Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи

Детально проаналізовано сучасні дані зарубіжних та вітчизняних дослідників стосовно біохімічних властивостей та функціонального значення гліального фібрилярного кислого білка (ГФКБ). ГФКБ розглядається як основний білок проміжних філаментів диференційованих астроцитів. В імунохімічних дослідженнях ц...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:

Bibliographische Detailangaben
Datum:	2002
Hauptverfasser:	Дука, Т.І., Лещінська, І.О., Чорна, В.І.
Format:	Artikel
Sprache:	Ukrainian
Veröffentlicht:	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2002
Schriftenreihe:	Біополімери і клітина
Schlagworte:	Огляди
Online Zugang:	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155860
Tags:	Tag hinzufügen Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:	Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи / Т.І. Дука, І.О. Лещінська, В.І. Чорна // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 3. — С. 179-185. — Бібліогр.: 70 назв. — укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

id	irk-123456789-155860
record_format	dspace
spelling	irk-123456789-1558602019-06-18T01:30:16Z Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи Дука, Т.І. Лещінська, І.О. Чорна, В.І. Огляди Детально проаналізовано сучасні дані зарубіжних та вітчизняних дослідників стосовно біохімічних властивостей та функціонального значення гліального фібрилярного кислого білка (ГФКБ). ГФКБ розглядається як основний білок проміжних філаментів диференційованих астроцитів. В імунохімічних дослідженнях цей маркер застосовують при діагностиці пухлин, вивченні астроцитарного розвитку та гліозу. Обзорная статья посвящена характеристике глиального фибриллярного кислого белка (ГФКБ), являющегося основным компонентом промежуточных филаментов дифференцированных астроцитов. В иммунохимии этот маркер применяется при диагностике астроцитарных опухолей, изучении астроцитарного развития и глиоза. ГФКБ вовлечен в комплекс клеточных процессов, контролирующих морфологию, адгезию и пролиферацию клеток. The review is devoted to the characteristics of glial fibrillary acidic protein (GFAP) – the astrocyte-specific component of the intermediate filaments. In immunochemistry this marker is applied at diagnostics of astrocytic tumor, investigation of astrocyte development and gliosis. GFAP may be involved in the complex cellular processes controlling the cell morphology, adhesion, and proliferation 2002 Article Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи / Т.І. Дука, І.О. Лещінська, В.І. Чорна // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 3. — С. 179-185. — Бібліогр.: 70 назв. — укр. 0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005FD http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155860 577.152:477.345 uk Біополімери і клітина Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection	DSpace DC
language	Ukrainian
topic	Огляди Огляди
spellingShingle	Огляди Огляди Дука, Т.І. Лещінська, І.О. Чорна, В.І. Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи Біополімери і клітина
description	Детально проаналізовано сучасні дані зарубіжних та вітчизняних дослідників стосовно біохімічних властивостей та функціонального значення гліального фібрилярного кислого білка (ГФКБ). ГФКБ розглядається як основний білок проміжних філаментів диференційованих астроцитів. В імунохімічних дослідженнях цей маркер застосовують при діагностиці пухлин, вивченні астроцитарного розвитку та гліозу.
format	Article
author	Дука, Т.І. Лещінська, І.О. Чорна, В.І.
author_facet	Дука, Т.І. Лещінська, І.О. Чорна, В.І.
author_sort	Дука, Т.І.
title	Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи
title_short	Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи
title_full	Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи
title_fullStr	Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи
title_full_unstemmed	Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи
title_sort	характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи
publisher	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate	2002
topic_facet	Огляди
url	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155860
citation_txt	Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи / Т.І. Дука, І.О. Лещінська, В.І. Чорна // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 3. — С. 179-185. — Бібліогр.: 70 назв. — укр.
