Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине

Представлен обзор данных об основных субстратах антиоксидантной системы микроорганизмов (каталазе, пероксидазе, супероксиддисмутазе), их физико−химических свойствах, функциях, роли в защите от окислительного стресса, возникающего в ходе как метаболических, так и инфекционных процессов. Показаны перс...

Повний опис

Збережено в:

Бібліографічні деталі
Дата:	2008
Автор:	Курбанов, А.И.
Формат:	Стаття
Мова:	Russian
Опубліковано:	Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України 2008
Назва видання:	Международный медицинский журнал
Теми:	Инфекционные болезни
Онлайн доступ:	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/53858
Теги:	Додати тег Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:	Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине / А.И. Курбанов // Международный медицинский журнал. — 2008. — Т. 14, № 2. — С. 105-109. — Бібліогр.: 40 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

id	irk-123456789-53858
record_format	dspace
spelling	irk-123456789-538582014-01-29T03:10:15Z Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине Курбанов, А.И. Инфекционные болезни Представлен обзор данных об основных субстратах антиоксидантной системы микроорганизмов (каталазе, пероксидазе, супероксиддисмутазе), их физико−химических свойствах, функциях, роли в защите от окислительного стресса, возникающего в ходе как метаболических, так и инфекционных процессов. Показаны перспективы использования антиоксидантных ферментов микроорганизмов в качестве вакцинных препаратов. The data about main substrates of antioxidant system of microorganisms (catalase, peroxidase, superoxide dysmutase), their physical−chemical properties, functions, role in protection against oxidation stress developing due to both metabolic and infectious processes are reviewed. The prospects of the use of antioxidant enzymes of microorganisms as vaccines are shown. 2008 Article Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине / А.И. Курбанов // Международный медицинский журнал. — 2008. — Т. 14, № 2. — С. 105-109. — Бібліогр.: 40 назв. — рос. 2308-5274 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/53858 577.151:579.22:61-092 ru Международный медицинский журнал Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection	DSpace DC
language	Russian
topic	Инфекционные болезни Инфекционные болезни
spellingShingle	Инфекционные болезни Инфекционные болезни Курбанов, А.И. Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине Международный медицинский журнал
description	Представлен обзор данных об основных субстратах антиоксидантной системы микроорганизмов (каталазе, пероксидазе, супероксиддисмутазе), их физико−химических свойствах, функциях, роли в защите от окислительного стресса, возникающего в ходе как метаболических, так и инфекционных процессов. Показаны перспективы использования антиоксидантных ферментов микроорганизмов в качестве вакцинных препаратов.
format	Article
author	Курбанов, А.И.
author_facet	Курбанов, А.И.
author_sort	Курбанов, А.И.
title	Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине
title_short	Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине
title_full	Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине
title_fullStr	Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине
title_full_unstemmed	Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине
title_sort	антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине
publisher	Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України
publishDate	2008
topic_facet	Инфекционные болезни
url	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/53858
citation_txt	Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине / А.И. Курбанов // Международный медицинский журнал. — 2008. — Т. 14, № 2. — С. 105-109. — Бібліогр.: 40 назв. — рос.
