Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц - Филенко, А.М.; Собешек, А.; Бабийчук, Э.Б.; Омельянюк, В.С.; Данилова, В.М.; Яновская, Н.Б.; Бабенко, А.Ю. (Биополимеры и клетка, 1995)
Киназа легких цепей миозина (КЛЦМ) играет ключевую роль в механизмах регуляции сокращения гладких мышц. Полученные нами с помощью лазерной корреляционной спектроскопии данные позволяют утверждать, что неактивированная КЛЦМ из гладких мышц в растворе в условиях близких к физиологическим, существует в виде смеси олигомерных и димерных частиц с гидродинамическими диаметрами – 150 и 20 нм соответственно. Эти частицы очевидно находятся в динамическом равновесии. Мы не обнаружили заметных изменений в распределении различных форм киназы в растворе после ее активации при избытке как киназы, так и кальмодулина (СаМ). При значительном избытке киназы по отношению к СаМ ее активность через 5–10 мин уменьшается в несколько раз. По-видимому, наблюдаемое ингибирование киназы перед добавлением субстрата связано с медленными конформационными изменениями активированных молекул киназы, о чем свидетельствуют результаты проведенных нами флюоресцентных исследований. Подобные перестройки отмечаются и при эквимолярном соотношении киназы и СаМ, однако в этом случае они характеризуются меньшей глубиной и незначительным понижением активности КЛЦМ. Медленные конформационные перестройки в надмолекулярных структурах активированной киназы. скорее всего имеют коллективный характер и связаны с усилением взаимного влияния между молекулами киназы. приводящего к ослаблению связывания Са²⁺-СаМ. В качестве рабочей гипотезы можно предположить, что в надмолекулярных комплексах активированной киназы устанавливаются взаимодействия псевдосубстратного участка одной молекулы t активным центром соседней с возникновением стерических препятствий для связывания СаМ.