series	Біополімери і клітина
work_keys_str_mv	AT dukatí harakteristikaglíalʹnogofíbrilârnogokislogobílkakomponentaastroglíalʹnihpromížnihfílamentívcentralʹnoínervovoísistemi AT leŝínsʹkaío harakteristikaglíalʹnogofíbrilârnogokislogobílkakomponentaastroglíalʹnihpromížnihfílamentívcentralʹnoínervovoísistemi AT čornaví harakteristikaglíalʹnogofíbrilârnogokislogobílkakomponentaastroglíalʹnihpromížnihfílamentívcentralʹnoínervovoísistemi
first_indexed	2025-07-14T08:04:58Z
last_indexed	2025-07-14T08:04:58Z
_version_	1837608782577795072
fulltext	ISSN 0233-7657. Біополімери і клітина. 2002. Т. 18. № З ОГЛЯДИ Характеристика гліального фібрилярного кислого білка — компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи Т. І. Дука, І. О. Лещінська, В. І. Чорна Дніпропетровський національний університет Пров. Науковий, 13, Дніпропетровськ, 49050, Україна Детально проаналізовано сучасні дані зарубіжних та вітчизняних дослідників стосовно біохімічних властивостей та функціонального значення гліального фібрилярного кислого білка (ГФКБ). ГФКБ розглядається як основний білок проміжних філаментів диференційованих астроцитів. В імуно- хімічних дослідженнях цей маркер застосовують при діагностиці пухлин, вивченні астроцитарно- го розвитку та гліозу. Білковий цитоскелет, який регулює форму і об'єм клітини, а також стан поверхні мембрани, відіграє важливу роль у збереженні таких фізіологічних процесів, як реалізація генетичної програми роз витку і зростання, динаміка структурної інтеграції метаболізму, просторового розташування молеку лярних і субклітинних компонентів клітини [1]. Як відомо, цитоскелет еукаріотичних клітин складається з трьох основних білкових мереж: ак- тинові мікрофіламенти (діаметр 6 нм), мікротру- бочки (діаметр 20 нм), проміжні філаменти (ПФ), названі так через розташування між мікрофіламен- тами і мікротрубочками (діаметр 8—12 нм). На відміну від мікротрубочек і мікрофіламен- тів функції ПФ в нинішній час найменш з'ясовані. Існують шість основних класів відомих білків, які утворюють ПФ [2] (табл. 1).~ Найбагатшими на ПФ є частини клітин, які піддаються механічним навантаженням. ПФ — найбільш стабільні компоненти цитоскелета і най менш розчинні структури клітини. Вони збері гаються при екстрагуванні розчинами як з висо кою, так і з низькою іонною силою, а також неіонними детергентами [3 ]. Гліальний фібрилярний кислий білок (ГФКБ) відносять до окремої родини ПФ. Вперше цей нейроспецифічний білок виділено з мозку осіб, © Т. І. ДУКА, І. О. ЛЕЩІНСЬКА, В. І. ЧОРНА, 2002 померлих від розсіяного склерозу [4 ], склеротичні бляшки яких містять особливо багато фіброзних астроцитів. Назва його (Glial Fibrillary Acidic Pro tein — GFAP) пов'язана з локалізацією в глії, кис лий — через високий вміст в ньому дикарбонових амінокислот. ГФКБ — амфіфільний білок, що має значну спорідненість до гідрофобних радикалів, фосфори- люється Са2+-кальмодулін-залежною протеїнкіна- зою. Фосфорилювання і синтез ГФКБ у гліальних клітинах стимулюються гормонами і факторами росту (табл. 2, 3). Результати вивчення імуноблотингу, проведе ного з моноклональними антитілами, показали, що розчинний і філаментний ГФКБ людини представ лено значною кількістю поліпептидних зон (до 11) в області молекулярних мас (м. м.) 37—49 кДа [26]. У білій речовині мозку розчинний ГФКБ складає 1/4 частину загального його вмісту в тканині [26]. Питання щодо тканинної специфічності ГФКБ складне. В тих випадках, коли білок виявлено не в гліальних утвореннях, а в клітках іншого джерела, показано його імунологічну і структурну неіден- тичність ГФКБ астроцитів [27 ]. Імуноблотинг препаратів проміжних філамен тів мозку людини, проведений з використанням моноспецифічної антисироватки до ГФКБ, вказує на те, що, окрім основних філаментної (м. м. 179 ДУКА Т. I , ЛЕЩИНСЬКА І. А., ЧОРНА В. I. Таблиця J Типи білків проміжних філаментів (ПФ) 49—51 кДа) і розчинної (м. м. 37 кДа) форм білка, існує цілий ряд проміжних і низькомолекулярних поліпептидів, які реагують з антисироваткою і функції яких ще не встановлено [28 ]. Вперше деградацію ГФКБ спостерігали, витри муючи тканини мозку або гомогенати при кім натній температурі, при цьому утворювалися низь- комолекулярніші пептиди, що реєструвалися елек трофорезом у ПААГ в денатуруючих умовах [29]. Інгібітори трипсину не пригнічували специфічний автоліз ГФКБ. У