series	Международный медицинский журнал
work_keys_str_mv	AT kurbanovai antioksidantnyefermentymikroorganizmovpatogenetičeskaâznačimostʹiperspektivyispolʹzovaniâvmedicine
first_indexed	2025-07-05T05:16:58Z
last_indexed	2025-07-05T05:16:58Z
_version_	1836782840531910656
fulltext	105МЕЖДУНАРОДНЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ ЖУРНАЛ № 2’2008 Каталаза, пероксидазы, супероксиддисмутаза (СОД), система ДНК-репарации, а также различ- ные субстраты, участвующие в нейтрализации сво- бодных радикалов, составляют антиоксидантную ферментную систему микроорганизмов. Каталаза и СОД защищают микроорганизмы от экзогенных и эндогенных окислительных стрессов, нейтрали- зуя свободные кислородные радикалы. Токсичный субстрат — супероксидный ион (О– 2), образующий- ся в клетках в результате метаболических про- цессов, с помощью фермента СОД превращается в перекись водорода (Н2О2). Перекись водорода, в свою очередь, расщепляется каталазой на моле- кулярный кислород и воду. Защитное действие в этом процессе оказывают и пероксидазы, кото- рые окисляют органические вещества перекисью водорода, в результате чего образуется молекула воды. Таким образом, ферменты СОД и каталазы превращают супероксидные радикалы в безвред- ный кислород [1, 2]. У микроорганизмов обнаружено три типа ге- минсодержащих гидропероксидаз: монофункцио- нальная каталаза, монофункциональная пероксида- за и дифункциональная каталаза-пероксидаза, осу- ществляющие каталазную (2Н2О2 → Н2О2 + О2) и пероксидазную (АН2+ Н2О2 → А + 2Н2О) ак- тивность [3]. Многочисленными исследованиями установ- лена роль антиоксидантных ферментов (АОФ) микроорганизмов в защите от окислительно- го стресса. Под влиянием внешнего Н2О2 как окислительного стресса у бактерий рода Shigella и других грамотрицательных кишечных бакте- рий наблюдалось значительное повышение ката- лазной активности по сравнению с интактными (контрольными) бактериями. При этом после действия внешнего Н2О2 отмечалась прямая кор- реляция между увеличением каталазной активно- сти и уменьшением числа живых бактерий [4]. D. J. Jamieson et al. [5] обнаружили, что обработка Candida albicans Н2О2 в низких концентрациях или супероксидгенерирующим агентом (менадионом) вызывает адаптивный ответ. Культура экспонен- циальной фазы каталазадефицитных мутантов Haemophilus influenzae [6] и мутанты Legionella pneumophila Kat A и Kat B [7] более чувствитель- ны к экзогенной Н2О2, чем дикий тип, что ука- зывает на значительную роль каталазы в защите от окислительного стресса. СОД является одним из главных ферментов антиоксидантной защиты. Существует три ее типа — содержащие марганец, железо, медь-цинк. У микроорганизмов встречаются все три типа СОД: Fe-СОД более характерна как для неко- торых высших растений, так и для прокариотов; Cu-СОД — для эукариотов; Cu-Zn-СОД — для эукариотов и некоторых прокариотов. Некото- рые бактерии (как E. coli) содержат более одной УДК 577.151:579.22:61-092 АНТИОКСИДАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ МИКРООРГАНИЗМОВ: ПАТОГЕНЕТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ И ПЕРСПЕКТИВЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ В МЕДИЦИНЕ Доц. А. И. КУРБАНОВ ANTIOXIDANT ENZYMES OF MICROORGANISMS: PATHOGENETIC SIGNIFICANCE AND PROSPECTS OF APPLICATION IN MEDICINE A. I. KURBANOV Азербайджанский медицинский университет, Баку Представлен обзор данных об основных субстратах антиоксидантной системы микроорганизмов (каталазе, пероксидазе, супероксиддисмутазе), их физико-химических свойствах, функциях, роли в защите от окислительного стресса, возникающего в ходе как метаболических, так и инфекционных процессов. Показаны перспективы использования антиоксидантных ферментов микроорганизмов в качестве вакцинных препаратов. Ключевые слова: микроорганизмы, каталаза, пероксидаза, супероксиддисмутаза, окислительный стресс, инфекционный процесс. The data about main substrates of antioxidant system of microorganisms (catalase, peroxidase, super- oxide dysmutase), their