Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії
С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців виконує подвійну функцію: бере участь у зв'язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від N-кінцевого каталітичного кора синтетази проявляє ЕМАР ІІ-подібну цитокінову активність. У його структуру входить природний флюорофор Тгр144, я...
Saved in:
| Date: | 2007 |
|---|---|
| Main Authors: | , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Ukrainian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2007
|
| Series: | Біополімери і клітина |
| Subjects: | |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії / М.О. Кордиш, Г.В. Кирюшко, І. Мелі, О.І. Корнелюк // Біополімери і клітина. — 2007. — Т. 23, № 2. — С. 130-136. — Бібліогр.: 17 назв. — укр., англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Summary: | С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців виконує подвійну функцію: бере участь у зв'язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від N-кінцевого каталітичного кора синтетази проявляє ЕМАР ІІ-подібну цитокінову активність. У його структуру входить природний флюорофор Тгр144, який, однак, локалізований поза РНК-зв' язувальним сайтом. Методом сайт-спрямованого мутагенезу в РНК-зв'язувальний сайт було введено додатковий флюорофор за рахунок заміни консервативного ароматичного залишку Phe27 на Trp127. Досліджено взаємодію С-модуля з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії. Порівняльний аналіз параметрів затухання флуоресценції мутантного С-модуля із заміною Phe127→ Trp та його комплексу з тРНК дозволив виявити додаткову короткоіснуючу компоненту триптофанової флуоресценції за присутності нуклеїнової кислоти без суттєвих змін інших параметрів. Отримані дані свідчать про поліморфність мікрооточення залишку Trp 127 у комплексі, обумовлену динамічним механізмом взаємодії білка з нуклеїновою кислотою |
|---|