— то же, что 1, без IF-3; 4 — то же,
что 2, без IF-3
Fig. 2. Kinetics of [ 3 H] Leu and [ 3 H] Phe incorporation into the TCA-insoluble product
of IF-3: І — 50 μΐ of aliquot contains 0.3 μ g of IF-3, 2 μ g of the Leu(Phe)- tRNA-pro-
tein t ransferase and 20 pmol [ 3 H]Phe- tRNA; 2 — the same, but instead of the lat ter —
20 pmol [ 3 H]Leu- tRNA; 3 — the same as І , without IF-3; 4 — t h e same as 2, without
IF-3
Рис. 3. Кинетика включения [ 3 5 S] Мет в ТХУ-нерастворимый продукт препарата IF-3:
1 — проба объемом 100 мкл содержит 2 мкг IF-3, 4 мкг белка препарата Лей (Фен) -
тРНК-протеин трансферазы и 80 пмолей [3 5S]MeT-TPHK; 2 — то ж е без IF-3
Fig. 3. Kinetics of [ 3 5 S]Met incorporation into the TCA insoluble product of IF-3:
1 — 100 μΐ of aliquot contains 2 μ g of IF-3, 4 μg of Leu(Phe)- tRNA-prote in t rans fe rase
and 80 pmol [ 3 5 S]Met- tRNA; 2 — the same 1, without IF-3
НСІ-буфере, ρ H 2 5 o C 7,4, содержащем 10 мМ MgCl2 , 1 мМ ДТТ и ОД мМ ЭДТА. Пос-
ле осаждения рибосом в ультрацентрифуге к надосадочной фракции добавляли
(NH 4) 2SO 4 до конечной концентрации 40 %. Образующийся осадок собирали центрифу-
гированием и растворяли в 20 мМ трис-НС1-буфере, рН4оС 8,0, содержащем 1 мМ ДТТ,
0,1 мМ ЭДТА, 100 мМ KCl и 10 %-ный глицерин, и диализовали против этого буфера.
Полученный раствор белков фракционировали на колонке с ДЭАЭ-целлюлозой (DE-52,
«Whatman», Англия) градиентом концентрации KCl в том ж е буфере. Лей(Фен) -тРНК-
протеин трансферазную активность во фракциях элюата с колонки определяли по
включению в asi-казеин [ 3 H] Фен и [ 3 H] Лей из соответствующих меченых аминоацил-
тРНК. Для этого проба 100 мкл инкубационной смеси содержала 20 мкл фракции с
колонки, 0,6 мкг asi-казеина и 50 пмолей [ 3 H] Фен-тРНК или [ 3 H] Лей-тРНК. Инкуба-
БИОПОJIHtMEPbI И КЛЕТКА.— 1 9 8 9 . - Т . 5, № 1 6 - 8-756 Rl
Рис. 4. Флюорограммы гелей после электрофореза инкубационных смесей, содержащих
IF-3, Лей(Фен)-тРНК-протеин трансферазу и меченую аминоацил-тРНК: а — [ 3 5S] Мет-
тРНК; б — [ 3 Н]Фен-тРНК; в — [ 3 H]Лей-тРНК (/ — в отсутствие IF-3, 60 мин инку-
бации при 37°С; 2 — 1 , 8 мкг IF-3, 10 мин инкубации при 37°С; 3 — то же, что 2>
60 мин); г — электрофореграмма препарата IF-3, окраска Кумасси G-250
Fig. 4. GeI f luorograms after electrophoresis of incubation mixtures containing IF-3,
Leu (Phe) -tRNA-protein t ransferase and radioactive aminoacyl-tRNA: a — [ 3 5 S ] M e t - t R N A ;
б — [ 3H] Phe-tRNA; в — [ 3 H] Leu-tRNA ( / — without IF-3, incubation for 60 min at
37°С; 2 — 1 . 8 μg of IF-3, incubation for 10 min at 37°С; 5 — t h e same as 2, incubation
for 60 min); г — g e l electrophoresis of IF-3, stained with Coomassie G-250
включения [ 3 H] Фен и [ 3 H] Лей в казеин совпадают. Фракции, содержащие эту актив-
ность, хранили при —70 °С и использовали в качестве препарата Лей(Фен)-тРНК-про-
теин трансферазы. На этом же рисунке приведена флюорограмма геля после электро-
фореза инкубационной смеси, содержащей asi-казеин, фракцию с ДЭАЭ-колонки и
[ 3 H] Фен-тРНК. На флюорограмме видны две полосы, содержащие [ 3 H] Фен метку в
области 30000, соответствующей молекулярным массам используемого препарата
а31-казеина.