physical-chemical properties, functions, role in protection against oxidation stress developing due to both metabolic and infectious processes are reviewed. The prospects of the use of antioxidant enzymes of microorganisms as vaccines are shown. Key words: microorganisms, catalase, peroxidase, superoxide dysmutase, oxidation stress, infectious process. ИНФЕКЦИОННЫЕ БОЛЕЗНИ 106 ИНФЕКЦИОННЫЕ БОЛЕЗНИ СОД, отличающихся по локализации и экспрес- сии. Fe-СОД и Mn-СОД находятся в цитоплазме и защищают бактериальную ДНК и протеины от окисления. Cu-Zn-СОД, находясь в периплазме, защищает мембранные и периплазматические структуры от экзогенного воздействия суперок- сидов [1, 2, 8]. Наиболее полно изучена структура Cu-Zn- СОД. Этот фермент, полученный из разных ис- точников, имеет молекулярный вес около 32 Кд, формируется из двух идентичных субблоков, каждый из которых имеет по одному атому меди и цинка. Медь участвует в каталитической дея- тельности, а цинк играет только структурную роль [9]. Кроме внутриклеточной Cu-Zn-СОД сущест- вует и внеклеточная Cu-Zn-СОД, названная ЕС- СОД. Она обнаружена у разных растений, бак- терий, паразитов нематодов, Schistosoma. Новый фермент, обнаруженный у Streptomyces — никель- содержащий СОД (СОД С) имеет гомотетраме- рическую структуру с субъединицами с молеку- лярной массой 13 Кд [2]. Изучение влияния окислительного стресса на рост и мутагенез E. coli K12 показало, что СОД более важна, чем каталаза, для предохранения кислородзависимого угнетения прироста и ин- дукции мутации [10]. СОД-дефицитные мутанты Staphylococcus xylosis были более чувствительными к гипербарической оксигенизации и параквату. Это позволило сделать вывод, что СОД играет важ- ную роль в защите от оксидативного стресса [11]. СОД-В мутанты Helicobacter pylori, у которых ак- тивность СОД снижена по сравнению с дикими штаммами, более чувствительны к О2, Н2О2, а ча- стота мутации у них почти в 15 раз больше [12]. В некоторых исследованиях показано, что СОД, как каталаза, является индуктивным ферментом, количество которого зависит от внешнего окис- лительного стресса [13]. Кроме вышеперечисленных ферментов, таких как каталаза, пероксидаза и СОД, возможно суще- ствование в микробных клетках и других противо- окислительных субстратов. Так, у Streptococcus mu- tans обнаружен ген Dpr, ответственный за синтез белка с молекулярной массой 20 кД и связанный с железом. Этот белок устранил дефект, вызван- ный удалением антиоксидантных генов. Синтез Dpr-белка индуцировался экспозицией на воздухе и поэтому придавал аэротолерантность бактери- альным клеткам [14]. Водорастворимый белок из Saccharomyces cerevisiae с молекулярной массой 25 кД, названный thiol-зависимым протекторным протеином, может играть прямую роль в клеточ- ной защите против окислительного стресса, функ- ционируя как противоокислительный белок [15]. Установлено, что клеточные экстракты Lactobacillus plantarum содержат белковые компоненты, кото- рые имитируют деятельность СОД. Так, Mn2+-со- держащие молочнокислые бактерии лучше росли аэробно, чем анаэробно. Кроме того, бактерии рода Lactobacillus с высоким внутриклеточным уровнем Mn2+ более резистентны к кислородзависимой то- ксичности, вызванной плумбагином, чем бактерии с низкими уровнями Mn2+ [16, 17]. Установлено, что пигменты микроорганизмов могут обладать антиоксидантной активностью. Например, штаммы Sarcinia lutea и S. aureus, со- держащие каротиноиды, более резистентны к ле- тальному действию синглетного кислорода, чем штаммы других грамположительных бактерий с недостаточным количеством каротиноидов [18]. Доказано, что пигмент меланин у Cryptococcus ne- oformans и Aspergillus fumigatus играет значитель- ную роль в вирулентности [19]. Поскольку свободные радикалы реагируют фактически с любыми биомолекулами, действие их направлено и на молекулу ДНК. Например, Н2О2 — потенциальный бактерицидный агент, может реагировать с Fe2+ и образовать гидрок- сильный радикал (ОН.), который окисляет и по- вреждает молекулу ДНК [20]. В