подальшому показано, що дегра дація ГФКБ є Са2+-залежним процесом, який при гнічується ЕГТА [ЗО]. При вивченні процесу де градації in situ та in vivo виявилося, що ці реакції здійснюються Са2 +-залежними водорозчинними протеїназами (кальпаїнами II) в присутності 3 мМ іонів Са + з оптимальним для процесу значенням рН 8,0 [31 ]. Загальний вміст ГФКБ у мозку з віком збіль шується, це пов'язано з підвищенням кількості астробластів при диференціації гліобластів і їхнім визріванням, що супроводжується зниженням рівня експресії віментину, підсиленням експресії ГФКБ [32] і так званим фіброзним гліозом при старінні організму [33]. Експресія ГФКБ на початкових стадіях роз витку. Віментин і ГФКБ — два компоненти про міжних філаментів астрогліальних клітин. У період антенатального розвитку центральної нервової сис теми (ЦНС) ПФ радіальної глії і незрілі астроцити (гліобласти) складаються з віментину [34 ], в пері од народження відбувається переключення на син тез ГФКБ. Віментин припиняє синтезуватися і швидко заміщується на ГФКБ у диференційованих астроцитарних клітинах. У фетальній ЦНС миші експресію ГФКБ вперше виявлено на 18-й день від запліднення [35]. Після народження збільшується рівень ГФКБ, який стає головним білком ПФ зрілих астроцитів дорослого організму [36 ]. В культивованих астроцитах поява ГФКБ ко релює з астроцитарною морфологічною диферен ціацією [37]. Рівень ГФКБ і кодуючої цей білок мРНК збільшувався паралельно з моменту народ ження до 15-го дня (фаза астроцитарної проліфе рації) , далі рівень ГФКБ знижувався (період астро цитарної диференціації), після чого він стабілі зувався, а концентрація кодуючої цей білок мРНК знижувалася [38]. У первинних астроцитарних культурах виявле но два пули ГФКБ: один мав термін напівжиття 8 днів, другий — менше 8 год [39 ]. Пул ГФКБ з меншим терміном напівжиття, в основному, спо стерігався в період раннього розвитку мозку ми шей, а з більш тривалим — був асоційований з пізнішими стадіями визрівання. Нижча стабільність комплексу ГФКБ—мРНК у період астроцитарної проліферації, певно, зумов лена втягненням ГФКБ у процеси мітозу, акти вація якого має місце на ранніх стадіях розвитку астроцитів [40]. З іншого боку, організація ГФКБ філаментів знаходиться під контролем мікротру- бочок, які безпосередньо беруть участь у функціо нуванні веретена ділення [41 ]. Молекулярна біологія ГФКБ- Відзначено ви соку гомологію між ГФКБ щурів, мишей і людини в кодуючих ділянках гена [42 ]. В межах позитив ної регуляторної області промотор гена ГФКБ лю дини має ділянки зв'язування для багатьох транс крипційних факторів, таких як SP-1, NF-1, АР-1, АР-2 [43]. Ці транскрипційні фактори одними з 180 ХАРАКТЕРИСТИКА ГЛІАЛЬНОГО ФІБРИЛЯРНОГО КИСЛОГО БІЛКА Таблиця 2 Ефект стероїдів на експресію гліальних фібрилярних кислих білків (ГФКБ) П р и м і т к а . (—) — зниження та (+) — підвищення експресії ГФБК. перших індукуються гормонами, факторами росту тощо і зумовлюють певні модифікації в генному регулюванні. Як приклад можна розглянути дію інтерлейкінів, що вивільняються в процесі відповіді на мозкове запалення. Це тягне за собою збільшен ня рівня c-jun і c-fos, що здатні зв'язуватися в АР-1-зв'язуючому сайті ГФКБ промотору, і, як наслідок, змінює транскрипцію ГФКБ [44 ]. Існують три форми мРНК ГФКБ: стандартна форма, або ГФКБ-а, та альтернативні форми ГФКБ мРНК, описані й названі як ГФКБ-£ та ГФКБ-у. ГФКБ-£ мРНК вперше описано в лінії Швановських клітин RT4-D6. ГФКБ-/? мРНК у периферійній нервовій системі може бути домі нуючою формою ГФКБ, тоді як мРНК ГФКБ-а переважає в ЦНС ГФКБ-у мРНК виявлено в тканинах ЦНС, у кістковому мозку миші і се лезінці [42 ]. На сьогодні відносно мало відомо про функції і роль альтернативних форм ГФКБ мРНК. ГФКБ зазнає посттрансляційних модифікацій, до яких належіть і фосфорилювання, що відіграє іс тотну роль у структурі і функціях ГФКБ. Фосфорилювання поліпептидних ланцюгів по залишках серину, треоніну, тирозину є загальною посттрансляційною модифікацією, яка призводить до швидких і зворотних змін у конформації і функціях білків. Як і інші білки ПФ цитоскелета, ГФКБ не існує в одній формі. В астроцитах від бувається постійний і динамічний перехід від зіб раного (філаментного) стану до розібраного (роз чинний) [45]. Фосфорилювання компонентів ПФ відбувається в процесі мітозу [46], який сприяє реорганізації ГФКБ, що