Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений

Рассмотрены современные данные о биохимическом составе супрамолекулярных мембранных комплексов фотосистем I и II, взаимном расположении их компонентов. Приведены схемы пространственной организации этих комплексов в мембране, проведен сравнительный анализ особенностей их организации....

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:

Bibliographische Detailangaben
Datum:	2010
1. Verfasser:	Кочубей, С.М.
Format:	Artikel
Sprache:	Russian
Veröffentlicht:	Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України 2010
Schriftenreihe:	Физиология и биохимия культурных растений
Online Zugang:	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/66261
Tags:	Tag hinzufügen Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:	Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений / С.М. Кочубей // Физиология и биохимия культурных растений. — 2010. — Т. 42, № 1. — С. 23-36. — Бібліогр.: 26 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

id	irk-123456789-66261
record_format	dspace
spelling	irk-123456789-662612014-07-10T03:01:20Z Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений Кочубей, С.М. Рассмотрены современные данные о биохимическом составе супрамолекулярных мембранных комплексов фотосистем I и II, взаимном расположении их компонентов. Приведены схемы пространственной организации этих комплексов в мембране, проведен сравнительный анализ особенностей их организации. Розглянуто сучасні дані щодо біохімічного складу супрамолекулярних мембранних комплексів фотосистем I і II, взаємного розміщення їх компонентів. Наведено схеми просторової організації цих комплексів у мембрані, проведено порівняльний аналіз особливостей їх організації. The modern data on biochemical composition of supramolecular membrane complexes of photosystems I and II are reviewed as well as data concerning mutual arrangement of their components. Models of spatial organization of these complexes in a membrane are described. A comparative analysis of features of their organization is carried out. 2010 Article Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений / С.М. Кочубей // Физиология и биохимия культурных растений. — 2010. — Т. 42, № 1. — С. 23-36. — Бібліогр.: 26 назв. — рос. 0522-9310 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/66261 581.1 ru Физиология и биохимия культурных растений Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection	DSpace DC
language	Russian
description	Рассмотрены современные данные о биохимическом составе супрамолекулярных мембранных комплексов фотосистем I и II, взаимном расположении их компонентов. Приведены схемы пространственной организации этих комплексов в мембране, проведен сравнительный анализ особенностей их организации.
format	Article
author	Кочубей, С.М.
spellingShingle	Кочубей, С.М. Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений Физиология и биохимия культурных растений
author_facet	Кочубей, С.М.
author_sort	Кочубей, С.М.
title	Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений
title_short	Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений
title_full	Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений
title_fullStr	Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений
title_full_unstemmed	Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений
title_sort	сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем i и ii в хлоропластах высших растений
publisher	Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України
publishDate	2010
url	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/66261
citation_txt	Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений / С.М. Кочубей // Физиология и биохимия культурных растений. — 2010. — Т. 42, № 1. — С. 23-36. — Бібліогр.: 26 назв. — рос.
series	Физиология и биохимия культурных растений
work_keys_str_mv	AT kočubejsm sravnenieosobennostejorganizaciimembrannyhkompleksovfotosistemiiiivhloroplastahvysšihrastenij
first_indexed	2025-07-05T16:32:32Z
last_indexed	2025-07-05T16:32:32Z
_version_	1836825343074238464
fulltext	УДК 581.1 СРАВНЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ОРГАНИЗАЦИИ МЕМБРАННЫХ КОМПЛЕКСОВ ФОТОСИСТЕМ I И II В ХЛОРОПЛАСТАХ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ С.М. КОЧУБЕЙ Институт физиологии растений и генетики Национальной академии наук Украины 03022 Киев, ул. Васильковская, 31/17 Рассмотрены современные данные о биохимическом составе супрамолекулярных мембранных комплексов фотосистем I и II, взаимном расположении их компо- нентов. Приведены схемы пространственной организации этих комплексов в мембране, проведен сравнительный анализ особенностей их организации. Ключевые слова: хлоропласты, фотосистема I, фотосистема II, пигмент-белковые комплексы. В первичных реакциях оксигенного фотосинтеза, специфичного для высших растений, происходит сопряженное функционирование двух энерготрансформирующих систем. Они реализованы в виде супрамоле- кулярных пигмент-белковых мембранных комплексов ФС I и ФС II. Комплексы представлены наборами белковых субъединиц, играющих определенную роль в их функционировании, а также связанных с ними коферментов, которые являются звеньями цепи транспорта электронов. Различают ядро комплекса, ФС I-core (PS I-core) и ФС II-core (PS II- core). Эта часть комплекса осуществляет первичную фотореакцию, вторая его часть представлена светособирающей антенной. Компонентный состав комплексов ФС I и ФС II был установлен в основном биохимическими методами в конце ХХ в. Уточнение и доказа- тельства аутентичности составляющих субъединиц было проведено позд- нее с привлечением генетических подходов, а именно после выделения и изучения соответствующих генов. Аутентичными или «подлинными» (genuine) считают субъединицы, которые входят в набор компонентов, необходимых для поддержания структуры и функционирования соответ- ствующих комплексов. Роль отдельных компонентов выявлена также с использованием генетических и генно-инженерных подходов, например таких, как точечный мутагенез и встраивание антисмысловых конст- рукций. Значительный успех в выяснении пространственной организации комплексов достигнут в последние годы, когда были получены их крис- таллические формы и изучены методом рентгеноструктурного анализа. Трехмерные модели расположения комплексов и их компонентов в мем- бранах разработаны с применением новых методов криоэлектронной микроскопии, а также специальных методов обработки изображений, например таких, как анализ одиночных частиц. Таким образом, к насто- ящему времени имеется достаточно полное представление о составе и ФИЗИОЛОГИЯ И БИОХИМИЯ КУЛЬТ. РАСТЕНИЙ. 