На рис. 2 и 3 представлены кинетики включения [ 3 H] Фен, [ 3 H] Лей и [ 3 5 S] Мет
из соответствующих аминоацил-тРНК в препарат IF-3 в буфере А. Из кривых видно,
что накопление ТХУ-негидролизуемого радиоактивного продукта полностью определя-
ется наличием фактора инициации в инкубационной смеси. Кинетическое плато пере-
носа лейцина и фенилаланина наступает приблизительно через 30 мин инкубации при
37 °С. Скорости включения этих аминокислот близки. Расчет показывает, что 15 пмо-
лей IF-3 включают около 1,5 пмоля лейцина или фенилаланина на кинетическом плато.
Включение [ 3 5 S]Мет за 30 мин инкубации не достигает кинетического плато, что свя-
зано, по-видимому, с небольшим содержанием метиониновой элонгаторной т Р Н К в пре-
парате тотальной тРНК.
Электрофорез белков проводили по методу [9] в градиенте концентрации поли-
акриламида 10—20 % в присутствии 0,1 %-ного DS-Na. Для флюорографии гели после
электрофореза обрабатывали реагентом Amplifay («Amersham», Англия), высушивали
и экспонировали при —70 0C с пленкой Kodak XR-Omat.
На рис. 4 представлены флюорограммы гелей после электрофорезов инкубацион-
ных смесей, в которых происходило включение меченых аминокислот в препараты IF-3.
Сопоставление флюорограмм меченых препаратов IF-3 с окраской Кумасси тех же пре-
паратов показало, что метится всегда только одна цепь IF-3, а именно ее короткая
8 2 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА.— 1989.— Т. 5, № 1
цию проводили при 37 0C в 20 мМ трис-НС1-буфере, рН37 °с 7,6, содержащем 30 мМ
KCl, 80 мМ NH4Cl, 5 мМ MgCl2, 1 мМ ДТТ, 0,1 мМ ЭДТА (буфер А). После инкуба-
ции пробы гидролизовали 5 %-ной ТХУ в течение 20 мин при 90 °С в присутствии
100 мкг бычьего сывороточного альбумина. Кислотонерастворимый осадок наносили на
фильтры GF/C «WJiatman» (Англия) и их радиоактивность определяли в стандартном
толуольном сдинтилляторе на счетчике LS-9800 «Вескшап» (США).
Как видно из рис. 1, Лей(Фен)-тРНК-протеин трансферазная активность элюиру-
ется с ДЭАЭ-целлюлозной колонки в области 140—160 мМ KCl. При этом профилв
форма (s). Мечения 1-формы IF-3 никогда не наблюдается. Других каких-либо мече-
ных полипептидов помимо IF-3 в геле не обнаруживается.
Итак, в настоящее время можно описать пять разных форм IF-3s, которые отли-
чаются друг от друга N-концевой аминокислотой. Формы IF-3s с концевым валином
или аргинином являются продуктом ограниченного протеолиза IF-31 [4]. Концевой лей-
цин, фенилаланин или метионин — это результат последующей модификации IF-3s, оп-
ределяемый Лей(Фен)-тРНК-протеин трансферазой. Остается открытым вопрос, что
определяет специфичность переноса аминокислотного остатка из аминоацил-тРНК.