відбувається в цей період. Фосфорилювання в МН2-термінальній ділянці важ ливо для переходу філаментної форми в розчинну [47 ]. Ця перебудова філаментних білків, можливо, полегшує розподіл цитоплазматичних компонентів по двох дочірніх клітинах у процесі цитокінезу. Показано, що розщеплення МН2-термінальної ді лянки із застосуванням тромбіну веде до втрати здатності ГФКБ до складання [48]. У досліджен нях, проведених in vitro, показано, що залишки серину і треоніну в КН2-термінальній ділянці ГФКБ виступали субстратами для таких фермен тів, як циклін-залежна cdc2 (cdcl) та сАМР-залеж- на кіназа, Са2+-кальмодулін-залежна кіназа II, протеїнкіназа С [49 ]. Фосфорилювання 1ЧН2-термі- нальної ділянки ГФКБ цими кіназами викликає реорганізацію зібраних гліальних філаментів. Вірогідно, що протеїнкінази по-різному впли вають на реорганізацію астроцитарного цитоскеле та у відповідь на будь-які стимули. Послідовна активація різних типів протеїнкіназ, які фосфори- люють різноманітні білкові залишки, може бути вкрай необхідною в процесі мітозу. Результати цих досліджень дозволяють припустити, що можуть існувати дві різні мітотичні ГФКБ кінази: cdc2, яка діє на стадії G2, коли клітина готується до мітозу, і змінює ще не ідентифіковану кіназу, яка діє в період цитокінезу [50 ]. 181 ДУКА Т. 1 , ЛЕЩИНСЬКА І. А., ЧОРНА В. І. П р и м і т к а . (—) — зниження та (+) —- підвищення експресії ГФБК. Функціональне значення ГФКБ. На сьогодні дуже мало відомо про роль, яку відіграє ГФКБ в астроцитарних клітинах. Гліальні філаменти стабі лізують астроцитарний цитоскелет і підтримують клітинну форму астроцитів. Це підтверджується даними імуноелектронної мікроскопії, за допомо гою якої виявлено збагачені ГФКБ філаментами ділянки контактів між астроцитарними відростками і нейронами, ендотеліальною або лептоменінгеаль- ною ламіною. Таким чином, ГФКБ формує струк турний ланцюг між ядерною і плазматичною мем бранами. Згадані вище фізичні взаємодії відбу ваються завдяки ПФ-асоційованим білкам (IFAPs) [51 J, наприклад плектину [52], але детально ці взаємодії ще не повністю охарактеризовані (рису нок). Авторами роботи [51] описано лінкерний білок, що зв'язує нейрофіламенти з актиновими мікрофіламентами. Порушення механізмів аксо- нального транспорту спостерігали у мутантних ми шей (BPAGln), дефіцитних за цим лінкерним біл ком [52]. У дослідженнях, проведених на ГФКБ-дефі- цитних мишах, встановлено, що тварини нормаль но живуть та розвиваються. У ділянках мозку, підданих детальному нейропатологічному вивчен ню, немає цитоархітектурних пошкоджень [53]. Однак ці автори не визначали довготривалих ефек тів дефіциту ГФКБ на мозок мишей, вони лише припустили, що ці лінії схильні до підвищеного старіння ЦНС У повідомленні [54 ] йдеться про те, що трансгенні миші, дефіцитні по ГФКБ, після 6 Плазматична мембрана Схематична модель взаємодії гліального фібрилярного кис лого білка (ГФКБ) та плектину. Плектин відомий як білок, асоційований з проміжними філаментами, що зв'язує висо- коконсервативний центральний домен ГФКБ і змикає ГФКБ з ядерною мембраною внаслідок взаємодії з ядерною ламіною В та з плазматичною мембраною — за рахунок можливої взаємодії з системою актинових мікрофіламентів. Плектин може також відігравати важливу роль у зв'язуванні інших цитоскелетних білків, таких як мікротрубочки місяців життя мають аномальну мієлінізацію в спинному мозку, оптичному нерві і в мозку. Мо дифікація мієлінізації ЦНС у ГФКБ-дефіцитних мишей дає підставу припустити тісний взаємо зв'язок між астроцитарною функцією і вмістом мієліну. ГФКБ є маркером астроцитарних клітин, що забезпечують структурну і трофічну підтримку для 182 ХАРАКТЕРИСТИКА ГЛІАЛЬНОГО ФІБРИЛЯРНОГО КИСЛОГО БІЛКА нейронів, які розвиваються [55], і втягнутий у процеси нейритного зростання, проведення мігру ючих нейронів, синаптогенезу і т. д. [56]. Аст- рогліальний білок не тільки структурно підтримує нейрони, але необхідний також у період морфоге незу ЦНС [57 ]. ГФКБ є важливим для формуван ня стабільних астроцитарних відростків у відповідь на стимулювання нейронів [58]. Експресія ГФКБ відіграє істотну роль у формуванні архітектури білої речовини, в процесах васкуляризації, в ін тегративних процесах формування гематоенцефа- лічного бар'єра [59]. Тому порушення в експресії цього білка в період розвитку ЦНС може призвести до патологічних