2010. Т. 42. № 1 23 © С.М. КОЧУБЕЙ, 2010 пространственной организации супрамолекулярных пигмент-белковых комплексов ФС I и ФС II. Фотосистема I. ФС I-core включает 14 субъединиц. Их список вме- сте с некоторыми характеристиками приведен в табл. 1. Доказано, что 12 субъединиц, начиная с PsaA и до PsaL, являются аутентичными [16]. Предполагают, что протеины PsaN и PsaO также являются «подлинны- ми», однако этот факт пока не доказан. Следует отметить, что субъеди- ницы PsaG и PsaH специфичны только для ФС I высших растений. Они отсутствуют в ФС I цианобактерий, которые содержат специфичные только для них PsaM и PsaX. Комплекс ФС I в мембране имеет форму эллипсоида размером (15—18) (8—9) 6 нм [25]. Со стороны стромы он образует выступ вы- сотой 2,5—3,0 нм, образованный субъединицами PsaC, PsaD и PsaE (рис. 1, а). Со стороны люмена комплекс более плоский и имеет углубление до 3 нм, которое частично разъединяет субъединицы PsaA и PsaB и яв- ляется местом локализации медьсодержащего белка, пластоцианина (РС), представляющего донор электронов к реакционному центру ФС I (см. рис. 1, а). Расположение малых трансмембранных субъединиц, по- 24 С.М. КОЧУБЕЙ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 ТАБЛИЦА 1. Полипептиды фотосистемы I Субъеди- ница Количество ТМ -спиралей Количество свя- занных молекул хлорофилла Ген С/N Связанные кофакторы и функция PsaA 11 40 psaA(C) P700, A0, A1, Fx, разделение зарядов PsaB 11 39 psaB(C) То же, совместно с PsaA PsaC S — psaC(C) 2[4Fe-4S] (FA, FB), перенос электронов, взаимодействует с растворимым ферредоксином PsaD S — PsaD(N) Поддерживает ансамбль всех субъединиц ФС I-core PsaE S — PsaE(N) Облегчает интеграцию с растворимым ферредоксином, важна для циклического транспорта электронов PsaF 1 — PsaF(N) В контакте с пластоцианином обеспечивает быстрый транспорт электронов от пластоцианина к Р700 PsaG 2 1 PsaG(N) Обеспечивает связь с LHCl посредством взаимодействия с Lhca1 PsaH 1 1 psaH(N) Bзаимодействует с LHC1 PsaI 1 — psaI(C) Нормализует организацию PSI PsaJ 1 2 psaJ(C) То же PsaK 2 2 PsaK(N) ? PsaL 3 3 PsaL(N) ? PsaN L — PsaN(N) ? PsaO ? — ? ? П р и м е ч а н и е. Здесь и в табл. 2: ТМ — трансмембранное положение полипептида; S, L — поверхностное положение соответственно со стороны стромы и люмена; C, N — кодирование соответственно хлоропластным и ядерным геномом. казанное на рис. 1, а, является условным, что связано с дву- мерным изображением. В дейст- вительности они расположены вокруг основных субъединиц PsaA и PsaB, как показано на рис. 1, б. Субъединицы PsaA и PsaB составляют основу комплекса ФС I. Они имеют наибольшие молекулярные массы и содержат наибольшее количество транс- мембранных -спиралей (см. табл. 1). На этих субъединицах расположен реакционный центр или первичный донор электро- нов ФС I, так называемый пиг- мент П700 (Р700), а также не- сколько акцепторных молекул. Это А0, А1 и Fх (рис. 2). Р700 (ре- докс-потенциал Е'm = +430 мВ) осуществляет светоиндуциро- ванное первичное разделение зарядов. Он образован парой молекул хл. а и является хл. а/а' гетеродимером, поскольку молекулы хл. а и хл. а' не идентичны и поэтому реализуют не полностью симметричную конструкцию. Пара молекул хл. а, симметрично расположенных на расстоянии приблизительно 1,6 нм от Р700, является первичным акцептором электронов А0 (Е'm = –1000 мВ). Существуют еще два мономера хл. а, расположенные приблизительно на половине расстояния между Р700 и А0 (см. рис. 2). Эти молекулы хл. а, которые считаются вспомогательными, могут участвовать в световом возбуждении и (или) переносе электронов. Следующим акцептором, к которому переносятся электроны от А0 и который расположен на субъ- единицах PsaA и PsaB, является А1 (Е'm = –800 мВ) (см. рис. 2). Это две молекулы филлохинона, за которыми следует последний из акцепторов, связанных с PsaA и PsaB — Fx. Филлохиноны расположены на «псевдо- симметричной» оси 2-го порядка, но углы их наклона и взаимодействие с протеином не идентичны. Fx (Е'm = –705 мВ) является внутрипептид- ным (4Fe-4S) кластером. Таким образом, согласно данным, полученным в последнее время, особенностью пространственной организации кофакторов, локализован- ных на субъединицах PsaA и PsaB, является существование двух квази- симметричных ветвей транспорта электронов. Экспериментальные данные дают ряд доказательств тому, что значительно более высокие электронные плотности обнаруживаются для кофакторов, связанных с субъединицей PsaB. Тем не менее имеются данные, указывающие на про- хождение электронов и через вторую ветвь, расположенную на PsaА. Как отмечалось выше, на стромальной стороне мембраны располо- жены ассоциированные с PsaА и PsaB субъединицы PsaС, D и E (см. рис. 1). Они не имеют трансмембранных спиралей (см. табл. 1) и являют- ся внешними или периферийными белками. С первой из них связаны по- 25 СРАВНЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ОРГАНИЗАЦИИ МЕМБРАННЫХ КОМПЛЕКСОВ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 Рис. 1. Схема