Дослідження конформаційної рухливості С-модуля тирозил-тРНК синтетази та його комплексу з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії - Кордиш, М.О.; Кирюшко, Г.В.; Мелі, І.; Корнелюк, О.І. (Біополімери і клітина, 2007)
С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців виконує подвійну функцію: бере участь у зв'язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від N-кінцевого каталітичного кора синтетази проявляє ЕМАР ІІ-подібну цитокінову активність. У його структуру входить природний флюорофор Тгр144, який, однак, локалізований поза РНК-зв' язувальним сайтом. Методом сайт-спрямованого мутагенезу в РНК-зв'язувальний сайт було введено додатковий флюорофор за рахунок заміни консервативного ароматичного залишку Phe27 на Trp127. Досліджено взаємодію С-модуля з тРНК методами часороздільної флуоресцентної спектроскопії. Порівняльний аналіз параметрів затухання флуоресценції мутантного С-модуля із заміною Phe127→ Trp та його комплексу з тРНК дозволив виявити додаткову короткоіснуючу компоненту триптофанової флуоресценції за присутності нуклеїнової кислоти без суттєвих змін інших параметрів. Отримані дані свідчать про поліморфність мікрооточення залишку Trp 127 у комплексі, обумовлену динамічним механізмом взаємодії білка з нуклеїновою кислотою