змін у розвитку нервової системи. У головному мозку неонатальних та дорослих тварин ГФКБ-імунореактивність є маркером аст- рогліозу, який корелює з ультраструктурними про явами реактивних астроцитів. Підсилення експресії ГФКБ — ознака реактивного гліозу, що є відповід дю ЦНС на пошкодження. Цей процес асоці йований з астроцитарною проліферацією і характе ризується посиленим гістохімічним забарвленням для ГФКБ у кожній клітині [60]. Роль астрогліозу дуже суперечлива [61 ]. Чи зумовлене існування гліозу клітинною міг рацією в пошкоджену ділянку або, навпаки, клі тинною проліферацією — питання майбутніх до сліджень. У певній мірі реактивний гліоз асоці йований і з відновленням ЦНС, і з демієлінізацією при певних нейрологічних захворюваннях [62]. В попередніх дослідженнях [63] постулювалося, що гліоз асоційований з процесами демієлінізації, що реєструвалися за втратою мієлінасоційованих біл ків. При множинному склерозі припускається, що продукція ФНП-а (фактор некрозу пухлини) акти вованими астроцитами може сприяти процесам де мієлінізації, бо ФНП-а, як показано в дослід женнях in vitro, притаманна токсична дія на олі- годендроцити [64 ]. Астроцити також можуть діяти як антигени [65] і залучатися до процесів ав тоімунної відповіді, що може сприяти збереженню процесів демієлінізації. Наведений вище матеріал свідчить про те, що ГФКБ причетний до комплексу клітинних про цесів, які контролюють структуру, адгезію і про ліферацію астроцитів. Є відомості стосовно того, що ГФКБ відіграє істотну роль у нейрон-гліальних взаємодіях [66]. Нещодавно нами виявлено зміни вмісту цього аст- роцитарного маркера в структурах головного мозку щурів при дії низьких доз радіації [67] в умовах моделювання гемічної гіпоксії [68 ]. В деяких робо тах обговорюється роль ГФКБ у механізмах фор мування енграм пам'яті [69, 70]. Розуміння молекулярних сигналів, які регулю ють експресію ГФКБ, повинно допомогти у фунда ментальних дослідженнях патогенетичних механіз мів захворювань нервової системи і в клінічній терапії та удосконалити можливості модифікування астроцитарної відповіді зрілого мозку та мозку, що розвивається, на пошкодження ЦНС Т. I. Duka, I. A. Leshchins'ka, V. I. Chornaya The characteristics of glial fibrillary acidic protein — component of astroglial intermediate filaments Summary The review is devoted to the characteristics of glial fibrillary acidic protein (GFAP) — the astrocytespecific component of the inter mediate filaments. In immunochemistry this marker is applied at diagnostics of astrocytic tumor, investigation of astrocyte develop ment and gliosis. GFAP may be involved in the complex cellular processes controlling the cell morphology, adhesion, and proli feration. Т. И. Дука, И. А. Лещинская, В. И. Черная Характеристика глиального фибриллярного кислого белка — компонента астроглиальных промежуточных филаментов центральной нервной системы Резюме Обзорная статья посвящена характеристике глиального фиб риллярного кислого белка (ГФКБ), являющегося основным компонентом промежуточных филаментов дифференцирован ных астроцитов. В иммунохимии этот маркер применяется при диагностике астроцитарных опухолей, изучении астроци- тарного развития и глиоза. ГФКБ вовлечен в комплекс кле точных процессов, контролирующих морфологию, адгезию и пролиферацию клеток. ПЕРЕЛІК ЛІТЕРАТУРИ 1. Mitchison Т. J. Evolution of a dynamic cytoskeleton. Phil. / / Trans. Roy. Soc. London—Series B: Biol. Sci.—1995.—349.— P. 299—304. 2. Fuchs E.f Weber К Intermediate filament: structure, dynamics, function, and disease / / Ann. Rev. Biochem.—1994.—63.— P. 345—382. 3. Skalli O., Goldman R. D. Recent insights into the assembly, dynamics and function of intermediate filament networks / / Cell Motil. Cytoskel.—1991.—19.—P. 67—79. 4. Eng L. F. GFAP: the major protein of glial intermediate filaments in differentiated astrocytes / / J. Neuroimmunol.— 1985.—8,—P. 203—214. 5. O'Callaghan J. P., Brintom R. E., McEwen B. S. Glucocor ticoids regulate the synthesis of glial fibrillary acidic protein in intact and adrenalectomized rats but do not affect its expression following brain injury / / J. Neurochem.—1991.—57.— P. 860—869. 6. Nichols N. R., Masters J. N., Finch С. E. Changes in gene expression in hippocampus in response to glucocorticoids and stress / / Brain Res Bull.—1990.—24.—P. 659—662. 