пространственного расположе- ния в мембране субъединиц комплекса ФС I- core (из работы [6]): а— разрез, вид сбоку; б — вид сверху со стороны стромы следующие акцепторы электронов ФС I — FA (E'm = –520 мВ) и FВ (E'm = –580 мВ) (см. рис. 2) — кластеры 4Fe-4S. Субъединицы PsaС, D и Е идентичны таковым для ФС I из цианобактерий за исключением того, что PsaD имеет N-терми- нальное продолжение, специфич- ное только для эукариотов. Воз- можно, именно этот фрагмент обусловливает устойчивость ком- плекса ФС I растений к действию хаотропных агентов. В комплексе ФС I содержат- ся еще 7 трансмембранных проте- инов — PsaF-PsaL с меньшими молекулярными массами и мень- шим количеством трансмембран- ных -спиралей. На люменальной стороне расположена еще одна периферийная субъединица — PsaN (см. табл. 1). Субъединица PsaH, специфичная только для высших растений, имеет одну трансмембранную -спираль, за которой следует спираль длиной 2,0 нм, располагающаяся на поверхности мембраны со стороны стромы и связывающая одну молекулу хлорофилла. Субъединица PsaG, также специфичная только для высших растений, гомологична PsaK и располагается в мембране с противоположной стороны от пары протеи- нов PsaA—PsaB по отношению к PsaK, рядом с PsaВ (см. рис. 1, б), с ко- торой она прочно связана. Две трансмембранные спирали PsaG образу- ют довольно длинную петлю на стромальной поверхности мембраны (см. рис. 1). Очевидно, за счет такой структуры создается поверхность для ассоциации светособирающего комплекса (LHC), которая, как счи- тают, реализуется благодаря спираль-спиральному взаимодействию с субъединицей Lhcal. На люменальной стороне трансмембранная субъединица PsаF име- ет специфическую конструкцию спираль—петля—спираль (см. рис. 1), которая обеспечивает более тесную связь с пластоцианином (РС), что обусловливает высокую скорость переноса электронов с РС на Р700 — на 2 порядка выше по сравнению с цианобактериями, не имеющими упомянутого структурного образования в субъединице PsаF. Следует от- метить, что заряд-зарядовое взаимодействие PsаF и РС обеспечивает контроль за процессом переноса электронов и облегчает его за счет ста- билизации локальной пространственной структуры [16]. Связывание РС с комплексом ФС I осуществляется в результате гидрофобного взаимо- действия этого белка с субъединицами PsаА и PsаВ. Исследованиями пространственной структуры в кристаллических комплексах ФС I методами рентгеноструктурного анализа высокого раз- решения выявлены особенности взаимодействия белков комплекса ФС I с протеинами, растворенными в строме — ферредоксином, ферредок- син-НАДФ-редуктазой, а также ассоциации со светособирающим ком- плексом ФС II, LHC II, который при определенных обстоятельствах мо- 26 С.М. КОЧУБЕЙ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 Рис. 2. Пространственное расположение ко- факторов транспорта электронов в пределах ФС I-core (модифицированная схема из ра- боты [16]) жет от нее отделяться и присоединяться к ФС I. Таким образом, появ- ляются основания для установления особенностей механизмов переноса энергии и транспорта электронов, скорость которых в комплексах ФС I из растений на 2 порядка выше, чем в цианобактериях. Светособирающая антенна ФС I обозначается LHC I и содержит по- липептиды четырех типов, принадлежащие к семейству ядерных cab-ге- нов или, как их называют в настоящее время, к семейству Lhc-суперге- нов. Это полипептиды Lhcа1, Lhcа2, Lhcа3 и Lhcа4. Их молекулярные массы составляют соответственно 22, 23, 24 и 21 кД [20]. В арабидопси- се обнаружены два дополнительные полипептида Lhcа5 и Lhcа6, но их количество мало, и, кроме того, не доказано, действительно ли они вхо- дят в LHCl. Lhca1 и Lhca4 образуют гетеродимер, который представляет так называемую длинноволновую антенну ФС I, LHC I-730. Первона- чально считали, что каждый из полипептидов Lhcа2 и Lhcа3 образует димер [10]. Позднее появились данные о том, что они также образуют гетеродимеры и что их взаимное присутствие обусловливает стабиль- ность этих образований [4, 9]. Исследования кристаллической структуры LHC I позволили уточ- нить ранее полученные данные о количестве молекул хлорофилла, свя- занных с отдельными субъединицами [2]. Lhca1, Lhca2 и Lhca4 связыва- ют по 12 молекул хлорофиллов (а+b) каждая. 11 молекул хлорофиллов связаны с Lhcа3. Кроме того, считают, что еще 9 молекул хлорофиллов служат связывающим ингредиентом между комплексами Lhcа. Биохими- ческими методами показано, что именно для образования гетеродимера Lhcа1— Lhcа4 необходимо дополнительное количество молекул хлоро- филла, преимущественно хл. b [20]. Отношение хл. а/b для мономерных субъединиц LHC I 2—3, т.е. более высокое, чем у субъединиц LHC II (1,3). Это отношение понижается для гетеродимера Lhcа1— Lhcа4 за счет до- полнительных, связывающих субъединицы молекул хл. b. Lhca2 и Lhca4 отличаются от Lhca1 и Lhca3 по ряду параметров. Первые две имеют более высокое содержание хл. b по сравнению с та- ковым у Lhca1 и Lhca3. Они связывают по две молекулы каротиноидов на полипептид, а не три. Для поддержания пространственной структуры субъединицам Lhca2 и Lhca4 необходимы как хл. а, так и хл. b, в то вре- мя как для поддержания стабильности структуры Lhca1 и Lhca3 доста- точно одного хл. а [3]. Спектры кругового дихроизма выявляют сущест- венное подобие организации пигментов для Lhca2, Lhca4, с одной стороны, и Lhca3, Lhca1 — с другой [3]. Близкое подобие Lhca2 и Lhca4 подтверждено также сиквенс-анализом, который выявил их 55 %-ю идентичность и 75 %-ю гомологию. Пространственная организация LHC I относительно ФС I установ- лена биохимическими исследованиями, а также при изучении электрон- но-микроскопических изображений ФС I-LHC I суперкомплекса. Одна из ранних моделей указывала, что на один ФС I комплекс приходится 4 димера Lhca субъединиц, т.