Получение ингибиторов трипсиноподобных протеиназ из отходов гамма-глобулинового производства

Целью исследований было выделение и очистка ингибиторов трипсиноподибних протеиназ из промышленных отходов получения гамма-глобулина из донорской крови человека. В работе использовали отходы I-й стадии получения гамма-глобулина из донорской крови человека и биохимические методы исследования. В резул...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2011
Автори: Дивоча, В.А., Адамовская, В.Г., Кобрин, Т.М., Лагода, О.В., Руссу, А.В., Михальчук, В.Н.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Фізико-хімічний інститут ім. О.В. Богатського НАН України 2011
Назва видання:Актуальні проблеми транспортної медицини
Теми:
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Получение ингибиторов трипсиноподобных протеиназ из отходов гамма-глобулинового производства / В.А. Дивоча, В.Г. Адамовская, Т.М. Кобрин, О.В. Лагода, А.В. Руссу, В.Н. Михальчук // Актуальні проблеми транспортної медицини. — 2011. — № 4 (26). — С. 107-114. — Бібліогр.: 22 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Опис
Резюме:Целью исследований было выделение и очистка ингибиторов трипсиноподибних протеиназ из промышленных отходов получения гамма-глобулина из донорской крови человека. В работе использовали отходы I-й стадии получения гамма-глобулина из донорской крови человека и биохимические методы исследования. В результате исследований разработаны новая методика выделения и очистки ингибитора трипсиноподибних протеиназ с использованием гель-фильтрации на сефадексе и аффинной хроматографии на трипсин-сефарозе 4В. Использование для аффинной хроматографии на сефарозе 4В трипсина в качестве лиганда позволило очистить ингибитор трипсиноподобных протеиназ от 157,47 до 282,95 раз по сравнению с исходным белком. Из отходов материала через 24 часа (I-й стадия) получения гамма-глобулина установлена активность ингибитора трипсиноподобных протеиназ во втором белковом пике (фракции № 48-58), которые элюировались 0,1 М CH3COOH (рН 3,1) с максимальной активностью ингибитора во фракции № 49 (88,6 ± 8,3 мг/мл в 1 мин.) с процентом выхода 24,89%.