любой живой клетке существуют механизмы, способные пол- ностью или частично восстанавливать исходную структуру поврежденной ДНК. Совокупность ферментов, катализирующих реакции коррекции повреждений ДНК, объединяются в так называ- емые системы репарации. С их помощью дефект- ные участки цепи ДНК вырезаются и заменяются новыми нуклеотидами. Таким образом, система ДНК-репарации на- правлена не на нейтрализацию свободных ради- калов, а на устранение их эффектов на молекуле ДНК. Разумеется, действие других антиоксидант- ных ферментов, связывающих свободные ради- калы, также может препятствовать поврежде- нию молекулы ДНК. N. A. Buchmeier et al. [21] в опытах на каталазадефицитных мутантах по недостаточности системы ДНК-репарации уста- новили, что в защите от оксидативного стресса штаммов S. typhimurium, система ДНК-репарации более важна, чем каталазы: мутанты с недоста- точностью системы ДНК-репарации были более чувствительными к действию экзогенного Н2О2, чем каталазадефицитные мутанты. В последнее время ведутся интенсивные ис- следования роли АОФ в защите от окислитель- ного стресса фагоцитов, действующего в ходе ин- фекционного процесса. Известно, что основным механизмом обезвреживания микроорганизмов при их фагоцитозе является кислородозависи- мый механизм. При этом фагоциты убивают по- глощенные микроорганизмы самыми разными кислородными радикалами, нейтрализующимися АОФ микроорганизмов. Таким образом микроор- ганизмы приобретают резистентность и адаптацию к характерному для фагоцитов окислительному стрессу, вследствие чего они выживают в очаге воспаления, а нередко и внутри фагоцитов [22]. Так, для штаммов Staphylococcus aureus, Escherich- ia coli, Pseudomonas aeruginosa и Candida albicans, обладающих максимальной активностью ката- 107 А. И. КУРБАНОВ. АНТИОКСИДАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ МИКРООРГАНИЗМОВ: ПАТОГЕНЕТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ… лазы и СОД, характерна относительно высокая выживаемость внутри макрофагов по сравнению со штаммами с минимальной активностью этих ферментов [23]. Обнаружено, что разные штаммы Mycobacterium tuberculosis по уровню каталазы-пе- роксидазы и alkyl-hydroperoxide reductase имеют разную устойчивость к внешнему Н2О2 и различа- ются по скорости размножения внутри моноцитов периферической крови человека [24]. В результате изучения вирулентности шести штаммов M. tube- rculosis было выяснено, что низкий уровень виру- лентности связан с восприимчивостью этих бак- терий к Н2О2 [25]. Установлено также, что в ходе инфекционного процесса (при переходе из фазы альтерации к фазе персистенции) активность СОД и каталазы-пероксидазы S. aureus увеличивается, что указывает на важную роль данных ферментов в устойчивости стафилококков к кислородозави- симым бактерицидным механизмам нейтрофиль- ных фагоцитов [26]. W. Richard et al. [27], изучая роль СОД Heli- cobacter pylori в колонизации слизистой оболочки желудка экспериментальных животных, в моде- ли на мышах обнаружили колонизацию только у одной из 23 мышей, которых инокулировали СОД-дефицитным штаммом, в то время как у 15 из 17 мышей была обнаружена колонизация диким типом. Установлено, что внутриклеточные анти- оксидантные ферменты — каталаза и СОД гриба C. albicans, обеспечивают относительно высокую выживаемость внутри макрофагов, большую обсе- мененность внутренних органов белых мышей при экспериментальной инфекции [28, 29]. Мутанты Cryptococcus. neoformans var. gatti с дефицитом Cu-Zn-СОД ничем не отличались от дикого типа, однако обладали значительно меньшей вирулент- ностью для мышей и были очень чувствительны к киллингу человеческими нейтрофилами [30]. Интересные результаты получены при изуче- нии роли каталазы и СОД в формировании им- мунного ответа против микроорганизмов. Нами было установлено, что штаммы C. albicans с ми- нимальной АОФ индуцируют относительно более выраженный иммунный ответ на ранних сроках заражения по сравнению со штаммами с макси- мальной активностью этих ферментов. Но