е. 8 мономеров [11]. Электронно-микроско- пическими исследованиями выявлена особенность структуры ФС I-LHC I суперкомплекса, обусловленная тем, что вся периферийная антенна LHC I располагается с одной его стороны, а именно, около субъединиц PsaF и PsaJ (см. рис. 1, б). Из рисунка видно, что один край полуколь- ца, образованного субъединицами LHC I комплекса, близко контакти- рует с PsaG субъединицей, что соответствует упоминавшемуся выше представлению о связи длинной внешней петли этого протеина на стро- мальной поверхности с Lhca1 субъединицей. 27 СРАВНЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ОРГАНИЗАЦИИ МЕМБРАННЫХ КОМПЛЕКСОВ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 На электронно-микроскопических изображениях ФС I-LHC I су- перкомплекса (см. рис. 1, б) выявлены четыре компонента в области комплекса LHC I [2]. Авторы цитируемой работы предположили, что они относятся к четырем мономерам Lhca, расположенным в последо- вательности Lhca1—Lhca4—Lhca2—Lhca3 (от PsaG субъединицы до PsaK). Исходя из биохимических данных, следует полагать, что эти ком- поненты относятся к димерам Lhca. Возможно, что мономеры распо- ложены не в одной плоскости, а повернуты в пространстве друг отно- сительно друга подобно тому, как это наблюдается для компонентов светособирающей антенны ФС II. Как было установлено спектральными исследованиями, вся антен- ная система LHC I тесно связана с комплексом ФС I, что обусловлива- ет быстрый перенос энергии — характеристическое время около 120 пс, т.е. почти на порядок быстрее, чем для ФС II. Таким образом, почти все световые кванты, поглощенные хлорофиллами LHC I, попадают на ре- акционные центры ФС I. Вследствие этого в спектрах флуоресценции даже при низких температурах практически невозможно наблюдать све- чение LHC I, в связи с чем в течение многих лет считали, что ФС I не имеет собственной светособирающей антенны. Причиной такого тесно- го взаимодействия между антенной и комплексом ФС I очевидно явля- ется особенность организации суперкомплекса, обусловленная наличием дополнительных, связывающих молекул хлорофилла, что создает более тесную пространственную упаковку. Фотосистема II. Нативным состоянием комплекса ФС II в мембра- не считают конструкцию, состоящую из двух связанных так называемых суперкомплексов ФС II, которые представляют собой ассоциацию ФС II со светособирающим хл. а/b пигмент-белковым комплексом LHC II. Последний является третьим супрамолекулярным пигмент-белковым комплексом мембран хлоропластов. Поэтому организацию ФС II в мем- бране принято считать димерной, подразумевая при этом два связанных ФС II-LHC II комплекса. Рассмотрим организацию мономера комплекса ФС II, не включаю- щего белки внешней светособирающей антенны и LHC II. Кристалли- ческие структуры комплекса ФС II из растений получить не удается, по- скольку при кристаллизации происходит протеолиз белков [17]. Поэтому известные в настоящее время модели разработаны в основном по дан- ным, полученным для кристаллических структур комплекса ФС II из термофильных цианобактерий. Эти модели вполне применимы к ФС II из растений, так как их состав практически совпадает с таковым для бактериальных комплексов, что установлено на основании биохимичес- ких и спектральных исследований [17]. В состав мономера ФС II входят 21 белковая субъединица, 36 моле- кул хлорофилла, 2 молекулы феофитина а, 7 молекул -каротина, плас- тохиноны QA и QB, редокс-активные тирозины YZ и YD, а также 4 атома Мn, атом негеминового железа, по 1 иону Са2+ и Сl–. Перечень субъе- диниц ФС II с некоторыми их характеристиками приведен в табл. 2. Пространственную структуру комплекса ФС II иллюстрирует рис. 3. Две субъединицы наибольшей молекулярной массы PsbA и PsbD (в ли- тературе прежних лет — белки D1 и D2) тесно сближены между собой. PsbA (D1) и PsbD (D2) связывают 6 молекул хл. а, в том числе 2 хл. а, принадлежащие реакционному центру ФС II П680 (Р680), и 2 ближай- шие к ним молекулы хл. а—хлZD1 и хлZD2 (ChlZD1 и ChlZD2), а также фе- 28 С.М. КОЧУБЕЙ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 29 СРАВНЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ОРГАНИЗАЦИИ МЕМБРАННЫХ КОМПЛЕКСОВ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 ТАБЛИЦА 2. Полипептиды фотосистемы II Субъединица Коли- чество ТМ -спиралей Количество свя- занных молекул хлорофилла Ген C/N Связанные кофакторы и функция PsbA (D1) 5 3 psbA (C) YZ, 4Mn, P680, ChLZD1, Pheo a, QB, -каротин, разделение зарядов PsbD (D2) 5 3 psbD (C) YD, P680, ChLZD2, Pheo a, QA, -каротин, разделение зарядов PsbE (cyt b559 -субъединица) 1 psbE (C) Гем, циклический транспорт вокруг ФС II PsbF (cyt b559 -субъединица) 1 psbF (C) То же PsbB(CP47) 6 16 psbB (C) Chl a, -каротин, внутренняя антенна PsbC(CP43) 6 14 psbC (C) То же PsbH 1 psbH (C) Регуляция электронного переноса между QA, QB? PsbI 1 psbI (C) Стабилизирует связывание 5- и 6-й молекул хлорофилла, расположенных на D1 и D2 белках соответственно PsbJ 1 psbJ (C) Компонент кластера около PsbС, возможно включена в стабилизацию комплекса ФС II с участием -каротина PsbK 1 psbK (C) То же PsbL 1 psbL (C) Участие в образовании димера ФС II PsbM 1 psbM (C) То же PsbN 1 psbN (C) Компонент кластера около PsbС, возможно включена в стабилизацию комплекса ФС II с участием -каротина PsbO(OE33) L PsbO (N) Стабилизация Mn-кластера, Са2+ и Сl- cвязывание? PsbP(OE23) L PsbP (N) Ca2+ и Cl- связывание? PsbQ(OE16) L PsbQ (N) То же PsbS 4 ? ? PsbT 1 psbT (C) Участие в образовании димера ФС II, обеспечивает эффективное замещение фотоповрежденного белка D1 PsbX 1 psbX (N) Стабилизирует связывание 5- и 6-й молекул хлорофилла, расположенных на D1 и D2 белках соответственно, экспрессия гена светозависима PsbY 1 ? ? PsbZ 2 PsbZ Компонент кластера около PsbС, возможно включена в стабилизацию комплекса ФС II с участием -каротина П р и м е ч а н и е. ОЕ33, ОЕ23, ОЕ16 — обозначения белков кислородвыделяющего комплекса в литературе прежних лет. офитин а (Pheo a), пластохиноны QA и QB, редокс-активные тирозины YZ и YD. Расположенный на этих субъединицах Р680 осуществляет све- тоиндуцированное разделение зарядов. Р680 представлен димером моле- кул хл. а, расстояние между которыми равно 0,83 нм. Расстояния меж- ду остальными кофакторами следующие: Р680ChlZD1 — 1,06 нм, ChlZD1Pheo a — 1,06 нм, Pheo a QA — 1,4 нм [12]. На поверхности субъединиц PsbA и PsbD, обращенной к строме, находятся места свя- зывания пластохинонов QB и QA. Они образованы аминокислотными остатками PsbA (белок D1) для QB и PsbD (белок D2) для QA. Атом не- геминового железа между этими хинонами завершает структуру прост- ранственного фрагмента (см. рис. 3). В тесной близости к субъединице PsbA (D1) расположена субъ- единица PsbC, PsbB аналогично расположена относительно PsbD (D2) (рис. 4). В литературе прежних лет эти белки обозначали как СР43 (PsbC) и СР47 (PsbB). Они выполняют светособирающую функцию, т.е. погло- щают свет и передают энергию возбуждения реакционному центру Р680. PsbC и PsbB также принимают энергию возбуждения от перифе- рийной антенны и направляют ее к реакционному центру. Таким образом, они являются белками внутренней антенны. Следует от- метить, что эти протеины — про- дукты хлоропластных генов (см. табл. 2), к семейству которых при- надлежат многие другие, кодиру- ющие большинство белков ком- плекса ФС II. В отличие от них все остальные протеины, выпол- няющие светособирающую функ- цию как в ФС I, так и в ФС II, в том числе и так называемые ми- норные светособирающие белки ФС II, принадлежат к семейству 30 С.М. КОЧУБЕЙ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 Рис. 3. Пространственное расположение кофакторов транспорта электронов в пределах ФС II-core (без указания полипептидов внутренней антенны PsbB PsbC) (модифицирован- ная схема из работы [1]) Рис. 4. Схема пространственного располо- жения в мембране субъединиц комплекса ФС II-core (разрез, вид сбоку) (модифици- рованная схема из работы [25]) ядерных cab-генов. Заметим также, что ФС I не содержит подобных бел- ков внутренней антенны, таких как СР43 и СР47. Субъединицы PsbE и PsbF (см. табл. 2, рис. 3, 4) являются протеи- нами цитохрома b559 (cyt b559), который участвует в цепи циклическо- го транспорта электронов вокруг ФС I. Субъединицы PsbH, I, J, K, L, M, N, S, T, X, Y и Z (см. рис. 4) яв- ляются вспомогательными. Они главным образом принимают участие в поддержании структуры каждого мономера или димера в целом. Пред- полагают, что субъединицы PsbL, M и T участвуют в формировании ди- мера ФС II, а PsbI и Х — стабилизируют связывание 5- и 6-й молекул хлорофилла (ChlZD1, ChlZD2), расположенных соответственно на D1 и D2 белках. PsbJ, K, N и Z образуют кластер около PsbC и предположительно включены в связывание сyt559 с белком D1 (субъединица PsbA) [30]. Субъединицы PsbO, PsbP и PsbQ расположены достаточно близко друг к другу на поверхности комплекса ФС II, обращенной к люмену (см. рис. 4). Они не имеют трансмембранных спиралей и являются «внешни- ми» протеинами. Все три протеина образуют так называемый кислород- выделяющий комплекс (в англоязычной литературе — ОЕС), который выступает относительно поверхности мембраны на 3,5 нм (см. рис. 4). Субъединица PsbO присоединяется к комплексу ФС II в результате взаимодействия с протяженными внешними петлями протеинов PsbC и PsbB. Ее N-терминальный остаток связывается с петлей PsbC, а петля последней контактирует с PsbB, хотя взаимодействие в данном случае не установлено. Имеются данные, что PsbO и, возможно, PsbP стабилизи- руют организацию периферийной светособирающей антенны, в частно- сти, пространственное расположение субъединицы Lhcb4 (СР29) для со- хранения расстояния, необходимого для поддержания структуры доменов неорганических кофакторов выделения кислорода [6]. Мономер комплекса ФС II из растений содержит две копии PsbO протеина, в то время как ФС II из цианобактерий — только одну. Кофакторы цепи переноса электронов, согласно современным пред- ставлениям, располагаются в такой последовательности: Н2О[Mn4CaCl]Yz/YZP680/P680+Pheo a/Pheo a–QA/QA –QB/QB –. Двукратное восстановление и протонизация пластохинона QB – приводят к образованию молекулы гидрохинона QBH2, высвобождаемой из места связывания QB, которое замещается окисленным хиноном из пула пла- стохинонных молекул, расположенных в мембране поблизости от QB- сайта. В настоящее время доказано, что cyt b559 не включен в цепь линей- ного транспорта электронов, однако он необходим для стабилизации ан- самбля компонентов комплекса ФС II. Кроме того, он может участво- вать в циклическом транспорте электронов вокруг ФС II [22]. Оценка окислительно-восстановительных потенциалов промежуточных перенос- чиков в электронтранспортной цепи ФС II зависит от оценки потен- циала (Е'm) первичного окислителя (Р680+/Р680), который был принят равным +1,12 В на основании значения потенциала –0,64 В, соответ- ствующего паре Pheo a/Pheo a–. Эти потенциалы следующие, В: О2/Н2О+0,93; YZ/YZ+0,97; QA/QA–0,03; QB/QB –+0,03 [21]. Переоценка восстановительных потенциалов Р680 и Pheo a, основанная на новых данных [5, 18], дает больший положительный потенциал (+1,27 В) для Р680+/Р680, что приводит к изменению потенциалов для Pheo a/a–, а также для промежуточных редокс-состояний в реакции окисления Н2О. 31 СРАВНЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ОРГАНИЗАЦИИ МЕМБРАННЫХ КОМПЛЕКСОВ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 Кинетика реакций переноса электронов разработана детально. Ха- рактеристическое время, соответствующее стадии с лимитирующей ско- ростью в реакциях окисления Н2О, составляет приблизительно 1,4 мс. Перенос электрона от YZ к Р680+ происходит в интервале времени от на- носекунд до микросекунд, от