7. taping N. /., Nichols N. R., Day J. R., Finch С. E. Corticosterone differentially regulates the bilateral response of astrocyte mRNAs in the hippocampus to entorhinal cortex 183 ДУКА Т. І., ЛЕЩИНСЫСА І. А., ЧОРНА В. 1. lesions in male rats / / Мої. Brain Res.—1991.—10.—P. 291— 297. 8. Rozovsky I., Laping N. J., Hogan T. H., Huang C. J., Teter В., Nichols N. R., Finch С. E. Regulation of GFAP mRNA by glucocorticoids in vitro // Soc. Neurosci. Abstr.—1993.—19.— P. 43. 9. Tsuneishi S., Takada S., Motoike Т., Ohashi Т., Sano 1С, Nakamura H. Effects of dexamethasone on the expression of myelin basic protein, proteolipid protein, and glial fibrillary acidic protein genes in developing rat brain / / Dev. Brain Res.—1991.—63.—P. 117—123. 10. Day J. R., Laping N. J., McNeill T. #., Schreiber S. S., Pasinetti G., Finch С. E. Castration enhances expression of glial fibrillary acidic protein and sulfated glycoprotein-2 in the intact and lesion — altered hippocampus of the adult male rat / / Мої. Endocrinol.—1990.—4.—P. 1995—2002. 11. Luquin S., Naftolin F., Garcia-Segura L M. Natural fluctua tions and gonadal hormone regulation of astrocyte immunoreac- tivity in dentate gyrus / / J. Neurobiol.—1993.—24.— P. 913—924. 12. Torres-Aleman I., Rejas M. Т., Pons S., Garcia-Segura L. M. Estradiol promotes cell shape changes and glial fibrillary acidic protein redistribution in hypothalamic astrocytes in vitro: A neuronal-mediated effect / / Glia.—1992.—6.—P. 180—187. 13. Day J. R., Lapinr N. J., Lampert-Etchells M., Brown & A., O'Callaghan J. P., McNeill T. #., Finch С. E. Gonadal steroids regulate the expression of glial fibrillary acidic protein in the adult male rat hippocampus / / Neuroscience.—1993.— 55.—P. 435—443. 14. Garcia-Segura L. M., Suarez /., Segovia S., Tranque P. A., С ales J. M., Aquilera P., Olmos G., Guillamon A. The distribution of glial fibrillary acidic protein in the adult rat brain is influenced by the neonatal levels of sex steroids / / Brain Res.—1988.—456.—P. 357—363. 15. Gould E., Frankfurt M., Westlind-Danielsson A., McEwen B. S. Developing forebrain astrocytes are sensitive to thyroid hormone / / Glia.—1990.—3.—P. 283—292. 16. Benveniste E. A/., Whitaker J. N., Gibbs D. A., Sparacio S. M., Butler J. L. Human B cell growth factor enhances proliferation and glial fibrillary acidic protein gene expression in rat astrocytes / / Int. Immunol.—1989.—1.—P. 219—228. 17. Monnet-Tschudi F., Honegger P. Influence of epidermal gro wth factor on the maturation of fetal rat brain cells in aggregate culture. An immunocytochemical study / / Dev. Neurosci.— 1989.—11.—P. 30—40. 18. Perraud F., Labourdette G., Eclancher F., Sensenbrenner M. Primary cultures of astrocytes from different brain areas of newborn rats and effects of basic fibroblast growth fac to r / / Dev. Neurosci.—1990.—12.—P. 11—21. 19. Balasingam V., Tejada-Berges Т., Wright E., Bouckova R., Yong V. W. Reactive astrogliosis in the neonatal mouse brain and its modulation by cytokines / / J. Neurosci.—1994.—14.— P. 846—856. 20. Keles G. E., Berger M. S., Lim R.t Zaheer A., Denton A. L., Silber J. R. Expression of glial fibrillary acidic protein in human medulloblastoma cells treated with recombinant glia maturation factor-/? / / Oncol. Res.—1992.—4.—P. 431—437. 21. Oh Y. /., Markelonis G. Oh Т. H. Effects of interleukin-l/S and tumor necrosis factor-a on the expression of glial fibrillary acidic protein and transferrin in cultured astrocytes / / Glia.— 1993.—8.—P. 77—86. 22. Giulian D.t Woodward J., Young D. G., Kreb J. F, Lachman L B. Interieukin-1 injected into mammalian brain stimulates astrogliosis and neovascularization / / Neurosci.—1988.—8.— P. 2485—2490. 23. Nishiyama JC, Collodi P., Barnes D. Regulation of glial fibrillary acidic protein in serum-free mouse embryo (SMFE) cells by leukemia inhibitory factor and related peptides / / Neurosci. Lett.—1993.—163.—P. 114—116. 24. Sakai У., Rawson C, Linburg 1С, Barnes D. Serum and transforming growth factor beta regulate glial fibrillary acidic protein in serum-free-derived mouse embryo cells / / Proc. Nat. Acad. Sci. USA.—1990.—87.—P. 8378—8382. 25. Yoshida Т., Takeuchi M. Establishment of an astrocyte pro genitor cell line: Induction of glial fibrillary acidic protein and fibronectin by transforming growth factor beta 1 / / J. Neurosci. Res.