Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії

Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії

С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців виконує подвійну функцію: бере участь у зв'язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від N-кінцевого каталітичного кора синтетази проявляє ЕМАР ІІ-подібну цитокінову активність. У його структуру входить природний флюорофор Тгр144, я...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2007
Автори: Кордиш, М.О., Кирюшко, Г.В., Мелі, І., Корнелюк, О.І.
Формат: Стаття
Мова:Ukrainian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2007
Назва видання:Біополімери і клітина
Теми:
Молекулярна біофізика
Онлайн доступ:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156981
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії / М.О. Кордиш, Г.В. Кирюшко, І. Мелі, О.І. Корнелюк // Біополімери і клітина. — 2007. — Т. 23, № 2. — С. 130-136. — Бібліогр.: 17 назв. — укр., англ.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id irk-123456789-156981
record_format dspace
fulltext
spelling irk-123456789-1569812019-06-20T01:29:03Z Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії Кордиш, М.О. Кирюшко, Г.В. Мелі, І. Корнелюк, О.І. Молекулярна біофізика С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців виконує подвійну функцію: бере участь у зв'язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від N-кінцевого каталітичного кора синтетази проявляє ЕМАР ІІ-подібну цитокінову активність. У його структуру входить природний флюорофор Тгр144, який, однак, локалізований поза РНК-зв' язувальним сайтом. Методом сайт-спрямованого мутагенезу в РНК-зв'язувальний сайт було введено додатковий флюорофор за рахунок заміни консервативного ароматичного залишку Phe27 на Trp127. До­сліджено взаємодію С-модуля з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії. Порівняльний аналіз параметрів затухання флуоресценції мутантного С-модуля із заміною Phe127→ Trp та його комплексу з тРНК дозволив виявити додаткову короткоіснуючу компонен­ту триптофанової флуоресценції за присутності нуклеїнової кислоти без суттєвих змін інших параметрів. Отримані дані свідчать про поліморфність мікрооточення залишку Trp 127 у комплексі, обумовлену динамічним механізмом взаємодії білка з нуклеїновою кислотою The non-catalytic C-module of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase displays both RNA-binding ability and cytokine activity. C-module contains a unique tryptophan residue (Trpl44), located out of RNA-binding site and a conservative aromatic residue Phe127 located inside of its RNA-binding site. Phe127 was replaced by fluorophore Trp 127 using the method of site-directed mutagenesis. The interaction of C-module with tRNA was investigated by time-resolved fluorescence spectroscopy. Obtained fluorescence decay parameters of Trp144 and Trp127 of C-module and its complex with tRNA are characterized by the additional short-lived component without any significant changing of other fluorescence parameters in the presence of nucleic acid. These data indicate the existence of the polymorphism of Trp 127 microenvironment that is conditioned by the dynamic protein-nucleic acid interaction mechanism. С-модуль тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих прояв­ляет двойную функцию: участвует в связывании тРНК как цис-фактор и после протеолитического отщепления от N-концевого каталитического кора синтетазы проявляет ЕМ АР Н-подобную цитокиновую активность. В его структуру вхо­дит природный флюорофор Trp 144, который, однако, локали­зован вне РНК-связывающего сайта. Методом сайт-направ­ленного мутагенеза в РНК-связывающий сайт был введен дополнительный флюорофор за счет замещения консерватив­ного ароматического остатка Phel27 на Тгр127. Проведено исследование взаимодействия С-модуля с тРНК методами флуоресцентной спектроскопии с временным разрешением. Сравнительный анализ параметров затухания флуоресценции мутантного С-модуля с заменой Phe127→Trp и его комплекса с тРНК позволил обнаружить дополнительную короткоживущую компоненту триптофановой флуоресценции в присутст­вии нуклеиновой кислоты без существенных изменений других параметров. Полученные данные свидетельствуют о полиморфности микроокружения остатка Trp127 в комплексе, обуловленной динамическим механизмом взаимодействия белка с нуклеиновой кислотой 2007 Article Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії / М.О. Кордиш, Г.В. Кирюшко, І. Мелі, О.І. Корнелюк // Біополімери і клітина. — 2007. — Т. 23, № 2. — С. 130-136. — Бібліогр.: 17 назв. — укр., англ. 0233-7657 http://dx.doi.org/10.7124/bc.00075F http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156981 577.322 uk Біополімери і клітина Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
language Ukrainian
topic Молекулярна біофізика
Молекулярна біофізика
spellingShingle Молекулярна біофізика
Молекулярна біофізика
Кордиш, М.О.
Кирюшко, Г.В.
Мелі, І.
Корнелюк, О.І.
Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії
Біополімери і клітина
description С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців виконує подвійну функцію: бере участь у зв'язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від N-кінцевого каталітичного кора синтетази проявляє ЕМАР ІІ-подібну цитокінову активність. У його структуру входить природний флюорофор Тгр144, який, однак, локалізований поза РНК-зв' язувальним сайтом. Методом сайт-спрямованого мутагенезу в РНК-зв'язувальний сайт було введено додатковий флюорофор за рахунок заміни консервативного ароматичного залишку Phe27 на Trp127. До­сліджено взаємодію С-модуля з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії. Порівняльний аналіз параметрів затухання флуоресценції мутантного С-модуля із заміною Phe127→ Trp та його комплексу з тРНК дозволив виявити додаткову короткоіснуючу компонен­ту триптофанової флуоресценції за присутності нуклеїнової кислоти без суттєвих змін інших параметрів. Отримані дані свідчать про поліморфність мікрооточення залишку Trp 127 у комплексі, обумовлену динамічним механізмом взаємодії білка з нуклеїновою кислотою
format Article
author Кордиш, М.О.
Кирюшко, Г.В.
Мелі, І.
Корнелюк, О.І.
author_facet Кордиш, М.О.
Кирюшко, Г.В.
Мелі, І.
Корнелюк, О.І.
author_sort Кордиш, М.О.
title Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії
title_short Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії
title_full Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії
title_fullStr Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії
title_full_unstemmed Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії
title_sort дослідження конформаційної рухливості с-модуля тирозил-трнк синтетази та його комплексу з трнк методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate 2007
topic_facet Молекулярна біофізика
url http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156981
citation_txt Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії / М.О. Кордиш, Г.В. Кирюшко, І. Мелі, О.І. Корнелюк // Біополімери і клітина. — 2007. — Т. 23, № 2. — С. 130-136. — Бібліогр.: 17 назв. — укр., англ.
series Біополімери і клітина
work_keys_str_mv AT kordišmo doslídžennâkonformacíjnoíruhlivostísmodulâtiroziltrnksintetazitajogokompleksuztrnkmetodamičasorozdílʹnoífluorescentnoíspektroskopíí
AT kirûškogv doslídžennâkonformacíjnoíruhlivostísmodulâtiroziltrnksintetazitajogokompleksuztrnkmetodamičasorozdílʹnoífluorescentnoíspektroskopíí
AT melíí doslídžennâkonformacíjnoíruhlivostísmodulâtiroziltrnksintetazitajogokompleksuztrnkmetodamičasorozdílʹnoífluorescentnoíspektroskopíí
AT kornelûkoí doslídžennâkonformacíjnoíruhlivostísmodulâtiroziltrnksintetazitajogokompleksuztrnkmetodamičasorozdílʹnoífluorescentnoíspektroskopíí
first_indexed 2025-07-14T09:20:14Z
last_indexed 2025-07-14T09:20:14Z
_version_ 1837613517354565632

Схожі ресурси