Р680 к Pheo a — приблизительно за 3 пс, восстановление QA от Pheo a– — за 250—300 пс, реакции QA –QB соот- ветствует характеристическое время приблизительно 100 мкс [7]. Кристаллические структуры ФС II выявили более точные детали организации кофакторов переноса электронов [8, 12, 26]. После Р680 цепь транспорта электронов специфическим образом разветвляется меж- ду протеинами PsbA(D1) и PsbD (D2) (см. рис. 3). Пройдя светоиндуци- рованное разделение электронов в реакционном центре Р680 (D1), эле- ктрон переносится к вспомогательной молекуле хлорофилла ChlZD1, затем к молекуле феофитина Pheo a(D1), от нее — к пластохинону QA, расположенному на PsbD(D2) и далее на пластохинон QB, находящийся на PsbA(D1). Близкой пространственной локализацией этих кофакторов (в пределах 1,0—1,5 нм) обусловлены высокие скорости переноса элек- тронов между ними. На субъединицах PsbA и PsbD расположены молекулы -каротина, которые вместе со вспомогательными молекулами хлорофилла (ChlZD1) и цитохромом cyt b559, возможно, включены в циклическую цепь пере- носа электронов от cyt b559 на восстанавливающей стороне ФС II об- ратно к окисляющей [7, 22]. Рис. 3 иллюстрирует расположение кластера активного тирозина и марганца (YZ-Mn). Предполагают, что атомы Mn образуют монометри- мерную конструкцию, центр которой находится на расстоянии прибли- зительно 0,7 нм от тирозина. Лигандами Mn являются аминокислотные остатки, принадлежащие только PsbA(D1) [56]. Механизм выделения кислорода. Механизм окисления воды и функ- ционирование донорного участка электронтранспортной цепи ФС II от- носится к наиболее интригующим моментам процесса оксигенного фо- тосинтеза. Хотя в общем виде характер соответствующих реакций установлен, ряд деталей требует дальнейшего выяснения. Специфическим моментом в реакции окисления воды было выяв- ление четырех так называемых S-состояний, обнаруженных при дейст- вии коротких (<10 мкс) вспышек света [14]. Позднее установили, что эти состояния являются последовательными фотокатализируемыми окисли- тельными реакциями, которые начинаются в адаптированном к темноте материале. Их последовательность можно записать следующим образом: 2Н2О + S0  S1  S2  S3  S4  S0 + O2 +4H+, где S0 — исходное темновое состояние; S4 — распадается спонтанно с полупериодом затухания ~1,4 мс, вследствие чего система возвращается в исходное состояние S0 и выделяется О2. Поскольку Mn — единственный редокс-активный металл в сайте окисления воды, значительные усилия были направлены на исследова- ние его участия в этом процессе. Экспериментальные результаты под- твердили, что Mn участвует в редокс-превращениях во всех состояниях, начиная с S1 и включительно по S3. Относительно быстрый распад со- стояния S4 не позволяет выявить следующую стадию реакции, в которой формируется О2 и высвобождается из ФС II. В качестве терминального окислителя предполагают радикал YZ  и Mn5+. Выяснение этого вопро- 32 С.М. КОЧУБЕЙ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 са, важного для полного понимания химии окисления Н2О, является од- ной из насущных проблем. Роль ионов Сl– и Са2+ в окислении Н2О также представляет боль- шой интерес. Удаление любого из них блокирует прохождение S-состоя- ний, начиная с S2. Установлено, что ионы Сl– необходимы для реализа- ции перехода S4  S0 и что их связь с кислородвыделяющим комплексом более слабая для высших S-состояний [23, 24]. Показано, что ионы каль- ция стабилизируют организацию лигандов в Mn-кластере [15, 19], одна- ко их необходимость для продолжения реакций и после S2-состояния указывает на то, что Са2+ принимают прямое участие в процессе окис- ления Н2О. Следует отметить значительный прогресс в понимании механизма окисления воды. Это, во-первых, выяснение того факта, что S-состоя- ния являются последовательностью окислительно-восстановительных реакций, установление роли Mn как активного редокс-катализатора в реакциях окисления воды, выявление некоторых функций Са2+ в этих реакциях. Для дальнейшего прогресса в этом вопросе необходимо, в ча- стности, уточнить структуру кластера неорганических ионов при высо- ком пространственном разрешении, получить более подробные сведения о протекании S4-стадии, исчерпывающие данные о составе интермедиа- тов, состоянии Mn и последовательности реакций. Димерное состояние комплекса ФС II в мембранах хлоропластов не является простым удвоением рассмотренных выше мономеров. Оно соот- ветствует паре связанных суперкомплексов ФС II-LHC II, где LHC II — светособирающий хл. а/b мембранный комплекс. Тот факт, что подоб- ная конструкция соответствует нативному состоянию, подтвержден ря- дом экспериментальных данных, в частности, результатами электронно- микроскопических исследований гран [6]. Согласно современным представлениям, димерная конструкция ком- плекса является многокомпонентной системой, включающей минорные хл. а/b протеины, СР24, СР26 и СР29, а также три пула LHC II, S, M и L, различающиеся по силе связи с ФС II (рис. 5). Сравнение организации двух фотосистем. Фотосистемы I и II выпол- няют энерготрансформирующую функцию, но первичные продукты, производимые ими, различаются. ФС I продуцирует восстановленный продукт — НАДФ . Н2, ФС II — окисляет молекулы воды, поэтому по- добие и отличия в организации фотосистем должны определяться этими их особенностями. Высокая эффективность фотохимического преобразования энергии в обеих фотосистемах построена на одинаковом принципе быстрого до- зирования энергии возбуждения реакционных центров мелкими порци- ями для обеспечения необратимости фотореакции. Этому способствует также замещение положительной вакансии, образующейся на реакцион- ном центре после ухода электрона на акцептор, т.