в даль- нейшем интенсивность иммунного ответа против штаммов C. albicans с минимальной активностью АОФ была ниже, чем интенсивность иммунного ответа против штамма с максимальной активно- стью АОФ [31, 32]. АОФ микроорганизмов, как каталаза и СОД, могут быть потенциально перспективными сред- ствами для создания препаратов иммунологиче- ской защиты против инфекций [33]. Иммунизация ферментом каталаза формирует иммунный ответ к микроорганизму, который содержит этот фер- мент. M. Chen et al. [34] получили клонированный вакцинный штамм, перенося ген каталазы H. pyl- ori живым клеткам Salmonella typhimurium. У 8 из 13 мышей, вакцинированных этим штаммом, на- блюдалась протективная реакция против H. pylori с повышением уровня IgG2a. Была изучена протек- тивная роль фермента каталазы, полученного из мукоидного штамма P. аeruginosa, с молекулярной массой 60 кДа при экспериментальной респиратор- ной инфекции крыс. Иммунизацию ферментом про- изводили введением пейеровых бляшек или внутрь, или интратрахеально. Иммунизация значительно повышала клиренс гомологичных и гетерогенных штаммов P. aeruginosa, активность бронхо-альве- олярных фагоцитов, индуцировала проявление специфических анти-каталазных антител, а также каталаза-специфическую пролиферацию клеток, полученных из мезентеральных лимфатических узлов иммунизированных животных [35]. Подобными исследованиями было обнаружено значительное протективное действие и фермента СОД. Например, у Brucella abortus этот фермент является Т-зависимым антигеном, который инду- цирует пролиферацию Т-клеток и продукцию гам- ма-интерферона у инфицированных мышей [36]. Так, вакцинация мышей клетками Escherichia coli, экспрессирующего фермент Cu-Zn-SOD B. abortus, формировала защиту против бруцелл [37]. Исполь- зование с этой же целью плазмидной ДНК, вклю- чающей Cu-Zn-SOD ген B. abortus, также индуци- ровало гуморальный и клеточный иммунный ответ против возбудителей бруцеллеза. Протективный эффект этой вакцинации был сходен с эффектом вакцинации штаммом B. abortus RB51 [38]. Нами было установлено также, что штамм C. albicans с максимальным содержанием каталазы и СОД индуцирует относительно более выраженный им- мунный ответ у мышей по сравнению со штаммом с минимальным содержанием этих ферментов [31, 32]. Результаты наших дальнейших исследований указывают на возможное участие каталазы и СОД в индукции специфического иммунного ответа про- тив других микроорганизмов [33]. Об этом свиде- тельствует тот факт, что иммунный ответ (титры антител и интенсивность гиперчувствительности замедленного типа) против микроорганизмов, от- личающихся по активности АОФ, зависит от ак- тивности последних. Изучение АОФ стало научной базой для син- теза некоторых химиотерапевтических препаратов. Так, у Trypanasoma cruzi отсутствует каталазная за- щита против Н2О2 и других подобных субстратов. Метаболитическая утилизация Н2О2 осуществля- ется в основном с помощью глутатионредуктазной системы [39]. Поэтому для лечения болезни Чагаса (американского трипаносомоза) применяется пре- парат нифуртимокс, который является сильным ингибитором глутатионредуктазы. В результате образовавшаяся Н2О2 не инактивируется, а вза- имодействует с токсическими окислами с обра- зованием ОН– групп, повреждающих клеточные структуры паразитов [40]. Таким образом, АОФ защищает микроорганиз- мы от окислительных субстратов, образующихся не только в результате метаболических процессов, 108 ИНФЕКЦИОННЫЕ БОЛЕЗНИ но и в процессе фагоцитоза фагоцитирующими клетками и тем самым играет роль фактора пато- генности. Поэтому АОФ имеет большое значение в патогенезе заболеваний, вызванных микроорга- низмами. Эти ферменты участвуют также в индук- ции иммунного ответа против микроорганизмов, следовательно, являются потенциальными суб- стратами, на основе которых можно разработать безвредные вакцины для профилактики инфек- ционных заболеваний. Л и т е р а т у р а 1. Fridovich I. Superoxide anion radical and superoxide dismutases // An. Rev. Biochem.— 1995.