Есть основания полагать, что специфичность определяется структурой полинуклеотида,
в частности структурой мРНК, с которой взаимодействует IF-3. До сих пор не ясна
роль короткой формы IF-3 в клетке и даже в инициации трансляции, тем более непо-
нятно значение замены N-концевой аминокислоты. Возможно, что данная замена су-
щественна в узнавании модифицированного полипептида протеазами [10].
Автор искренне благодарит И. Н. Шатского за предоставление препарата IF-3,
сотрудников Ин-та белка АН СССР О. Н. Денисенко и В. А. Колба — з а помощь в
проведении форезов и флюорограмм, а также Е. Р. Арутюнян — за постоянную тех-
ническую помощь; Бражникова Е. В.— за предоставление препарата а8і-казеина.
INITIATION FACTOR 3 (IF-3) OF ESCHERICHIA COLI
IS A SUBSTRATE FOR LEU(PHE) -tRNA-PROTEIN TRANSFERASE
Ν. V. Belitsina
A. N. Bakh Institute of Biochemistry,
Academy of Sciences of the USSR, Moscow
S u m m a r y
Initiation factor 3 (IF-3) of Escherichia coli is a substrate for Leu (Phe)-tRNA-protem
transferase (EC 2.3.2.6). Of the two polypeptide chains, only the short one (β or s) can
be modified by the attachment of leucine, phenylalanine or methionine to the N-terminal
amino acid residue of the chain.
1. Grunberg-Manago M., Gros F. Initiation mechanism of protein s y n t h e s i s / / P r o g r .
Nucl. Acid Res. and Мої. Biol.— 1977.—20.— P. 209—284.
2. Lee-Huang S., Ochoa S. Purification and properties of 2 messenger-discriminating
species of E. coli initiation factor 3 / / A r c h . Biochem. and Biophys.— 1973.—156,
N 1.— P. 84—96.
3. Suryanarayana T., Subramanian A. R. Separation of two forms of IF-3 in Escherichia
coli by two-dimensional gel e lec t rophores i s / /FEBS Lett.— 1977.—79, N 2 .—P. 264—
268.
4. Brauer D., Wittmann-Liebold B. The primary structure of the initiation factor IF-3
from Escherichia coli / / Ibid.— P. 269—275.
5. Leibowitz M. I., Soffer R. L. Enzymatic modification of proteins. 7. Substrate speci-
ficity of leucyl, phenylalanyl transfer ribonucleic acid protein transferase / / J. Biol.
C h e m . - 1971.—246, N 17.—P. 5207—5212.
6. Soffer R. L. Post-translational modification of proteins catalyzed by aminoacyl-tRNA
protein t r ans fe ra se s / /Мої . and Cell. Biochem.— 1973.—2, N 1.—P. 3—14.
7. Гаврилова Л. П., Смолянинов В. В. Изучение механизма транслокации в рибосомах.
1. Синтез полифенилаланина в рибосомах Escherichia coli без участия гуанозин-5'-
трифосфата и белковых факторов трансляции//Молекуляр. биология.— 1971.—5,
№ 6.—С. 883—891.
8. Purification and characterization of protein synthesis initiation factors IFl1 IF2 and
IF3 from E. coli / J. W. B. Hershey, J. Vanov, K. Johnston, J. L. F a k u n d i n g / / A r c h .
Biochem. and Biophys.— 1977.—182, N 2.—P. 626—638.
9. Laemmli V. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of
bacteriophage T4 / / Nature.— 1970.—227, N 5259.—P. 680—685.
10. Bachmair A., Finley DVarshavsky A. In vivo half-life of a protein is a function of
its amino-terminal residue//Science.— 1986.—234, N 4773.—P. 179—186.
Ин-т биохимии им. Α. Η. Баха АН СССР, Москва Получено 15.03.88
83 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА.— 1989.— Т. 5, № 1
|