е. активная работа до- норного механизма. Реализация этого принципа обусловливает подобие организации ближайшего окружения реакционных центров в обеих фо- тосистемах. Как следует из рис. 2, 3, электроны с Р700 и Р680 поступа- ют на вспомогательные молекулы хл. а, затем на следующую пару моле- кул хл. а в ФС I и феофитина а в ФС II, т.е. на молекулы, являющиеся близким аналогом хл. а. Затем следует перенос на молекулы хинонной природы — филлохинон в ФС I и пластохинон в ФС II. Донорные про- цессы в обеих фотосистемах также подобны в том, что ближайшим ко- 33 СРАВНЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ОРГАНИЗАЦИИ МЕМБРАННЫХ КОМПЛЕКСОВ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 фактором реакционных центров являются аминокислотные ос- татки белков, на которых разме- щаются Р700 и Р680. Для перво- го из них это триптофан, для второго — тирозин. Электроны к ним в ФС I поступают от медь- содержащего белка и пластоциа- нина, в ФС II — от марганцево- го кластера. Разветвление цепи транспорта электронов, выяв- ленное для обеих фотосистем, также определяет их подобие, тем более, что в обоих случаях наблюдается неодинаковость по- тока электронов, протекающего по двум ветвям. Причина этого явления пока не выяснена. Различия редокс-потенциа- лов и скоростей переноса энер- гии в ближайшем окружении реакционных центров обусловлены неоди- наковостью белковых субъединиц, с которыми связаны реакционные центры, и кофакторов — хл. а—феофитин а, филлохинон—пластохинон. Более существенные различия в организации комплексов ФС I и ФС II обусловлены природой белковых субъединиц, несущих реакцион- ные центры, что, очевидно, определяет пространственную организацию соответствующего супрамолекулярного комплекса, а также характер его участия в иерархических порядках ультраструктуры хлоропластов. Молекулярная масса белков реакционных центров ФС I почти в 2 раза выше. Кроме молекул хлорофилла, участвующих в переносе энер- гии, они содержат еще несколько десятков таких молекул (см. табл. 1), осуществляющих светосбор и перенос энергии, т.е. выполняющих функ- цию внутренней антенны. Кроме того, они обеспечивают тесную связь с внешней антенной [6, 16]. Заметим, что подобную функцию в ФС II вы- полняют молекулы хлорофилла, связанные с белковыми субъединицами, отличающимися от тех, что несут реакционные центры, но кодируемые также как и они хлоропластным геномом. Это субъединицы PsbB(CP47) и PsbC(CP43). Различия организации ФС I-core и ФС II-core обусловлены еще и тем, что первая содержит меньшее количество вспомогательных субъе- диниц, причем большинство из них, в отличие от ФС II, кодируется ядерным геномом. Это означает, что механизмы регуляции состояния указанных комплексов отличаются. Если для ФС I существенным явля- ется ядерно-хлоропластное взаимодействие, то для ФС II более значима регуляция на уровне хлоропластного генома. Заметим, что большее ко- личество вспомогательных субъединиц в ФС II обусловлено тем, что часть их включена в поддержание димерного состояния этого мембран- ного супрамолекулярного комплекса (см. табл. 2), что также отличает его от супрамолекулярного комплекса ФС I. Внешняя антенна ФС I, представленная Lhc-протеинами, имеет бо- лее простую структуру и меньший размер по сравнению со сложной ор- ганизацией таковой в ФС II. Восемь хл. а/b белковых субъединиц тесно 34 С.М. КОЧУБЕЙ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 Рис. 5. Модель пространственной организации димерного комплекса ФС II (из работы [6]) связаны с белками ФС I-core из-за особенностей их аминокислотного сос- тава. Это обеспечивает очень быстрый перенос энергии (характеристичес- кое время 120 пс), что обусловливает скорость почти на порядок выше, чем для ФС II. Для последней характерна многоступенчатая организа- ция внешней антенны (см. рис. 5). С каждым мономером ФС II-core связаны 3 минорных хл. а/b полипептида, СР24, СР26 и СР29, которые обусловливают связь с тремя пулами LHC II — S, M (прочно и умерен- но связанными) и L (слабо связанными). Такая конструкция замедляет перенос энергии на реакционные центры, зато обеспечивает возмож- ность многовариантной регуляции этого процесса. С большим размером светособирающей антенны связана большая частота поступления свето- вых квантов, что необходимо для функционирования 4-тактного акта разложения воды с выделением молекулярного кислорода. Таким обра- зом, особенности организации антенны ФС II связаны с выполнением ее функции. Относительно низкие значения молекулярной массы белков ФС II- core, а также их взаимодействие с LHC II белками создают возможность организации такой сложной пространственной структуры, как граны хлоропластов. Эта специфическая особенность обусловливает, с одной стороны, эффективное отделение высокоокисленных продуктов, выра- батываемых ФС II, от восстановленных, вырабатываемых ФС I, с дру- гой — позволяет регулировать баланс между двумя фотосистемами путем перераспределения поступающей световой энергии. Таким образом, можно заключить, что две фотосистемы, осуществ- ляющие функцию оксигенного фотосинтеза, подобны в реализации соб- ственно фотохимического акта и первичной стабилизации энергии. Раз- личия в их организации связаны с различиями конечных продуктов — это кислород, освобожденный из молекул воды, и восстановленный НАДФ. 1. Barber J. Photosystem II: a multisubunit membrane protein that oxidises water // Curr. Opin. Stru. Biol. — 2002. — 12. — P. 523—530. 2. Ben-Shem A., Frolow F., Nelson N. Crystal structure of plant photosystem I // Nature. — 2003. — 426. — P. 630—635. 3. Castelletti S., Morosinotto T., Robert B. et al. Recombinant Lhca2 and Lhca3 subunits of the photosystem I in antenna system // Biochemistry. — 2003. — 42. — P. 4226—4234. 4. Cseh Z., Rajagopal S., Tsonev T. et al. Thermooptic effect in chloroplast thylakoid membranes. Thermal and light stability of pigment arrays with different levels of structural complexity // Ibid. — 2000. — 39. — P. 15250—15257. 