— Vol. 64.— P. 97–112. 2. Fridovich I. Superoxide anion radical (O2), superoxide dismutases, and related matters // JBC Online.— 1997.— Vol. 272 (30).— P. 18515–18517. 3. Стейниер С., Эдельберг Э., Инграм Дж. Мир микро- бов. В 3-х томах: Пер. с англ.— М.: Мир, 1979.— Т.2.— 334 с. 4. Oxidative stress response in Shigella and nonpathogenic gut bacteria / V. Khanduja, G. Kang, D. P. Rajan et al. // Indian J. Med. Res.— 1998.— Vol. 108.— P 3–7. 5. Jamieson D. J., Stephen D. W., Terriere E. C. Analysis of the adaptive oxidative stress response of Candida albi- cans // FEMS Microbiol. Lett.— 1996.— Vol. 138 (1).— P. 83–88. 6. Characterization and virulence analysis of catalase mutants of Haemophilus influenzae / W. R. Bishai, N. S. Howard, J. A. Winkelstein et al. // Infec. Im- mun.— 1994.— Vol. 62 (11).— P. 4855–4860. 7. Bandyopadhyay P., Steinman H. M. Catalase-peroxidases of Legionella pneumophila: cloning of the katA gene and studies of katA function // J. Bacteriol.— 2000.— Vol. 182 (23).— P. 6679–6686. 8. Bannister J. V., Bannister V. H., Rotilio G. Aspects of the structure, function. and application of superoxide dismutase // CRC Crit. Rev. Biochem.— 1987.— Vol. 22 (2).— P. 111–180. 9. Carlioz A., Touati D. Isolation of superoxide dismutase mutants in Escherichia coli: is superoxide dismutase necessary for aerobic life? // EMBO J.— 1986.— Vol. 5 (3).— P. 623–630. 10. Schellhorn H. E., Hassan H. M. Response of hydroper- oxidaze and superoxide dismutase deficient mutants of Escherichia coli K-12 to oxidative stress // Can. J. Microbiol.— 1999.— Vol. 34 (10).— P. 1171–1176. 11. Barriere C., Bruckner R., Talon R. Characterization of the single superoxide dismutase of Staphylococcus xylosis // Appl. Env. Microbiol.— 2001.— Vol. 67 (9).— P. 4096–4104. 12. Superoxide dismutase-deficient mutant of Helicobacter pylori are hypersensitive to oxidative stress and defec- tiv in host colonization / W. Richard, R. W. Seyler, J. W. Olson, R. J. Maier // Infec. Immun.— 2001.— Vol. 69 (6).— P. 4034–4040. 13. Gunasekaran U., Yang R., Gunasekaran M. Regulation of superoxide dismutase synthesis in Candida albicans // Mycopathologia.— 1998.— Vol. 141 (2).— P. 59–63. 14. Role of the dpr product in oxygen tolerance in Strepto- coccus mutans / Y. Yamomato, M. Higuchi, L. B. Poolle et al. // J. Bacteriol.— 2000.— Vol. 182 (13).— P. 3740–3747. 15. Yeast thiol-dependent protector protein expression enhances the resistance of Escherichia coli to hydro- gen peroxide / S. M. Ahn, S. M. Lee, T. Chung et al. // Biochem. Mol. Biol. Int.— 1996.— Vol. 39 (5).— P. 1007–1015. 16. Archibald F. S., Fridovich I. Manganese, superoxide dismutase and oxygen tolerance in same lactic acid bacteria // J. Bacteriol.— 1981.— Vol. 146 (3).— P. 928–936. 17. Oxygen utilization by Lactobacillus plantarum. II. Superoxide and superoxide dismutation / F. Gotz, E. F. Elstner, B. Sedewitz et al. // Arch. Microbiol.— 1980.— Vol. 125(3).— P. 215–220. 18. Dahl T. A., Midden W. R., Hartman P. E. Comparison of killing of gram-negative and gram-positive bacteria by pure singlet oxygen // J. Bacteriol.— 1989.— Vol. 171 (4).— P. 2188–2194. 19. Hamilton A. J., Holdom M. D. Antioxidant systems in the pathogenic fungi of man and their role in virulence // Med. Mycol.— 1999.— Vol. 37 (6).— P. 375–389. 20. Imlay J. A., Linn S. DNA damage and oxygen radical to- xicty // Science.— 1988.— Vol. 240.— P. 1302–1309. 21. DNA repair is more important than catalase for Salmo- nella virulence in mice / N. A. Buchmeier, S. J. Lybby, Y. Xu et al. // J. Clin. Invest.— 1995.— Vol. 95 (3).— P. 1047–1053. 22. Рябиченко Е. В., Бондаренко В. М., Рябиченко В. В. Роль активных форм кислорода, генерируемых фагоци- тами в патогенезе заболеваний // Журн. микроби- ол.— 2000.— № 4.— С. 65–71. 23. Курбанов А. И., Караев З. О. Роль каталазы и супер- оксиддисмутазы микроорганизмов при их фагоци- тозе макрофагальными клетками // Биомедици- на.— 2005.— № 3.— С. 44–45. 