—1993.—35.—P. 129—137. 26. Березин В. А., Велик Я. В. Специфические белки нервной ткани.—К.: Вища школа, 1990.—263 с. 27. Gard A. L., White F. P., Dutton С. R. Extra-neural glial fibrillary acidic protein (GFAP) immunoreactivity in per- sinusoidal satellate cells of rat liver / / J . Neuroimmunol.— 1985.—8.—P. 359—375. 28. Недзвецкий В. С, Березин В. А., Оберняк Т. И., Жмарева Е. Н. Характеристика специфических белков промежу точных филаментов в опухолях головного мозга человека / / Биохимия.—1986.—51, № П.—С. 1843—1850. 29. Dahl D. Glial fibrillary acidic protein from bovin and rat brain. Degradation in tissues and homogenates / / Biochim. et bio- phys. acta.—1976.—420, N 1.—P. 142—154. 30. Schlaepfer W. W., Zimmerman V.-J. P. Calcium-mediated breakdown of glial filaments and neurofilaments in rat optic nerve and spinal cord / / Neurochem. Res.—1981.—6, N 3.— P. 243—255. 31. Armond S. J., Fajardo M., Naughton S. A., Eng L. F. Degradation of glial fibrillary acidic protein by a calcium dependent proteinase: an electroblot study / / Brain Res.— 1983.—262, N 2.—P. 275—282. 32. Tardy M., Pages C, Le Prince G., Rolland В., Nunez J. Regulation of the glial fibrillary acidic protein (GFAP) and of its encoding mRNA in the developing brain and in cultured astrocytes / / Adv. Exp. Med. Biol.—1990.—265.—P. 41—52. 33. Legrand A., Alonso G. Pregnenolone reverses the age-depend ent accumulation of glial fibrillary acidic protein within astro cytes of specific regions of the rat brain / / Brain Res.— 1998.—802, N 1.—P. 125—133. 34. Bignami A., Raju Т., Dahl D. Localization of vimentin, the nonspecific intermediate filament protein, in embryonal glia and in early differentiating neurons. In vivo and in vitro im munofluorescence study of the rat embryo with vimentin and neurofilament antisera / / Dev. Biol.—1982.—91.—P. 286— 295. 35. Landry C. F., Joy G. G., Brown I. R. Developmental expres sion of glial fibrillary acidic protein mRNA in the rat brain analyzed by in situ hybridization / / J. Neurosci. Res.— 1990.—25.—P. 194—203. 36. Hatten M. E., Fishell G., Stitt T. N. Astroglia as a scafold for development of the CNS / / J. Neurosci.—1990.—75, N 2.— P. 455—465. 37. Tardy M.f Pages C, Riol H., Le Prince G., Rataboul P., Charriere-Benrand C. Developmental expression of the glial fibrillary acidic protein mRNA in the central nervous system and in cultured astrocytes / / J. Neurochem.—1989.—52.— P. 162—167. 38. Chiu F. C , Goldman J. E. Synthesis and turnover of cytoskeletal proteins in cultured astrocytes / / J. Neurochem.— 1984.—42.—P. 166—174. 39. Rolland В., Le Prince G., Pages C, Nunez /., Tardy M. GFAP turnover during astroglial proliferation and differentia tion / / Dev. Brain Res.—1990.—56.—P. 144—149. 40 .1 to J. /., Koto Т., Tanaka R. Cytoskeletal regulation of normal 184 ХАРАКТЕРИСТИКА ГЛІАЛЬНОГО ФІБРИЛЯРНОГО КИСЛОГО БІЛКА rat glioblasts differentiated by glia maturation factor / / Neuro chem. Int.—1990.—16.—P. 133—140. 41. Goetscny J. F., Ulrich G., Aunis D., Ciesielski-Treska J. The organization and solubility properties of intermediate filaments and microtubules of cortical astrocytes in culture / / J. Neuro- cytol.—1986.—15.—P. 375—387. 42. Brenner M. Structure and transcriptional regulation of GFAP gene / / J. Brain Pathol.—1994.—4.—P. 245—257. 43. Galea E., Dupouey P., Feinstein D. L Glial fibrillary acidic protein mRNA isotypes: Expression in vitro and in vivo / / J. Neurosci. Res.—1995.—1.—P. 452—461. 44. Laping N. J., Teter В., Nichols N. R., Day J. R., Finch С. C. Glial fibrillary acidic protein: regulation by hormones, cy tokines, and growth factors / / Brain Pathol.—1994.—1.— P. 259—275. 45. Nakamura Y., Takeda M., Angelides K. /., Nishiyama K. Assembly, disassembly, and exchange of glial fibrillary acidic protein / / Glia.—1991,— 4.—P. 101—110. 46. Chou Y. H., Rosevear E., Goldman R. D. Phosphorylation and disassembly of intermediate filaments in mitotic cells / / Proc. Nat. Acad. Sci. USA.—1989.—86.—P. 1885—1889. 47. Quinlan R. A., Moir R. D., Stewart M. Expression in Escherichia coli fragments of glial fibrillary acidic protein: characterization, assembly properties and paracrystal formation / / J. Cell Sci.—1989.—93.—P. 71—83. 48. Noetzel M. J. Phosphorylation of the glial fibrillary acidic protein / / J. Neurosci. Res.—1990.