5. Cuni A., Xiong L., Sayre R. et al. Modification of the pheophytin midpoint potential in pho- tosystem II: modulation of the quantum yield of charge separation and of charge recombina- tion pathways // Phys. Chem. Chem. Phys. — 2004. — 6. — P. 4825—4831. 6. Dekker J.P., Boekema E.J. Supramolecular organization of thylakoid membrane proteins in green plants // Biochim. Biophys. Acta. — 2005. — 1706. — P. 12—39. 7. Diner B.A., Rappaport F. Structure, dynamics, and energetics of the primary photochemistry of photosystem II of oxygenic photosynthesis // Annu. Rev. Plant Biol. — 2002. — 53. — P. 551—580. 8. Ferreira K.N., Iverson T.M., Maghlaoui K. et al. Architecture of the photosynthetic oxygen- evolving center // Science. — 2004. — 303. — P. 1831—1838. 9. Ganeteg U., Strand A., Gustafsson P., Jansson S. The properties of the chlorophyll a/b-binding proteins Lhca2 and Lhca3 studied in vivo using antisense inhibition // Plant Physiol. — 2001. — 127. — P. 150—158. 10. Jansson S., Andersen B., Scheller H.V. Nearest-neighbor analysis of higher-plant photosystem I holocomplex // Ibid. — 1996. — 112. — P. 409—420. 11. Kaftan D., Brumfeld V., Nevo R. et al. From chloroplasts to photosystems: in situ scanning force microscopy on intact thylakoid membranes // EMBO J. — 2002. — 21. — P. 6146— 6153. 35 СРАВНЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ОРГАНИЗАЦИИ МЕМБРАННЫХ КОМПЛЕКСОВ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1 12. Kamiya N., Shen J.R. Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermo- synechococcus vulcanus at 3.7-resolution // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. — 2003. — 100. — P. 98—103. 13. Kern J., Loll B., Zouni A. et al. Cyanobacterial photosystem II at 3.2 A resolution — the plas- toquinone binding pockets // Photosynth. Res. — 2005. — 84. — P. 153—159. 14. Kok B., Forbush B., McGloin M. Cooperation of charges in photosynthetic O2 evolution. 1. A linear 4-step mechanism // Photochem. Photobiol. — 1970. — 11. — P. 457—475. 15. Mei R., Yocum C.F. Calcium retards NH4OH inhibition of O2 evolution activity by stabiliza- tion of Mn2+ binding to photosystem II // Biochemistry. — 1991. — 30. — P. 7836—7842. 16. Nelson N., Yocum C.F. Structure and function of photosystems I and II // Annu. Rev. Plant Biol. — 2006. — 57. — P. 521—565. 17. Nield E.V., Orlova E.P., Morris B. et al. 3D map of the plant photosystem II supercomplex obtained by cryoelectron microscopy and single particle analysis // Natl. Struct. Biol. — 2000. — 7. — P. 44—47. 18. Rappaport F., Guergova-Kuras M., Nixon P.J. et al. Kinetics and pathways of charge recombi- nation in photosystem II // Biochemistry. — 2002. — 41. — P. 8518—8527. 19. Riggs-Gelasco P.J., Mei R., Yocum C.F., Penner-Hahn J.E. Reduced derivatives of the Mn clus- ter in the oxygen-evolving complex of photosystem II: An EXAFS study // J. Amer. Chem. Soc. — 1996. — 118. — P. 2387—2399. 20. Schmid V.H.R., Cammarata K.V., Bruns B.U., Schmidt G.W. In vivo reconstitution of the pho- tosystem I light-harvesting complex LHC I-730: heterodimerization is required for antenna pigment organization // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. — 1997. — 94. — P. 7667—7672. 21. Tommos C., Babcock G.T. Proton and hydrogen currents in photosynthetic water oxidation // Biochim. Biophys. Acta. — 2000. — 1458. — P. 199—219. 22. Vasil’ev S., Brudvig G.W., Bruce D. The X-ray structure of photosystem II reveals a novel elec- tron transport pathway between P680, cytochrome b559 and the energy quenching cation, ChZ+ // FEBS Lett. — 2003. — 543. — P. 159—163. 23. Wincencjusz H., van Gorkom H.J., Yocum C.F. The photosynthetic oxygen evolving complex requires chloride for its redox state S2S3 and S3S0 transitions but not for S0S1 or S1S2 transitions // Biochemistry. — 1997. — 36. — P. 3663—3670. 24. Wincencjusz H., Yocum C.F., van Gorkom H.J. S-state dependence of chloride binding affini- ties and exchange dynamics in the intact and polypeptide-depleted O2 evolving complex of photosystem II // Ibid. — 1998. — 37. — P. 8595—8604. 25. Wollman F.A., Minai L., Nechushtai R. The biogenesis and assembly of photosynthetic proteins in thylakoid membranes // Biochim. Biophys. Acta. — 1999. — 1411. — P. 21—85. 26. Zouni A., Witt H.T., Kern J. et al. Crystal structure of photosystem II from Synechococcus elon- gatus at 3.8 angstrom resolution // Nature. — 2001. — 409. — P. 839—743. Получено 25.05.2009 ПОРIВНЯННЯ ОСОБЛИВОСТЕЙ ОРГАНIЗАЦIЇ МЕМБРАННИХ КОМПЛЕКСIВ ФО- ТОСИСТЕМ I ТА II У ХЛОРОПЛАСТАХ ВИЩИХ РОСЛИН С.М. Кочубей Iнститут фізіології рослин і генетики Національної академії наук України, Київ Розглянуто сучасні дані щодо біохімічного складу супрамолекулярних мембранних ком- плексів фотосистем I і II, взаємного розміщення їх компонентів. Наведено схеми просто- рової організації цих комплексів у мембрані, проведено порівняльний аналіз особливостей їх організації. COMPARISON OF FEATURES IN ORGANIZATION OF MEMBRANE COMPLEXES OF PHOTOSYSTEMS I AND II IN CHLOROPLASTS OF HIGHER PLANTS S.M. Kochubey Institute of Plant Physiology and Genetics, National Academy of Sciences of Ukraine 31/17 Vasylkivska St., Kyiv, 03022, Ukraine The modern data on biochemical composition of supramolecular membrane complexes of photo- systems I and II are reviewed as well as data concerning mutual arrangement of their components. Models of spatial organization of these complexes in a membrane are described. A comparative analysis of features of their organization is carried out. Key words: chloroplasts, photosystem I, photosystem II, pigment-protein complexes. 36 С.М. КОЧУБЕЙ Физиология и биохимия культ. растений. 2010. Т. 42. № 1

Сравнение особенностей организации мембранных комплексов фотосистем I и II в хлоропластах высших растений

Institution

Ähnliche Einträge