24. Mycobacterium tuberculosis catalase and peroxidase activities and resistance to oxidative killing in human monocytes in vitro / C. Manca, S. Paul, C. E. Barry et al. // Infec. Immun.— 1999.— Vol. 67 (1).— P. 74–79. 25. Jackett P. S., Aber V. R., Lowrie D. B. Virulence and resistance to superoxide, low pH and hydrogen peroxide among streins of Mycobacterium tuberculosis // J. Gen. Microbiol.— 1978.— Vol. 104 (1).— P. 37–45. 26. Брудастов Ю. А., Сборец Т. С., Дерябин Д. Г. Ак- тивность каталазы и супероксиддисмутазы Staphy- lococcus aureus при их персистировании в макро- организме // Журн. микробиол.— 2001.— № 2.— С. 13–16. 27. Superoxide dismutase-deficient mutant of Helicobacter pylori are hypersensitive to oxidative stress and defec- tive in host colonization / W. Richard, R. W. Seyler, J. W. Olson, R. J. Maier // Infec. Immun.— 2001.— Vol. 69 (6).— P. 4034–4040. 109 А. И. КУРБАНОВ. АНТИОКСИДАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ МИКРООРГАНИЗМОВ: ПАТОГЕНЕТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ… 28. Курбанов А. И. Внутриклеточные антиоксидантные ферменты Candida albicans при фагоцитозе макро- фагами // Пробл. мед. микологии.— 2005.— Т. 7, № 2.— С. 105–106. 29. Курбанов А. И. Обсемененность внутренних органов белых мышей при экспериментальных инфекцииях, вызванных микроорганизмами, отличающимися по содержанию антиоксидантных ферментов // Био- медицина.— 2006.— № 2.— С. 31–33. 30. Characterization of Cu, Zn superoxide dismutases (SOD1) gene knock-out mutant of Cryptococcus neoformans var. gattii: role in biology and virulence / S. D. Narasipura, J. G. Ault, M. J. Behr et al. // Mol. Microbiol.— 2003.— Vol. 47 (6).— P. 1681–16944. 31. Курбанов А. И., Караев З. О. Особенности инфекци- онного и иммунного процесса, вызванных штаммами Candida albicans, отличающимися по содержанию антиоксидантных ферментов // Пробл. мед. мико- логии.— 2006.— Т. 8, № 2.— С. 55–56. 32. Курбанов А. И. Экспериментальное изучение роли антиоксидантных ферментов Candida albicans в па- тогенезе кандидоза // Пробл. мед. микологии.— 2008.— Т. 10, № 2.— С. 14–16. 33. Perspective of microbial enzymes use as vaccine prepara- tion / A. I. Kurbanov, Z. O. Karaev, R. B. Bayramov, Sh. Topchieva // Plant & microbial enzymes: isolation, characterization & biotechnology applications Tbilisi, 2007.— P. 66–67. 34. Immunization with attenuated Salmonella typhimurium producing catalase in protection against gastric Heli- cobacter pylori infection in mice / M. Chen, J. Chen, W. Liao et al. // Helicobacter.— 2003.— Vol. 8, № 6.— P. 613–625. 35. Catalase immunization from Pseudomonas aeruginosa enhances bacterial clearance in the rat lung / L. Thomas, M. Dunkley, R. Moore et al. // Vaccine.— 2000.— Vol. 19, №2–3.— P. 348–357. 36. Evaluation of Brucella abortus DNA vaccine by expres- sion of Cu-Zn superoxide dismutase antigen fused to IL-2 / A. Gonzalez-Smith, R. Vemulapalli, E. Andrews, A. Onate // Immunobiol.— 2006.— Vol. 211.— № 1–2.— P. 65–74. 37. Vaccination with live Escherichia coli expressing Bru- cella abortus Cu/Zn superoxide dismutase protects mice against virulent B. abortus / A. Onate, R. Vemulapalli, E. Andrews et al. // Infect. Immun.— 1999.— Vol. 67.— № 2.— P. 986–988. 38. A DNA vaccine encoding Cu, Zn superoxide dis- mutase of Brucella abortus induces protective im- munity in BALB/c mice / A. A. Onate, S. Cespedes, A. Cabrera et al. // Infect Immun.— 2003.— Vol. 71, № 9.— P. 4857–4861. 39. Deficient metabolic utilization of hydrogen peroxide in Tripanasoma cruzi / A. Boveris, H. Sies, E. E. Martino et al. // Biochem J.— 1980.— Vol. 188 (3).— P. 643–648. 40. Jockers-Scherubl M. C., Schirmer R. H., Krauth-Sie- gel R. L. Trypanothione reductase from Trypanosoma cruzi. Catalytic properties of the enzyme and inhibition studies with trypanocidal compounds // Eur. J. Bio- chem.— 1989.— Vol. 180(2).— P. 267–272. Поступила 09.06.2008

Антиоксидантные ферменты микроорганизмов: патогенетическая значимость и перспективы использования в медицине

Репозитарії

Схожі ресурси