—27.—P. 184—192. 49. Pollenz R. S., McCarthy K. Analysis of cyclic AMP-dependent changes in intermediate filament protein phosphorylation and cell morphology in cultured astroglia / / J. Neurochem.— 1986.—47.—P. 9—17. 50. Nishizawa 1С, Yano Т., Shibata M., Matsuaka Y. Specific localization of phosphintermediate filament protein in' the constructed area of dividing cells / / J. Biol. Chem.—1991.— 266.—P. 3074—3079. 51. Yang Y., Dowling J., Yu Q. C , Lee E. H, Huang L. M. An essential cytoskeletal linker protein connecting actin microfila ments to intermediate filaments / / Cell.—1996.—86.— P. 655—665. 52. Wiche G. Plectin: general overview and appraisal of its potential role as a subunit protein of the cytomatrix / / Crit. Rev. Biochem. Мої. Biol.—1989.—24.—P. 41—67. 53. Gomi H, Yokoyama Т., Fujimoto К., Shibata M. Mice devoid of the glial fibrillary acidic protein develop normally and are susceptible to scrapie prions / / Neuron.—1995.—14.— P. 29—41. 54. Liedtke W., Edelmann W., Bicri P. L, Mueller O. GFAP is necessary for maintenance of myelination / / Neuron.—1996.— 2.—P. 601—615. 55. Hatten M. E. Riding the glial monorail: A common mechanism for glial-guided neuronal migration in different regions of the developing mammalian brain / / Trends Neurosci.—1990.— 13.—P. 179—184. 56. Rouget M., Araud, D., Seite R., Prochiantz A., Autillo-Touati A. Astrocyte-regulated synaptogenesis — an in vitro ultrastruc- tural study / / Neurosci. Lett—1993.—150.—P. 85—88. 57. Keyser D. O., Pellmar Т. C. Synaptic transmission in the hippocampus: critical role for glial cells / / Glia.—1994.— 10.—P. 237—243. 58. Chamak В., Fellous A., Glowinski J., Prochiantz A. MAP2 expression and neuritic outgrowth and branching are co-regu lated through region specific neuro-astroglial interactions / / Neuroscience.— 1987.—7.—P. 3163—3170. 59. Hurwitz A. A., Berman J. W., Rashbaum W. JC, Lyman W. D. Human fetal astrocytes induce the expression of blood-brain barrier specific proteins by autologous endothelial cells / / Brain Res.—1993.—625, N 2.—P. 238—43. 60. Yu A. C , Lee Y. JL, Eng L. F. Astrogliosis in culture: I. The model and the effect of antisense oligonucleotides on glial fibrillary acidic protein synthesis / / J. Neurosci. Res.—1993.— 15.—P. 295—303. 61. Kalderon N., Alfieri A. A., Fuks Z. Beneficial effects of X-irradiation on recovery of lesioned mammalian central nerv ous tissue / / Proc. Nat. Acad. Sci. USA.—1990.—87.— P. 10058—10062. 62. Lindsay R. M. Reactive gliosis / / Astrocytes / Eds S. Fedoroff, A. Vernadakis.—New York: Acad, press, 1986.—P. 231—262. 63. Chiang C. S., McBride W. H, Withers H. R. Myelin-as- sociated changes in mouse brain followin irradiation / / Radio- ther. Oncol.—1993.—27.—P. 229—236. 64. Robbins D. S., Shirazi Y., Drysdale В., Lieberman A., Shin H. S., Shin M. L. Production of cytotoxic factor for oligo dendrocytes by stimulated astrocytes / / J . Immunol.—1987.— 13.—P. 2593—2597. 65. Fontana A., Fierz W., Wekerle / . Astrocytes present myelin basic protein to encephalitogenic T-cell lines / / Nature.— 1984.—307.—P. 272—276. 66. McCall M. A., Gregg R. G., Behringer R. R., Pollenz R. S. Targeted deletion in astrocyte intermediate filaments (GFAP) alters neuronal physiology / / Proc. Nat. Acad. Sci. USA.— 1996.—93.—P. 6361—6367. 67. Лещинская И. А., Дука Т. И., Черная В. И. Поведенческие реакции крыс и содержание нейроспецифических белков в их мозгу после однократного радиационного воздействия / / Нейрофизиология.—2000.—32, № 1.—С. 22—28. 68. Дука Т. И., Лещинская И. А., Черная В. Я. Влияние гемической гипоксии средней тяжести на содержание NCAM и ГФКБ в развивающемся мозге и мозге взрослых животных / / Доп. НАН України.—2000.—№ 4.—С. 164— 170. 69. Дзяк Л. А., Дука Т. I., Дроздов О. Л., Чорна В. I. Гліальний фібрилярний кислий білок у структурах мозку шурів при виробленні пасивно-оборонного навику / / Ней рофизиология,—1999.—31, № 4.—С. 348—350. 70. Huang А. М., Lee Е. Н. Identification of a novel glial fibrillary acidic protein mRNA isotype related to memory retention in rate / / Neuroreport.—1997.—68, N 7.—P. 1619—1624. УДК 577.152: 577.345 Надійшла до редакції 05.09.2000 185

Характеристика гліального фібрилярного кислого білка – компонента астрогліальних проміжних філаментів центральної нервової системи

Institution

Ähnliche Einträge